ENZYM: JAK TO DZIAŁA I PRZYKŁADY - BIOLOGIA - 2026

Enzymatyczny katalizator biologiczny lub biokatalizator jest cząsteczką, zwykle pochodzenia białkowego, który ma zdolność przyspieszania reakcji chemicznych, które występują wewnątrz istot żywych. Katalityczne cząsteczki białka to enzymy, a te o charakterze RNA to rybozymy.

Przy braku enzymów ogromna liczba reakcji zachodzących w komórce i umożliwiających życie nie mogłaby zajść. Są one odpowiedzialne za przyspieszenie procesu o rzędy wielkości blisko 10 ⁶ - aw niektórych przypadkach znacznie wyższe.

Schematyczny diagram połączenia klucz-zamek kompleksu enzym-substrat. Źródło: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Autor: Jerry Crimson Mann, zmodyfikowany przez TimVickers, wektoryzowany przez Fvasconcellosderivative work: Retama (talk) pochodne dzieło: Bekerr

Kataliza

Katalizator to cząsteczka zdolna do zmiany szybkości reakcji chemicznej bez jej zużycia.

Reakcje chemiczne wymagają energii: początkowe cząsteczki biorące udział w reakcji lub reagenty mają jeden stopień energii. Dodatkowa ilość energii jest pochłaniana, aby osiągnąć „stan przejściowy”. Następnie energia jest uwalniana wraz z produktami.

Różnica energii między reagentami i produktami jest wyrażona jako ΔG. Jeśli poziom energii produktów jest wyższy niż reagentów, reakcja jest endergiczna i nie jest spontaniczna. W przeciwieństwie do tego, jeśli energia produktów jest niższa, reakcja jest egzergoniczna i spontaniczna.

Jednak tylko dlatego, że reakcja jest spontaniczna, nie oznacza, że ​​będzie ona występować ze znaczną szybkością. Szybkość reakcji zależy od ∆G * (gwiazdka oznacza energię aktywacji).

Czytelnik musi pamiętać o tych pojęciach, aby zrozumieć, jak działają enzymy.

Enzymy

Co to jest enzym?

Enzymy to biologiczne cząsteczki o niezwykłej złożoności, zbudowane głównie z białek. Białka to z kolei długie łańcuchy aminokwasów.

Jedną z najważniejszych cech enzymów jest ich specyficzność względem cząsteczki docelowej - ta cząsteczka nazywana jest substratem.

Charakterystyka enzymów

Enzymy występują w różnych formach. Niektóre składają się w całości z białek, podczas gdy inne mają regiony o charakterze niebiałkowym zwane kofaktorami (metale, jony, cząsteczki organiczne itp.).

Zatem apoenzym jest enzymem bez swojego kofaktora, a połączenie apoenzymu i jego kofaktora nazywa się holoenzymem.

Są to cząsteczki o dość dużych rozmiarach. Jednak tylko małe miejsce na enzymie jest bezpośrednio zaangażowane w reakcję z substratem, a ten region jest miejscem aktywnym.

Kiedy zaczyna się reakcja, enzym angażuje swój substrat tak, jak klucz blokuje swój zamek (ten model jest uproszczeniem rzeczywistego procesu biologicznego, ale służy do zilustrowania procesu).

Wszystkie reakcje chemiczne zachodzące w naszym organizmie są katalizowane przez enzymy. W rzeczywistości, gdyby te cząsteczki nie istniały, musielibyśmy czekać setki lub tysiące lat na zakończenie reakcji. Dlatego regulacja aktywności enzymów musi być kontrolowana w bardzo specyficzny sposób.

Nazewnictwo i klasyfikacja enzymów

Kiedy widzimy cząsteczkę, której nazwa kończy się na –aza, możemy być pewni, że jest to enzym (chociaż są wyjątki od tej reguły, np. Trypsyna). Taka jest konwencja nazewnictwa enzymów.

Istnieje sześć podstawowych typów enzymów: oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy i ligazy; odpowiedzialny za: reakcje redoks, przenoszenie atomów, hydrolizę, dodawanie podwójnych wiązań, odpowiednio izomeryzację i łączenie cząsteczek.

Jak działają enzymy?

W części poświęconej katalizie wspomnieliśmy, że szybkość reakcji zależy od wartości ∆G *. Im wyższa wartość, tym wolniejsza reakcja. Enzym odpowiada za zmniejszenie tego parametru - a tym samym zwiększenie szybkości reakcji.

Różnica między produktami a reagentami pozostaje identyczna (enzym nie wpływa na nią), podobnie jak ich rozmieszczenie. Enzym ułatwia tworzenie stanu przejściowego.

Inhibitory enzymów

W kontekście badań enzymów inhibitory to substancje, którym udaje się zmniejszyć aktywność katalizatora. Są one podzielone na dwa typy: konkurencyjne i niekonkurencyjne inhibitory. Te z pierwszego typu konkurują z podłożem, a inne nie.

Generalnie proces hamowania jest odwracalny, chociaż niektóre inhibitory mogą pozostać związane z enzymem prawie na stałe.

Przykłady

W naszych komórkach - oraz w komórkach wszystkich żywych istot - znajdują się ogromne ilości enzymów. Jednak najbardziej znane są te, które uczestniczą w szlakach metabolicznych, takich jak między innymi glikoliza, cykl Krebsa i łańcuch transportu elektronów.

Dehydrogenaza bursztynianowa jest enzymem typu oksydoreduktazy, który katalizuje utlenianie bursztynianu. W tym przypadku reakcja obejmuje utratę dwóch atomów wodoru.

Różnica między katalizatorami biologicznymi (enzymami) a katalizatorami chemicznymi

Istnieją katalizatory chemiczne, które podobnie jak biologiczne przyspieszają reakcje. Jednak istnieją znaczne różnice między tymi dwoma typami cząsteczek.

Reakcje katalizowane enzymatycznie zachodzą szybciej

Po pierwsze, enzymy mogą zwiększyć szybkość reakcji o rzędy wielkości blisko 10 ⁶ do 10 ¹² . Katalizatory chemiczne również zwiększają prędkość, ale tylko o kilka rzędów wielkości.

Większość enzymów działa w warunkach fizjologicznych

Ponieważ reakcje biologiczne zachodzą w organizmach żywych, ich optymalne warunki otaczają fizjologiczne wartości temperatury i pH. Ze swej strony chemicy potrzebują drastycznych warunków temperatury, ciśnienia i kwasowości.

Specyficzność

Enzymy są bardzo specyficzne w reakcjach, które katalizują. W większości przypadków działają tylko z jednym lub kilkoma podłożami. Specyfika dotyczy również rodzaju wytwarzanych przez nich produktów. Gama podłoży dla katalizatorów chemicznych jest znacznie szersza.

Siły, które determinują specyficzność interakcji między enzymem a jego substratem, są takie same, które dyktują konformację samego białka (interakcje Van der Waalsa, elektrostatyczne, wiązania wodorowe i hydrofobowe).

Regulacja enzymów jest precyzyjna

Wreszcie enzymy mają większą zdolność regulacyjną, a ich aktywność zmienia się w zależności od stężenia różnych substancji w komórce.

Mechanizmy regulacyjne obejmują kontrolę allosteryczną, kowalencyjną modyfikację enzymów i zmienność ilości syntetyzowanego enzymu.

Bibliografia

1. Berg, JM, Stryer, L. i Tymoczko, JL (2007). Biochemia. Odwróciłem się.
2. Campbell, MK i Farrell, SO (2011). Biochemia. Szósta edycja. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Podręcznik biochemii. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J. i Röhm, KH (2005). Biochemia: tekst i atlas. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Biochemia ćwiczeń. Human Kinetics.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochemia. Podstawy medycyny i nauk przyrodniczych. Odwróciłem się.
7. Poortmans, JR (2004). Zasady biochemii wysiłku. Karger.
8. Voet, D. i Voet, JG (2006). Biochemia. Panamerican Medical Ed.