W peptydoglikany są głównymi składnikami ścian komórkowych bakterii. Znane są również jako „worki mureinowe” lub po prostu „mureiny”, a ich cechy charakterystyczne dzielą bakterie na dwie duże grupy: Gram-ujemne i Gram-dodatnie.
Bakterie Gram-ujemne wyróżniają się tym, że mają warstwę peptydoglikanu między wewnętrznymi a zewnętrznymi błonami komórkowymi, podczas gdy bakterie Gram-dodatnie mają również warstwę tego związku, ale znajduje się on tylko na zewnętrznej części błony komórkowej.
Schemat struktury peptydoglikanu w E. coli (źródło: Yikrazuul / domena publiczna za pośrednictwem Wikimedia Commons)
U bakterii Gram-ujemnych peptydoglikan zajmuje około 10% ściany komórkowej, w przeciwieństwie do bakterii Gram-dodatnich warstwa peptydoglikanu może zajmować około 90% ściany komórkowej.
Struktura typu „sieci” utworzona przez cząsteczki peptydoglikanu jest jednym z czynników, które nadają bakteriom dużą odporność na czynniki zewnętrzne. Jego struktura składa się z długich łańcuchów glikanów, które łączą się, tworząc otwartą sieć pokrywającą całą błonę cytozolową.
Łańcuchy tej makrocząsteczki mają średnią długość od 25 do 40 jednostek przyłączonych disacharydów, chociaż stwierdzono, że niektóre gatunki bakterii mają łańcuchy disacharydowe o długości ponad 100 jednostek.
Peptydoglikan uczestniczy również w transporcie cząsteczek i substancji z przestrzeni wewnątrzkomórkowej do środowiska zewnątrzkomórkowego (powierzchni), gdyż cząsteczki prekursorowe tego związku są syntetyzowane wewnątrz cytozolu i są eksportowane na zewnątrz komórki.
Synteza peptydoglikanów
Synteza peptydoglikanu obejmuje ponad dwadzieścia różnych reakcji, które zachodzą w trzech różnych miejscach w komórce bakteryjnej. W pierwszej części procesu powstają prekursory peptydoglikanów, co zachodzi w cytozolu.
Na wewnętrznej stronie błony cytozolowej zachodzi synteza półproduktów lipidowych, a ostatnia część, w której zachodzi polimeryzacja peptydoglikanów, zachodzi w przestrzeni peryplazmatycznej.
Proces
Prekursory urydyno-N-acetyloglukozamina i kwas urydyno-N-acetylmuraminowy powstają w cytoplazmie z fruktozo-6-fosforanu i poprzez reakcje katalizowane przez trzy działające kolejno enzymy transpeptydazy.
Złożenie łańcuchów pentapeptydowych (kwas L-alanino-D-glutamina-diaminopimelowy-D-alanino-D-alanina) jest wytwarzane w sposób stopniowy przez działanie enzymów ligazy, które dodają krok po kroku aminokwas alaninę, resztę D-glutamina, inna z kwasu diaminopimelowego i inna dipeptydowa D-alanino-D-alanina.
Integralne białko błonowe zwane fosfo-N-acetylmuramylo-pentapeptydotransferazą, które znajduje się wewnątrz, katalizuje pierwszy etap syntezy w błonie. Prowadzi to do przeniesienia kwasu urydyno-N-acetylomuramowego z cytoplazmy do baktoprenolu (hydrofobowy lipid lub alkohol).
Baktoprenol jest transporterem związanym z wewnętrzną powierzchnią błony komórkowej. Gdy kwas urydyno-N-acetylomuraminowy wiąże się z baktoprenolem, powstaje kompleks znany jako lipid I. Następnie transferaza dodaje drugą cząsteczkę, pentapeptyd, i powstaje drugi kompleks znany jako lipid II.
Lipid II składa się wtedy z urydyno-N-acetyloglukozaminy, kwasu urydyno-N-acetylomuraminowego, L-alaniny, D-glukozy, kwasu diaminopimelinowego i dipeptydu D-alanino-D-alaniny. Wreszcie, w ten sposób prekursory są włączane do makrocząsteczkowego peptydoglikanu z zewnątrz komórki.
Transport lipidu II z wewnętrznej do wewnętrznej powierzchni cytoplazmy jest ostatnim etapem syntezy i jest katalizowany przez enzym „muramic flipase”, który jest odpowiedzialny za włączenie nowo syntetyzowanej cząsteczki do przestrzeni zewnątrzkomórkowej, w której ulegnie ona krystalizacji .
Struktura
Peptydoglikan jest heteropolimerem składającym się z długich łańcuchów węglowodanowych, które przecinają się z krótkimi łańcuchami peptydowymi. Ta makrocząsteczka otacza całą zewnętrzną powierzchnię komórki bakteryjnej, posiada „solidną siatkę” i integralny kształt, ale odznacza się dużą elastycznością.
Łańcuchy węglowodanowe lub węglowodanowe składają się z powtórzeń disacharydów, które na przemian zawierają aminocukry, takie jak N-acetyloglukozamina i kwas N-acetylomuraminowy.
Graficzne podejście do struktury sieciowej peptydoglikanu (źródło: Bradleyhintze / CC0 za Wikimedia Commons)
Każdy disacharyd wiąże się z drugim poprzez wiązanie glikozydowe typu β (1-4), które powstaje w przestrzeni peryplazmatycznej w wyniku działania enzymu transglikozylazy. Pomiędzy bakteriami Gram-ujemnymi i Gram-dodatnimi występują różnice w kolejności składników wchodzących w skład peptydoglikanu.
Peptydoglikan w komórkach Gram-ujemnych
Peptydoglikan ma w swojej strukturze grupę D-laktylową połączoną z kwasem N-acetylomuraminowym, co umożliwia kowalencyjne zakotwiczenie krótkich łańcuchów peptydowych (zwykle o długości od dwóch do pięciu aminokwasów) poprzez wiązanie amidowe.
Peptydoglikan w komórkach Gram-dodatnich
Złożenie tej struktury zachodzi w cytoplazmie komórki podczas pierwszej fazy biosyntezy peptydoglikanów. Wszystkie utworzone łańcuchy peptydowe mają aminokwasy w konfiguracji D i L, które są syntetyzowane przez enzymy racemazy z postaci L lub D odpowiedniego aminokwasu.
Wszystkie łańcuchy peptydoglikanów mają co najmniej jeden aminokwas o właściwościach dwuzasadowych, ponieważ umożliwia to tworzenie i blokowanie sieci między sąsiednimi łańcuchami ściany komórkowej.
cechy
Peptydoglikan spełnia co najmniej 5 głównych funkcji dla komórek bakteryjnych, a mianowicie:
- Chronią integralność komórek przed wewnętrznymi i / lub zewnętrznymi zmianami ciśnienia osmotycznego, umożliwiając również bakteriom wytrzymanie ekstremalnych zmian temperatury i przetrwanie w środowiskach hipotonicznych i hipertonicznych w odniesieniu do ich wnętrza.
- Ochrona komórki bakteryjnej przed atakiem patogenów: sztywna sieć peptydoglikanów stanowi fizyczną barierę, która jest trudna do pokonania dla wielu zewnętrznych czynników zakaźnych.
- Utrzymuje morfologię komórek: wiele bakterii wykorzystuje swoją szczególną morfologię, aby mieć większą powierzchnię, a co za tym idzie, być w stanie pozyskać większą ilość pierwiastków uczestniczących w ich metabolizmie w celu wytworzenia energii. Wiele bakterii żyje pod niewiarygodną presją zewnętrzną, a utrzymanie ich morfologii jest niezbędne do przetrwania w takich warunkach.
- Działa jako podpora dla wielu struktur zakotwiczonych w ścianie komórkowej bakterii. Wiele struktur, takich jak na przykład rzęski, potrzebuje mocnego zakotwiczenia w komórce, ale jednocześnie daje im możliwość poruszania się w środowisku zewnątrzkomórkowym. Zakotwiczenie wewnątrz ściany komórkowej umożliwia rzęskom tę szczególną ruchliwość.
- Reguluje wzrost i podział komórek. Sztywna struktura, która oznacza, że ściana komórkowa stanowi barierę dla komórki, która ma ograniczoną ekspansję do określonej objętości. Reguluje również, że podział komórki nie zachodzi w sposób nieuporządkowany w całej komórce, ale raczej zachodzi w określonym punkcie.
Bibliografia
- Helal, AM, Sayed, AM, Omara, M., Elsebaei, MM i Mayhoub, AS (2019). Szlaki peptydoglikanów: jest ich jeszcze więcej. Postępy RSC, 9 (48), 28171-28185.
- Quintela, J., Caparrós, M. i de Pedro, MA (1995). Zmienność parametrów strukturalnych peptydoglikanów u bakterii Gram-ujemnych. Listy mikrobiologiczne FEMS, 125 (1), 95-100.
- Rogers, HJ (1974). Peptydoglikany (muropeptydy): budowa, funkcja i odmiany. Annals of the New York Academy of Sciences, 235 (1), 29-51.
- Vollmer, W. (2015). Peptydoglikan. W Molecular Medical Microbiology (str. 105-124). Academic Press.
- Waldemar Vollmer, Bernard Joris, Paulette Charlier, Simon Foster, Bacterial peptidoglycan (murein) hydrolases, FEMS Microbiology Reviews, tom 32, wydanie 2, marzec 2008, strony 259–286.