FENYLOALANINA: CHARAKTERYSTYKA, FUNKCJE, BIOSYNTEZA, ŻYWNOŚĆ - BIOLOGIA - 2026

Fenyloalanina (Phe, F) jest jednym z dziewięciu aminokwasów, to znaczy nie syntetyzowana endogennie w organizmie człowieka. W swoim łańcuchu bocznym ten aminokwas ma niepolarny związek aromatyczny, który go charakteryzuje.

Fenyloalanina, czyli kwas β-fenylo-α-aminopropionowy, została po raz pierwszy zidentyfikowana w 1879 roku przez naukowców JH Schulze i M. Barbieri z rośliny z rodziny Fabaceae znanej jako Lupinus luteus lub „łubin żółty”.

Struktura chemiczna aminokwasu fenyloalaniny (źródło: Clavecin via Wikimedia Commons)

Dipeptyd L-fenyloalanino-L-aspartylu jest znany jako aspartam lub „NutraSweet”, który jest syntetycznym środkiem słodzącym szeroko stosowanym w restauracjach i kawiarniach, zazwyczaj do słodzenia napojów, takich jak kawa, herbata, lemoniada i inne. napoje.

W owocach o właściwościach klimakteryjnych, konwersja L-fenyloalaniny do estrów fenolowych, takich jak eugenol i jego pochodne metylowe, powoduje powstanie słodkiego, kwiatowego lub miodowego zapachu typowego dla owoców bananów i babki lancetowatej, gdy są dojrzałe.

W zależności od postaci fenyloalanina może mieć różne smaki. Na przykład postać L-fenyloalaniny ma słodki aromat i smak, podczas gdy D-fenyloalanina jest lekko gorzka i zwykle jest bezwonna.

Ponieważ fenyloalanina ma silny charakter hydrofobowy, jest jednym z głównych składników wielu naturalnych żywic, takich jak polistyren. Żywice te, w kontakcie z cząsteczkami wody, tworzą ochronną lub pokrywającą strukturę zwaną „klatratem”.

Geny kodujące szlak biosyntezy fenyloalaniny są wykorzystywane przez botaników jako zegary ewolucyjne, ponieważ stwierdzono, że są one powiązane z morfologicznym zróżnicowaniem roślin lądowych.

Funkcje i

Fenyloalanina ma wspólne ze wszystkimi aminokwasami grupę karboksylową (-COOH), grupę aminową (-NH2) i atom wodoru (-H), które są przyłączone do centralnego atomu węgla, znanego jako węgiel α. Ponadto posiada oczywiście charakterystyczną grupę R lub łańcuch boczny.

Fenyloalanina jest jednym z trzech aminokwasów, które mają pierścienie aromatyczne lub benzenowe jako podstawniki w łańcuchach bocznych. Związki te są niepolarne, a zatem wysoce hydrofobowe.

Omawiany aminokwas jest szczególnie hydrofobowy, ponieważ w przeciwieństwie do tyrozyny i tryptofanu (pozostałe dwa aminokwasy z pierścieniami aromatycznymi) nie ma grup aminowych ani hydroksylowych przyłączonych do pierścienia benzenowego.

Grupa aromatyczna, benzoesowa lub arenowa fenyloalaniny ma typową strukturę benzenu: pierścień cykliczny składa się z 6 atomów węgla, które rezonują ze sobą dzięki obecności trzech wiązań podwójnych i trzech wiązań pojedynczych wewnątrz.

W przeciwieństwie do tyrozyny i tryptofanu, które przy zasadowych pH mogą uzyskać odpowiednio ładunek dodatni i ujemny, fenyloalanina zachowuje swój ładunek obojętny, ponieważ pierścień benzenowy nie jonizuje, a ładunki na grupach karboksylowych i aminowych wzajemnie się neutralizują.

Klasyfikacja

Aminokwasy są podzielone na różne grupy w zależności od właściwości, które mają ich łańcuchy boczne lub grupy R, ponieważ mogą one różnić się rozmiarem, strukturą, grupami funkcyjnymi, a nawet ładunkiem elektrycznym.

Jak wspomniano, fenyloalanina zaliczana jest do grupy aminokwasów aromatycznych, obok tyrozyny i tryptofanu. Wszystkie te związki mają w swojej strukturze pierścienie aromatyczne, jednak tyrozyna i tryptofan mają grupy jonizowalne w podstawnikach swoich grup R.

Charakterystyka absorpcji światła przez białka przy długości fali 280 nm wynika z obecności aminokwasów zaliczanych do grupy fenyloalaniny, ponieważ łatwo absorbują one światło ultrafioletowe poprzez pierścienie aromatyczne.

Jednak wykazano, że fenyloalanina wchłania znacznie mniej niż tyrozyna i tryptofan, dzięki czemu w analizie niektórych białek można przewidzieć jej wchłanianie.

Stereochemia

Wszystkie aminokwasy mają chiralny węgiel centralny, który ma dołączone cztery różne atomy lub grupy i, jak już wspomniano, atom ten jest identyfikowany jako węgiel α. Na podstawie tego węgla można znaleźć co najmniej dwa stereoizomery każdego aminokwasu.

Stereoizomery to cząsteczki o lustrzanym odbiciu, które mają ten sam wzór cząsteczkowy, ale nie nakładają się na siebie, na przykład dłonie i stopy. Związki, które eksperymentalnie obracają płaszczyznę światła spolaryzowanego w prawo, są oznaczone literą D, a te, które obracają się w lewo, literą L.

Należy zauważyć, że rozróżnienie między formami D-fenyloalaniny i L-fenyloalaniny jest kluczem do zrozumienia metabolizmu tego aminokwasu w organizmie kręgowców.

Forma L-fenyloalaniny jest metabolizowana i wykorzystywana do budowy białek komórkowych, podczas gdy D-fenyloalanina została znaleziona we krwi jako środek ochronny przed reaktywnymi formami tlenu (RFT).

cechy

W latach 90-tych sądzono, że fenyloalanina występuje tylko w niektórych gatunkach roślin. Jednak obecnie wiadomo, że jest obecna w prawie wszystkich hydrofobowych domenach białek, w rzeczywistości fenyloalanina jest głównym składnikiem aromatycznych chemicznych rodzajów białek.

W roślinach fenyloalanina jest niezbędnym składnikiem wszystkich białek; Ponadto jest jednym z prekursorów metabolitów wtórnych, takich jak fenylopropanoidy (wchodzące w skład pigmentów) cząsteczek obronnych, flawonoidów, biopolimerów, takich jak m.in. lignina i suberyna.

Fenyloalanina jest podstawową strukturą do tworzenia wielu cząsteczek utrzymujących homeostazę neuronalną, w tym peptydów, takich jak wazopresyna, melanotropina i enkefalina. Ponadto aminokwas ten bierze bezpośredni udział w syntezie hormonu adrenokortykotropowego (ACTH).

Podobnie jak duża część aminokwasów białkowych, fenyloalanina należy do grupy aminokwasów ketogennych i glukogennych, ponieważ zapewnia szkielet węglowy półproduktów cyklu Krebsa, niezbędny do metabolizmu energetycznego komórek i organizmu.

W nadmiarze fenyloalanina przekształca się w tyrozynę, a później w fumaran, produkt pośredni cyklu Krebsa.

Biosynteza

Fenyloalanina jest jednym z niewielu aminokwasów, których większość organizmów kręgowców nie jest w stanie zsyntetyzować. Obecnie szlaki biosyntezy dla tego aminokwasu są znane tylko w organizmach prokariotycznych, drożdżach, roślinach i niektórych gatunkach grzybów.

Geny odpowiedzialne za szlak syntezy są silnie konserwowane między roślinami i mikroorganizmami, dlatego biosynteza przebiega podobnie u prawie wszystkich gatunków. Nawet niektóre enzymy szlaku są obecne u niektórych zwierząt, jednak nie są one w stanie jej syntetyzować.

Biosynteza fenyloalaniny u roślin

U gatunków roślin fenyloalanina jest syntetyzowana poprzez wewnętrzny szlak metaboliczny w chloroplastach zwany „szlakiem prefenianowym”. Szlak ten jest metabolicznie powiązany ze „szlakiem szikimatu” poprzez L-arogenat, jeden z metabolitów wytwarzanych podczas tego ostatniego.

Enzym dehydrataza arogenatu katalizuje trójetapową reakcję, w której przekształca aromatyczny pierścień arogenatu w charakterystyczny pierścień benzenowy fenyloalaniny.

Enzym ten katalizuje transaminację, odwodnienie i dekarboksylację w celu oczyszczenia pierścienia aromatycznego arogenatu i uzyskania pierścienia bez podstawników.

Prefenian, wraz z fenylopirogronianem zgromadzonym wewnątrz (światła) chloroplastu, można przekształcić w fenyloalaninę w reakcji katalizowanej przez enzym aminotransferazę propenianową, która przenosi grupę aminową do fenylopirogronianu, dzięki czemu jest rozpoznawany przez dehydratazę arogenatu i włączany do syntezy fenyloalaniny.

W przypadku niektórych gatunków Pseudomonas opisano alternatywne drogi do drogi propenianu, które wykorzystują różne enzymy, ale których substraty do syntezy fenyloalaniny są również prefenianami i uwodornianymi.

Degradacja

Fenyloalanina może być metabolizowana na wiele sposobów z pożywienia. Jednak większość badań koncentruje się na ich losie w komórkach ośrodkowego układu nerwowego i tkankach nerek.

Wątroba jest głównym narządem odpowiedzialnym za rozkład lub katabolizm fenyloalaniny. W hepatocytach występuje enzym znany jako hydroksylaza fenyloalaniny, zdolny do przekształcenia fenyloalaniny w tyrozynę lub związek L-3,4-dihydroksyfenyloalaninę (L-DOPA).

Związek L-DOPA jest prekursorem noradrenaliny, adrenaliny oraz innych hormonów i peptydów działających w układzie nerwowym.

Fenyloalanina może być utleniana w komórkach mózgowych przez enzym hydroksylazę tyrozynową, który jest odpowiedzialny za katalizowanie konwersji fenyloalaniny do dopachromu w obecności kwasu L-askorbinowego.

Wcześniej uważano, że enzym hydroksylaza tyrozyny hydroksyluje tylko tyrozynę, jednak stwierdzono, że hydroksyluje ona fenyloalaninę i tyrozynę w tym samym stosunku, a hydroksylacja fenyloalaniny hamuje hydroksylację tyrozyny.

Obecnie wiadomo, że wysokie poziomy tyrozyny hamują aktywność enzymatyczną hydroksylazy tyrozyny, ale to samo nie dotyczy fenyloalaniny.

Pokarmy bogate w fenyloalaninę

Wszystkie pokarmy bogate w białko zawierają od 400 do 700 mg fenyloalaniny na porcję spożytego pożywienia. Pokarmy takie jak tran z dorsza, świeży tuńczyk, homary, ostrygi i inne małże zawierają ponad 1000 mg na porcję spożytego pożywienia.

Wołowina i wieprzowina również mają wysoki poziom fenyloalaniny. Jednak nie są one tak wysokie, jak stężenia występujące u zwierząt morskich. Na przykład bekon, wołowina, wątroba, kurczak i nabiał zawierają 700-900 mg fenyloalaniny na porcję jedzenia.

Orzechy, takie jak orzeszki ziemne i orzechy włoskie różnego rodzaju, to inne produkty spożywcze, które zawierają dużą ilość fenyloalaniny. Ziarna takie jak soja, ciecierzyca i inne rośliny strączkowe mogą dostarczyć 500-700 mg fenyloalaniny na porcję.

Jako alternatywne źródło, fenyloalanina może być metabolizowana z aspartamu w napojach bezalkoholowych, gumie do żucia, żelatynach i niektórych słodyczach lub deserach, w których ten dipeptyd jest używany jako słodzik.

Korzyści z jego spożycia

Fenyloalanina znajduje się we wszystkich pokarmach bogatych w białko, które spożywamy. Minimalne dzienne spożycie dla osób dorosłych o średniej wadze i wzroście to około 1000 mg, niezbędne do syntezy białek, hormonów, takich jak dopamina, różne neuroprzekaźniki itp.

Spożycie tego aminokwasu w nadmiarze jest przepisywane osobom z zaburzeniami depresyjnymi, bólami stawów i chorobami skóry, gdyż jego spożycie zwiększa syntezę białek i biocząsteczek przekaźnikowych, takich jak adrenalina, noradrenalina i dopamina.

Niektóre badania sugerują, że fenyloalanina spożywana w nadmiarze nie powoduje znaczącej poprawy w żadnym z tych zaburzeń, ale jej konwersja do tyrozyny, która jest również wykorzystywana do syntezy cząsteczek sygnałowych, może wyjaśniać pozytywny wpływ na sygnalizację komórkową w układzie nerwowym.

Leki przeciw zaparciom mają strukturę jądra z fenyloalaniny, tyrozyny i tryptofanu. Ogólnie leki te zawierają mieszaniny tych trzech aminokwasów w ich formach L- i D-.

Zaburzenia niedoboru

Poziom fenyloalaniny we krwi jest ważny dla utrzymania prawidłowego funkcjonowania mózgu, ponieważ fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan są substratami do tworzenia różnych neuroprzekaźników.

Raczej niektóre zaburzenia są związane z deficytami w metabolizmie tego aminokwasu, który generuje jego nadmiar, a nie niedobór.

Fenyloketonuria, rzadka choroba dziedziczna u kobiet, wpływa na hydroksylację fenyloalaniny w wątrobie i powoduje nadmierne stężenie tego aminokwasu w osoczu, indukując apoptozę neuronów i wpływając na prawidłowy rozwój mózgu.

Jeśli kobieta z fenyloketonurią zajdzie w ciążę, u płodu może rozwinąć się tak zwany „matczyny zespół hiperfenyloalaninemii”.

Wynika to z faktu, że płód ma wysokie stężenia fenyloalaniny we krwi (prawie dwukrotnie wyższe od standardów), których pochodzenie jest związane z brakiem wątrobowej hydroksylazy fenyloalaniny u płodu, która rozwija się dopiero w 26 tygodniu ciąży. .

Zespół płodowy spowodowany hiperfenyloalaninemią u matki powoduje małogłowie płodu, nawracające poronienia, choroby serca, a nawet wady nerek.

Bibliografia

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… & Micu, R. (2018). Wykrywanie i zmiatanie rodników hydroksylowych poprzez hydroksylację D-fenyloalaniny w płynach ludzkich. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM,… & Kang, C. (2007). Biosynteza fenyloalaniny u Arabidopsis thaliana identyfikacja i charakterystyka dehydrataz arogenianowych. Journal of Biological Chemistry, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD i Fernstrom, MH (2007). Tyrozyna, fenyloalanina i katecholamina synteza i funkcje w mózgu. The Journal of Nutrition, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). Katalizowane i elektrokatalizowane utlenianie l-tyrozyny i l-fenyloalaniny do dopachromu przez nanozymy. Nano letters, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL i Cox, MM (2008). Zasady Lehningera biochemii. Macmillan.
6. Perkins, R. i Vaida, V. (2017). Fenyloalanina zwiększa przepuszczalność błony. Journal of the American Chemical Society, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Skład chemiczny białek (tom 1). Longmans, zielony.
8. Tinsley, G. (2018). HealthLine. Pobrano 5 września 2018 r. Ze strony www.healthline.com/nutrition/phenylalanine
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., & Fernie, AR (2013). Biosynteza szikimatu i fenyloalaniny w linii zielonej. Frontiers in Plant Science, 4, 62.