PEPSYNA: BUDOWA, FUNKCJE, PRODUKCJA - ANATOMIA I FIZJOLOGIA - 2026

Pepsyna jest obecny enzym w soku żołądkowym silne, aby pomóc w trawieniu białek. W rzeczywistości jest to endopeptydaza, której głównym zadaniem jest rozkład białek pokarmowych na małe części zwane peptydami, które są następnie wchłaniane przez jelita lub rozkładane przez enzymy trzustkowe.

Chociaż został po raz pierwszy wyizolowany w 1836 roku przez niemieckiego fizjologa Theodora Schwanna, dopiero w 1929 roku amerykański biochemik John Howard Northrop z Instytutu Badań Medycznych Rockefellera poinformował o jego faktycznej krystalizacji i części funkcji, które pomogłyby mu uzyskać Nagroda Nobla w dziedzinie chemii 17 lat później.

Ten enzym nie jest unikalny dla ludzi. Jest również wytwarzany w żołądkach wielu zwierząt i działa od wczesnych etapów życia, uczestnicząc głównie w trawieniu białek pochodzących z produktów mlecznych, mięsa, jaj i zbóż.

Struktura

Główne komórki żołądka wytwarzają substancję początkową zwaną pepsynogenem. Ten proenzym lub zymogen jest hydrolizowany i aktywowany przez kwasy żołądkowe, tracąc przy tym 44 aminokwasy. Docelowo pepsyna zawiera 327 reszt aminokwasowych w postaci aktywnej, która pełni swoje funkcje na poziomie żołądka.

Utrata tych 44 aminokwasów pozostawia taką samą liczbę reszt kwasowych wolną. Z tego powodu pepsyna działa najlepiej w pożywkach o bardzo niskim pH.

cechy

Jak już wspomniano, główną funkcją pepsyny jest trawienie białek. Aktywność pepsyny jest wyższa w środowisku silnie kwaśnym (pH 1,5-2) oraz w temperaturach w zakresie od 37 do 42 ºC.

Tylko część białek, które docierają do żołądka, jest rozkładana przez ten enzym (około 20%), tworząc małe peptydy.

Aktywność pepsyny koncentruje się głównie na hydrofobowych wiązaniach N-końcowych obecnych w aminokwasach aromatycznych, takich jak tryptofan, fenyloalanina i tyrozyna, które są częścią wielu białek występujących w pożywieniu.

We krwi zachodzi funkcja pepsyny opisana przez niektórych autorów. Chociaż twierdzenie to jest kontrowersyjne, wydaje się, że małe ilości pepsyny przedostają się do krwiobiegu, gdzie oddziałuje na duże lub częściowo zhydrolizowane białka, które zostały wchłonięte przez jelito cienkie, zanim zostały w pełni strawione.

Jak to jest produkowane?

Pepsynogen wydzielany przez główne komórki żołądka, znany również jako komórki zymogenu, jest prekursorem pepsyny.

Ten proenzym jest uwalniany dzięki impulsom z nerwu błędnego oraz hormonalnej sekrecji gastryny i sekretyny, które są stymulowane po spożyciu pokarmu.

Już w żołądku pepsynogen miesza się z kwasem solnym, który został uwolniony przez te same bodźce, szybko oddziałując ze sobą, tworząc pepsynę.

Odbywa się to po odcięciu 44-aminokwasowego segmentu z pierwotnej struktury pepsynogenu w złożonym procesie autokatalitycznym.

Po aktywowaniu ta sama pepsyna jest w stanie dalej stymulować produkcję i uwalnianie większej ilości pepsynogenu. To działanie jest dobrym przykładem pozytywnego sprzężenia zwrotnego enzymów.

Oprócz samej pepsyny, histamina, a zwłaszcza acetylocholina, stymulują komórki pepsynowe do syntezy i uwalniania nowego pepsynogenu.

Gdzie to działa?

Jego głównym miejscem działania jest żołądek. Fakt ten można łatwo wytłumaczyć, rozumiejąc, że zgaga jest idealnym warunkiem jej działania (pH 1,5-2,5). W rzeczywistości, kiedy bolus pokarmowy przechodzi z żołądka do dwunastnicy, pepsyna jest dezaktywowana, gdy napotka pożywkę jelitową o zasadowym pH.

Pepsyna działa również we krwi. Chociaż efekt ten został już uznany za kontrowersyjny, niektórzy badacze twierdzą, że pepsyna przenika do krwi, gdzie nadal trawi niektóre długołańcuchowe peptydy lub te, które nie zostały w pełni zdegradowane.

Kiedy pepsyna opuszcza żołądek i znajduje się w środowisku o pH obojętnym lub zasadowym, jej funkcja ustaje. Jednakże, ponieważ nie jest hydrolizowany, może być ponownie aktywowany, jeśli podłoże zostanie ponownie zakwaszone.

Ta cecha jest ważna dla zrozumienia niektórych negatywnych skutków pepsyny, które omówiono poniżej.

Refluks żołądkowo-przełykowy

Przewlekły powrót pepsyny do przełyku jest jedną z głównych przyczyn uszkodzeń spowodowanych refluksem żołądkowo-przełykowym. Chociaż pozostałe substancje wchodzące w skład soku żołądkowego są również zaangażowane w tę patologię, pepsyna wydaje się być najbardziej szkodliwa ze wszystkich.

Pepsyna i inne kwasy obecne w refluksie mogą powodować nie tylko zapalenie przełyku, które jest początkową konsekwencją, ale także wpływać na wiele innych układów.

Potencjalne konsekwencje działania pepsyny na niektóre tkanki obejmują zapalenie krtani, zapalenie płuc, przewlekłą chrypkę, uporczywy kaszel, skurcz krtani, a nawet raka krtani.

Badano astmę wywołaną mikroaspiracją treści żołądkowej w płucach. Pepsyna może działać drażniąco na drzewo oskrzelowe i sprzyjać zwężeniu dróg oddechowych, wywołując typowe objawy tej choroby: niewydolność oddechową, kaszel, świszczący oddech i sinicę.

Inne skutki pepsyny

Pepsyna może również wpływać na sfery jamy ustnej i zębów. Najczęstszymi objawami związanymi z tymi uszkodzeniami są cuchnący oddech lub nieświeży oddech, nadmierne ślinienie, ziarniniaki i erozja zębów. Ten efekt erozyjny objawia się zwykle po latach refluksu i może uszkodzić całe zęby.

Mimo to pepsyna może być przydatna z medycznego punktu widzenia. Zatem obecność pepsyny w ślinie jest ważnym markerem diagnostycznym refluksu żołądkowo-przełykowego.

W rzeczywistości na rynku dostępny jest szybki test o nazwie PepTest, który wykrywa obecność śliny pepsyny i pomaga w diagnostyce refluksu.

Papaina, enzym bardzo podobny do pepsyny występującej w papaje lub mlecznych, jest przydatna w higienie i wybielaniu zębów.

Ponadto pepsyna znajduje zastosowanie w przemyśle skórzanym i fotografii klasycznej, a także przy produkcji serów, płatków śniadaniowych, przekąsek, napojów smakowych, wstępnie przetrawionych białek, a nawet gum do żucia.

Bibliografia

1. Liu, Yu i in. (2015). Trawienie kwasów nukleinowych rozpoczyna się w żołądku. Scientific Reports, 5, 11936.
2. Czinn, Steven i Sarigol Blanchard, Samra (2011). Anatomia rozwojowa i fizjologia żołądka. Pediatric Gastrointestinal and Liver Disease, 4th Edition, Chapter 25, 262-268.
3. Smith, Margaret i Morton, Dion (2010). Żołądek: podstawowe funkcje. The Digestive System, wydanie drugie, rozdział 3, 39-50.
4. Wikipedia (ostatnie wydanie maj 2018). Pepsyna. Odzyskane z: en.wikipedia.org
5. Encyclopaedia Britannica (ostatnie wydanie maj 2018). Pepsyna. Odzyskany z: britannica.com
6. Tang, Jordania (2013). Pepsin A. Handbook of Proteolitytic Enzymes, Rozdział 3, Tom I, 27-35.