SERYNA: CHARAKTERYSTYKA, FUNKCJE, METABOLIZM, POKARM - BIOLOGIA - 2025

Seryny jednego z 22 zasadowymi aminokwasami, chociaż nie jest sklasyfikowany jako aminokwasu dla ludzi i zwierząt, ponieważ są syntetyzowane przez organizm ludzki.

Zgodnie z trzyliterową nomenklaturą seryna jest opisywana w literaturze jako Ser (S w kodzie jednoliterowym). Aminokwas ten uczestniczy w wielu szlakach metabolicznych i ma właściwości polarne, ale nie ma ładunku przy obojętnym pH.

Przedstawienie struktury aminokwasów Seryna (źródło: Paginazero at it.wikipedia za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Wiele enzymów ważnych dla komórek ma obfite stężenia reszt seryny w swoich miejscach aktywnych, dlatego ten aminokwas ma wielorakie implikacje fizjologiczne i metaboliczne.

Seryna, wśród wielu swoich funkcji, uczestniczy jako prekursor i cząsteczka rusztowania w biosyntezie innych aminokwasów, takich jak glicyna i cysteina, i jest częścią struktury sfingolipidów obecnych w błonach komórkowych.

Szybkość syntezy seryny jest różna w każdym narządzie, a ponadto zmienia się w zależności od etapu rozwoju, na którym znajduje się dana osoba.

Naukowcy zaproponowali, że stężenie L-seryny w tkance mózgowej wzrasta wraz z wiekiem, ponieważ w mózgu dorosłego maleje przepuszczalność bariery krew-mózg, co może powodować poważne zaburzenia pracy mózgu.

Wiadomo, że L-seryna jest niezbędna do biosyntezy neuroprzekaźników, fosfolipidów i innych złożonych makrocząsteczek, ponieważ zapewnia prekursory dla tych wielu szlaków metabolicznych.

Różne badania wykazały, że dostarczanie suplementów lub koncentratów L-seryny pewnym typom pacjentów poprawia homeostazę glukozy, funkcje mitochondriów i zmniejsza śmierć neuronów.

Charakterystyka i struktura

Wszystkie aminokwasy jako podstawowa struktura mają grupę karboksylową i grupę aminową związaną z tym samym atomem węgla; Jednak różnią się one od siebie łańcuchami bocznymi, znanymi jako grupy R, które mogą różnić się rozmiarem, strukturą, a nawet ładunkiem elektrycznym.

Seryna zawiera trzy atomy węgla: centralny węgiel przyłączony z jednej strony do grupy karboksylowej (COOH), az drugiej do grupy aminowej (NH3 +). Pozostałe dwa wiązania centralnego węgla są zajęte przez atom wodoru i grupę CH2OH (grupa R), charakterystyczną dla seryny.

Centralny węgiel, do którego są przyłączone grupy aminowe i karboksylowe aminokwasów, nazywany jest węglem α. Pozostałe atomy węgla w grupach R są oznaczone literami alfabetu greckiego.

Na przykład w przypadku seryny jedyny atom węgla w jej grupie R, który jest przyłączony do grupy OH, jest znany jako węgiel γ.

Klasyfikacja

Seryna zaliczana jest do nienaładowanych aminokwasów polarnych. Członkowie tej grupy to aminokwasy silnie rozpuszczalne w wodzie, czyli są związkami hydrofilowymi. W serynie i treoninie hydrofilowość wynika z ich zdolności do tworzenia wiązań wodorowych z wodą poprzez ich grupy hydroksylowe (OH).

W grupie nienaładowanych aminokwasów polarnych znajdują się również cysteina, asparagina i glutamina. Wszystkie z nich mają grupę polarną w swoim łańcuchu R, jednak ta grupa nie podlega jonizacji i przy pH bliskim neutralności znosi swoje ładunki, tworząc związek w postaci „jonu obojnaczego”.

Stereochemia

Ogólna asymetria aminokwasów sprawia, że ​​stereochemia tych związków ma kluczowe znaczenie w szlakach metabolicznych, w których uczestniczą. W przypadku seryny można ją znaleźć jako D- lub L-serynę, która jest syntetyzowana wyłącznie przez komórki układu nerwowego zwane astrocytami.

Węgle α aminokwasów są atomami węgla chiralnego, ponieważ mają dołączone cztery różne podstawniki, co powoduje, że dla każdego aminokwasu są co najmniej dwa rozróżnialne stereoizomery.

Stereoizomer jest lustrzanym odbiciem cząsteczki, to znaczy nie można go nałożyć na siebie. Oznaczono je literą D lub L, ponieważ eksperymentalnie roztwory tych aminokwasów obracają płaszczyznę światła spolaryzowanego w przeciwnych kierunkach.

L-seryna, która jest syntetyzowana w komórkach układu nerwowego, służy jako substrat do syntezy glicyny lub D-seryny. D-seryna jest jednym z najważniejszych elementów umożliwiających wymianę pęcherzyków między neuronami, dlatego niektórzy autorzy sugerują, że obie izoformy seryny są w rzeczywistości aminokwasami niezbędnymi dla neuronów.

cechy

Grupa OH seryny w łańcuchu R sprawia, że ​​jest ona dobrym nukleofilem, jest więc kluczem do aktywności wielu enzymów z seryną w ich miejscach aktywnych. Seryna jest jednym z substratów potrzebnych do syntezy nukleotydów NADPH i glutationu.

L-seryna jest niezbędna dla rozwoju i prawidłowego funkcjonowania ośrodkowego układu nerwowego. Badania wykazały, że egzogenne dostarczanie L-seryny w małych dawkach do neuronów hipokampu i komórek Purkinjego in vitro poprawia ich przeżycie.

Różne badania komórek rakowych i limfocytów wykazały, że zależne od seryny jednostki węgla są niezbędne do nadmiernej produkcji nukleotydów, a także do późniejszej proliferacji komórek rakowych.

Selenocysteina jest jednym z 22 aminokwasów zasadowych i jest otrzymywana wyłącznie jako pochodna seryny. Aminokwas ten został zaobserwowany tylko w niektórych białkach, zawiera selen zamiast siarki związanej z cysteiną i jest syntetyzowany począwszy od zestryfikowanej seryny.

Biosynteza

Seryna jest aminokwasem nieistotnym, ponieważ jest syntetyzowana przez organizm ludzki. Można go jednak przyswajać z diety pochodzącej głównie z różnych źródeł, takich jak białka i fosfolipidy.

Seryna jest syntetyzowana w postaci L poprzez konwersję cząsteczki glicyny, w reakcji, w której pośredniczy enzym hydroksymetylotransferazy.

Wiadomo, że głównym miejscem syntezy L-seryny są astrocyty, a nie neurony. W tych komórkach synteza zachodzi na drodze fosforylacji, w której uczestniczy 3-fosfoglicerynian, glikolityczny związek pośredni.

Na tym szlaku działają trzy enzymy: dehydrogenaza 3-fosfoglicerynianowa, transferaza fosfoseryny i fosfataza fosfoseryny.

Innymi ważnymi narządami, jeśli chodzi o syntezę seryny, są wątroba, nerki, jądra i śledziona. Enzymy, które syntetyzują serynę innymi drogami niż fosforylacja, występują tylko w wątrobie i nerkach.

Jedną z pierwszych znanych dróg syntezy seryny był szlak kataboliczny zaangażowany w glukoneogenezę, gdzie L-seryna jest otrzymywana jako metabolit wtórny. Jednak udział tej drogi w produkcji seryny w organizmie jest niewielki.

Metabolizm

Obecnie wiadomo, że serynę można uzyskać w wyniku metabolizmu węglowodanów w wątrobie, gdzie wytwarzany jest kwas D-glicerynowy, kwas 3-fosfoglicerynowy i kwas 3-fosfohydroksypirogronowy. Dzięki procesowi transaminacji między kwasem 3-hydroksy pirogronowym a alaniną powstaje seryna.

Eksperymenty przeprowadzone na szczurach, znakujących radioaktywnie węgiel 4 glukozy, wykazały, że węgiel ten jest skutecznie wbudowywany do szkieletów węglowych seryny, co sugeruje, że wspomniany aminokwas ma trójwęglowy prekursor prawdopodobnie z pirogronianu.

U bakterii enzym deaminaza L-seryny jest głównym enzymem odpowiedzialnym za metabolizowanie seryny: przekształca L-serynę w pirogronian. Wiadomo, że enzym ten jest obecny i aktywny w hodowlach E. coli hodowanych w minimalnej pożywce z glukozą.

Nie wiadomo na pewno, jaka jest prawdziwa funkcja deaminazy L-seryny w tych mikroorganizmach, ponieważ jej ekspresja jest indukowana przez efektory mutacyjne, które uszkadzają DNA promieniowaniem ultrafioletowym, obecnością kwasu nalidyksowego, mitomycyny i innych. z czego wynika, że ​​musi mieć ważne implikacje fizjologiczne.

Pokarmy bogate w serynę

Wszystkie pokarmy o wysokim stężeniu białka są bogate w serynę, głównie jajka, mięso i ryby. Jest to jednak aminokwas nieistotny, więc spożywanie go nie jest bezwzględnie konieczne, ponieważ organizm jest w stanie samodzielnie go syntetyzować.

Niektórzy ludzie cierpią na rzadkie schorzenie, ponieważ mają fenotyp z niedoborem mechanizmów syntezy seryny i glicyny, dlatego muszą przyjmować skoncentrowane suplementy diety dla obu aminokwasów.

Ponadto marki komercyjne specjalizujące się w sprzedaży suplementów witaminowych (Lamberts, Now Sport i HoloMega) oferują koncentraty fosfatydyloseryny i L-seryny w celu zwiększenia produkcji masy mięśniowej u wysoko wyczynowych sportowców i ciężarowców.

Powiązane choroby

Nieprawidłowe działanie enzymów biorących udział w biosyntezie seryny może powodować poważne patologie. Zmniejszając stężenie seryny w osoczu krwi i płynie mózgowo-rdzeniowym, może powodować nadciśnienie, spowolnienie psychoruchowe, małogłowie, padaczkę i złożone zaburzenia ośrodkowego układu nerwowego.

Obecnie odkryto, że niedobór seryny jest zaangażowany w rozwój cukrzycy, ponieważ L-seryna jest niezbędna do syntezy insuliny i jej receptorów.

Niemowlęta z wadami biosyntezy seryny są neurologicznie nienormalne przy urodzeniu, mają wewnątrzmaciczne opóźnienie wzrostu, wrodzoną małogłowie, zaćmę, drgawki i poważne opóźnienia neurorozwojowe.

Bibliografia

1. Elsila, JE, Dworkin, JP, Bernstein, MP, Martin, MP i Sandford, SA (2007). Mechanizmy powstawania aminokwasów w lodach międzygwiazdowych. The Astrophysical Journal, 660 (1), 911.
2. Ichord, RN i Bearden, DR (2017). Perinatalne encefalopatie metaboliczne. W Swaiman's Pediatric Neurology (str. 171-177). Elsevier.
3. Mothet, JP, Parent, AT, Wolosker, H., Brady, RO, Linden, DJ, Ferris, CD, … & Snyder, SH (2000). D-seryna jest endogennym ligandem w miejscu glicyny receptora N-metylo-D-asparaginianu. Proceedings of the National Academy of Sciences, 97 (9), 4926-4931
4. Nelson, DL, Lehninger, AL i Cox, MM (2008). Zasady Lehningera biochemii. Macmillan.
5. Rodríguez, AE, Ducker, GS, Billingham, LK, Martinez, CA, Mainolfi, N., Suri, V.,… & Chandel, NS (2019). Metabolizm seryny wspomaga produkcję IL-1β makrofagów. Metabolizm komórkowy, 29 (4), 1003-1011.
6. Tabatabaie, L., Klomp, LW, Berger, R. i De Koning, TJ (2010). Synteza L-seryny w ośrodkowym układzie nerwowym: przegląd zaburzeń związanych z niedoborem seryny. Genetyka molekularna i metabolizm, 99 (3), 256-262.