W fosfoprotein są białkami, które są połączone przez wiązanie kowalencyjne z grupą fosforanową. To połączenie następuje poprzez modyfikacje, które zachodzą po translacji DNA.
Istnieją fosfoproteiny, których wiązanie z grupami fosforanowymi jest powszechne, jak w przypadku kazeiny i waletyny.
Struktura 3D kazeiny, fosfoproteiny
Istnieje jednak wiele innych białek, które podczas procesów komórkowych są czasowo fosforylowane przez mechanizmy regulacyjne i stają się fosfoproteinami.
Fosfoproteiny są zwykle przyłączone do grup fosforanowych w określonych aminokwasach w ich sekwencjach. Aminokwasy, które są powszechnie związane z grupami fosforanowymi to seryna, treonina, tyrozyna, histydyna i kwas asparaginowy.
Fosfoproteiny biorą udział w ważnych czynnościach procesu komórkowego. Należą do nich: ochrona struktur komórek i organizmów, regulacja procesów komórkowych, sygnalizacja i adaptacja do nowych warunków środowiskowych.
Znaczenie fosfoprotein
Procesy adaptacyjne w różnych organizmach, zwłaszcza bakteriach, są ściśle powiązane z fosfoproteinami.
W wielu przypadkach mechanizmy komórkowe, które pozwalają komórce przystosować się do warunków środowiskowych, są kontrolowane przez wytwarzanie fosfoprotein.
Dodanie grup fosforanowych do białek wytwarzających fosfoproteiny może hamować wiązanie ligandów i receptorów. W ten sposób fosfoproteiny odgrywają zasadniczą rolę w regulacji aktywności komórkowej.
Fosfoproteiny są używane w przemyśle klinicznym jako ważne biomarkery do identyfikacji niektórych typów raka, zwłaszcza raka piersi.
Ponadto kazeina, dobrze zbadana fosfoproteina, jest ważna w przemyśle mleczarskim.
Proces fosforylacji białek w regulacji komórkowej
W procesach regulacji aktywności komórek fosforylacja zachodzi głównie pod wpływem działania 2 rodzajów składników enzymatycznych.
Jedną z nich są histydynowe kinazy białkowe, znane jako HPK, a drugą to regulatory odpowiedzi, czyli białka, które mają być regulowane poprzez fosforylację.
Podczas regulacji, a także w niektórych przypadkach sygnalizacji komórkowej, następuje przeniesienie grup fosforanowych z cząsteczki ATP (adenozynotrifosforan) do reszt histydynowych HPK.
Ta grupa fosforanowa przechodzi następnie do reszty kwasu asparaginowego w regulatorach odpowiedzi i ostatecznie jest uwalniana do wody.
Kazeina i żółtko
Chociaż wiele białek może być czasowo fosforylowanych przez układ regulacyjny komórki, tworząc dużą liczbę fosfoprotein, kazeina i witelina są specyficznymi przypadkami fosfoprotein stale przyłączonych do grup fosforanowych.
Kazeina to białko występujące głównie w produktach takich jak mleko. Ta fosfoproteina jest znana jako nierozpuszczalne białko w mleku.
Istnieje kilka gatunków kazeiny, których specyfika i właściwości mogą nadawać różne właściwości produktom mleczarskim.
Witelina jest głównym białkiem żółtka jaj. Białko to oddziela białko od żółtka i chroni je przed możliwym pęknięciem.
Ta fosfoproteina ma bliski związek z lipoproteinami w żółtku jaja. Te lipoproteiny to lipowitelenina i lipowitelina.
Bibliografia
- Wstecz JF i in. Białka zewnętrznej warstwy witelinowej błony jaja kurzego. Biochimica et biophysica acta. 1982; 705 (1): 12-19
- Blom N. Gammeltoft S. Brunak S. Sekwencja i oparte na strukturze przewidywanie miejsc fosforylacji białek eukariotycznych. Journal of Molecular Biology. 1999; 294 (5): 1351–1362
- Ptacek J. Mah AS Globalna analiza fosforylacji białek u drożdży. Natura. 2005; 438 (7068): 679-684
- Zdjęcie J. Nymph A. Zdjęcie A. Fosforylacja białek i regulacja odpowiedzi adaptacyjnych u bakterii. Przeglądy mikrobiologii i biologii molekularnej. 1989; 53 (4): 450–490
- Weller M. (1979). Fosforylacja białek. Pion Ltd. Londyn, Wielka Brytania
- Zittle C. Custer J. Oczyszczanie i niektóre właściwości a- s kazeiny dielektrykami i kazeiny. Journal of Dairy Science. 1963; 46 (11): 1183-1188.