CZWARTORZĘDOWA BUDOWA BIAŁEK: CHARAKTERYSTYKA - BIOLOGIA - 2026

Czwartorzędowej białek definiuje związki przestrzenne pomiędzy każdym z ich podjednostki polipeptydowe połączone siłami niekowalencyjnymi. W białkach polimerowych każdy z łańcuchów polipeptydowych, z których się składają, nazywany jest podjednostkami lub protomerami.

Białka mogą składać się z jednego (monomerycznego), dwóch (dimerycznego), kilku (oligomerycznych) lub wielu protomerów (polimerycznych). Te protomery mogą mieć podobną lub bardzo różną strukturę cząsteczkową. W pierwszym przypadku mówi się, że są one białkami homotypowymi, aw drugim heterotypowymi.

Przykład czwartorzędowej struktury białka jądrowego antygenu proliferującego komórki. Zrobione i zredagowane przez: Thomas Shafee.

W notacji naukowej biochemicy używają greckich liter w dolnym indeksie do opisania składu protomerowego białek. Na przykład białkiem tetramerycznym homotypową oznaczono α ₄ , natomiast tetrameryczne białka składa się z dwóch różnych dimerów oznaczony α ₂ p ₂ .

Struktura białka

Białka to złożone cząsteczki, które przyjmują różne trójwymiarowe konfiguracje. Te konfiguracje są unikalne dla każdego białka i pozwalają im wykonywać bardzo specyficzne funkcje. Poniżej przedstawiono poziomy organizacji strukturalnej białek.

Podstawowa struktura

Odnosi się do sekwencji, w której różne aminokwasy są ułożone w łańcuchu polipeptydowym. Sekwencja ta jest określona przez sekwencję DNA, która koduje wspomniane białko.

Struktura drugorzędna

Większość białek nie jest w pełni wydłużonymi długimi łańcuchami aminokwasów, ale raczej ma regiony, które są regularnie składane w helisy lub arkusze. To fałdowanie nazywa się strukturą drugorzędną.

Struktura trzeciorzędowa

Złożone obszary struktury drugorzędnej można z kolei złożyć i złożyć w bardziej zwarte konstrukcje. To ostatnie fałdowanie nadaje białku trójwymiarowy kształt.

Struktura czwartorzędowa

W białkach, które składają się z więcej niż jednej podjednostki, struktury czwartorzędowe to relacje przestrzenne, które istnieją między każdą podjednostką, które są połączone wiązaniami niekowalencyjnymi.

Struktury pierwotne, drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe białek, konformacja trójwymiarowa. Zrobione i zredagowane przez: Alejandro Porto.

Stabilność struktury czwartorzędowej

Trójwymiarowa struktura białek jest stabilizowana przez oddziaływania słabe lub niekowalencyjne. Chociaż te wiązania lub interakcje są znacznie słabsze niż zwykłe wiązania kowalencyjne, jest ich wiele, a ich łączny efekt jest potężny. Tutaj przyjrzymy się niektórym z najczęstszych interakcji.

Oddziaływania hydrofobowe

Niektóre aminokwasy zawierają hydrofobowe łańcuchy boczne. Gdy białka zawierają te aminokwasy, fałdowanie cząsteczki kieruje te łańcuchy boczne do wnętrza białka i chroni je przed wodą. Charakter różnych łańcuchów bocznych oznacza, że ​​przyczyniają się one w różny sposób do efektu hydrofobowego.

Interakcje Van der Waalsa

Te interakcje zachodzą, gdy cząsteczki lub atomy, które nie są połączone wiązaniami kowalencyjnymi, zbliżają się do siebie zbyt blisko i z tego powodu ich najbardziej zewnętrzne orbitale elektroniczne zaczynają się nakładać.

W tym czasie między tymi atomami powstaje siła odpychająca, która rośnie bardzo szybko, gdy zbliżają się ich odpowiednie centra. Są to tak zwane „siły van der Waalsa”.

Interakcje obciążenia

Jest to interakcja elektrostatyczna zachodząca między parą naładowanych cząstek. W białkach ten rodzaj interakcji zachodzi zarówno z powodu ładunku elektrycznego netto białka, jak i indywidualnego ładunku zawartych w nim jonów. Ten rodzaj interakcji jest czasami nazywany mostem solnym.

Wiązania wodorowe

Wiązanie wodorowe tworzy się między atomem wodoru związanym kowalencyjnie z grupą będącą donorem wiązania wodorowego a parą wolnych elektronów należących do grupy akceptora wiązania.

Ten typ wiązania jest bardzo ważny, ponieważ właściwości wielu cząsteczek, w tym wody i cząsteczek biologicznych, są w dużej mierze spowodowane wiązaniami wodorowymi. Ma wspólne właściwości wiązań kowalencyjnych (elektrony są wspólne), a także oddziaływań niekowalencyjnych (oddziaływanie ładunek-ładunek).

Interakcje dipolowe

W cząsteczkach, w tym białkach, które nie mają ładunku netto, może wystąpić nierównomierny układ ich ładunków wewnętrznych, przy czym jeden skrajny poziom jest nieco bardziej ujemny niż drugi. To właśnie jest znane jako dipol.

Ten stan dipolarny cząsteczki może być trwały, ale można go również wywołać. Dipole mogą być przyciągane przez jony lub inne dipole. Jeśli dipole są trwałe, oddziaływanie ma większy zakres niż w przypadku dipoli indukowanych.

Oprócz tych niekowalencyjnych oddziaływań, niektóre białka oligomeryczne stabilizują swoją czwartorzędową strukturę poprzez rodzaj wiązania kowalencyjnego, wiązania disiarczkowego. Są one ustalane między grupami sulfhydrylowymi cystein różnych protomerów.

Wiązania disiarczkowe pomagają również stabilizować drugorzędową strukturę białek, ale w tym przypadku łączą reszty cysteinylowe w ramach tego samego polipeptydu (wiązania dwusiarczkowe intrapolipeptydów).

Interakcje między protomerami

Jak wspomniano powyżej, w białkach, które składają się z kilku podjednostek lub protomerów, podjednostki te mogą być podobne (homotypowe) lub różne (heterotypowe).

Interakcje homotypowe

Podjednostki tworzące białko to asymetryczne łańcuchy polipeptydowe. Jednak w interakcjach homotypowych podjednostki te mogą łączyć się na różne sposoby, osiągając różne typy symetrii.

Oddziałujące grupy każdego protomeru są na ogół zlokalizowane w różnych pozycjach, dlatego nazywa się je interakcjami heterologicznymi. Heterologiczne interakcje między różnymi podjednostkami czasami zachodzą w taki sposób, że każda podjednostka jest skręcona w stosunku do poprzedniej, będąc w stanie uzyskać strukturę helikalną.

W innych przypadkach interakcje zachodzą w taki sposób, że określone grupy podjednostek są rozmieszczone wokół jednej lub więcej osi symetrii, w tzw. Symetrii grup punktowych. Gdy istnieje kilka osi symetrii, każda podjednostka obraca się względem swojego sąsiada o 360 ° / n (gdzie n oznacza liczbę osi).

Wśród uzyskanych w ten sposób typów symetrii znajdują się np. Helikalna, sześcienna i ikozaedryczna.

Kiedy dwie podjednostki oddziałują poprzez oś binarną, każda jednostka obraca się o 180 ° względem drugiej, wokół tej osi. Ta symetria jest znana jako symetria C ₂ . W nim miejsca interakcji w każdej podjednostce są identyczne; w tym przypadku nie mówimy o interakcji heterologicznej, ale raczej o interakcji izologicznej.

Jeśli wręcz przeciwnie, połączenie między dwoma składnikami dimeru jest heterologiczne, wówczas zostanie uzyskany asymetryczny dimer.

Interakcje heterotypowe

Podjednostki, które oddziałują w białku, nie zawsze mają ten sam charakter. Istnieją białka, które składają się z dwunastu lub więcej różnych podjednostek.

Oddziaływania, które utrzymują stabilność białka, są takie same, jak w przypadku interakcji homotypowych, ale generalnie uzyskuje się całkowicie asymetryczne cząsteczki.

Na przykład hemoglobina jest tetramerem, który ma dwie różne pary podjednostek (α ₂ β ₂ ).

Czwartorzędowa struktura hemoglobiny. Zrobione i zredagowane z: Benjah-bmm27. Zmodyfikowany przez Alejandro Porto. .

Bibliografia

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. III edycja. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner i VW Rodwell (1996). Biochemestry Harpera. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. edycja. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Color Atlas of Biochemistry. Wydanie 2. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochemia. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, Nowy Jork.