3-FOSFORAN ALDEHYDU GLICERYNOWEGO (G3P): STRUKTURA, FUNKCJE - BIOLOGIA - 2026

Gliceraldehydo-3-fosforan (GAP) jest metabolitem glikolizy (nazwa pochodzi od greckich; glicos = słodkie lub cukier; lizy = pękania), która jest natomiast szlak metaboliczny, który konwertuje cząsteczki glukozy w dwóch cząsteczek pirogronianu do wytwarzają energię w postaci trójfosforanu adenozyny (ATP).

W komórkach 3-fosforan aldehydu glicerynowego łączy glikolizę z glukoneogenezą i szlakiem pentozofosforanowym. W organizmach fotosyntetyzujących do biosyntezy cukrów stosuje się aldehyd 3-glicerynowy, pochodzący z wiązania dwutlenku węgla. W wątrobie metabolizm fruktozy wytwarza GAP, który jest włączany do glikolizy.

Źródło: Benjah-bmm27

Struktura

3-fosforan aldehydu glicerynowego jest fosforylowanym cukrem o trzech atomach węgla. Jej wzór empiryczny to C ₃ H ₇ O ₆ P. Grupa aldehydowa (-CHO) to węgiel 1 (C-1), grupa hydroksymetylenowa (-CHOH) to węgiel 2 (C-2), a grupa hydroksymetylowa ( -CH ₂ OH) oznacza węgiel 3 (C3). Ta ostatnia tworzy wiązanie z grupą fosforanową (wiązanie fosfoesterowe).

Konfiguracja 3-fosforanu gliceraldehydu przy chiralnym C-2 to D. Zgodnie z konwencją, w odniesieniu do chiralnego węgla, w rzucie Fischera grupa aldehydowa jest przedstawiona w górę, grupa hydroksymetylofosforanowa w dół, grupa hydroksylowa w dół. po prawej i atom wodoru po lewej.

cechy

3-fosforan aldehydu glicerynowego ma masę cząsteczkową 170,06 g / mol. Standardową zmianę energii swobodnej Gibbsa (ΔGº) dla dowolnej reakcji należy obliczyć, dodając zmianę energii swobodnej produktów i odejmując sumę zmian energii swobodnej reagentów.

W ten sposób określa się zmienność energii swobodnej (ΔGº) tworzenia gliceraldehydo-3-fosforanu, która wynosi -1,285 KJ × mol ^-1 . Umownie, w stanie standardowym 25ºC i 1 atm, energia swobodna czystych pierwiastków wynosi zero.

cechy

Glikoliza i glukoneogeneza

Glikoliza jest obecna we wszystkich komórkach. Dzieli się na dwie fazy: 1) fazę inwestowania energii i syntezy metabolitów o wysokim potencjale przenoszenia grup fosforanowych, takich jak gliceraldehydo-3-fosforan (GAP); 2) Etap syntezy ATP z cząsteczek o wysokim potencjale przenoszenia grup fosforanowych.

3-fosforan aldehydu glicerynowego i fosforan dihydroksyacetonu powstają z 1,6-bisfosforanu fruktozy, reakcji katalizowanej przez enzym aldolazę. 3-fosforan aldehydu glicerynowego jest przekształcany do 1,3-bisfosfoglicerynianu (1,3BPG) w wyniku reakcji katalizowanej przez enzym dehydrogenazę GAP.

Dehydrogenaza GAP katalizuje utlenianie atomu węgla aldehydu i przenosi grupę fosforanową. W ten sposób powstaje mieszany bezwodnik (1,3BPG), w którym grupa acylowa i atom fosforu są podatne na reakcję ataku nukleofilowego.

Następnie w reakcji katalizowanej przez kinazę 3-fosfoglicerynianową 1,3BPG przenosi grupę fosforanową z węgla 1 na ADP, tworząc ATP.

Ponieważ reakcje katalizowane przez aldolazę, dehydrogenazę GAP i kinazę 3-fosfoglicerynianową są w równowadze (ΔGº ~ 0), są odwracalne, a zatem stanowią część szlaku glukoneogenezy (lub nowej syntezy glukozy ).

Szlak pentozofosforanowy i cykl Calvina

Na szlaku pentozofosforanowym powstają gliceraldehydo-3-fosforan (GAP) i fruktozo-6-fosforan (F6P) w wyniku reakcji cięcia i tworzenia wiązań CC z pentoz, 5-fosforanu ksylulozy i rybozy 5 -fosforan.

3-fosforan aldehydu glicerynowego może podążać szlakiem glukoneogenezy i tworzyć glukozo-6-fosforan, który kontynuuje szlak pentozofosforanowy. Glukoza może zostać całkowicie utleniona, aby wytworzyć sześć cząsteczek CO ₂ na etapie utleniania szlaku pentozofosforanowego.

W cyklu Calvina CO ₂ jest wiązany jako 3-fosfoglicerynian w reakcji katalizowanej przez karboksylazę rybulozobifosforanową. 3-fosfoglicerynian jest następnie redukowany przez NADH poprzez działanie enzymu zwanego dehydrogenazą GAP.

Do biosyntezy heksozy, takiej jak glukoza, która jest wykorzystywana do biosyntezy skrobi lub celulozy w roślinach, potrzebne są 2 cząsteczki GAP.

Metabolizm fruktozy

Enzym fruktokinaza katalizuje fosforylację fruktozy przez ATP na C-1, tworząc fruktozo-1-fosforan. Aldolaza A występująca w mięśniach jest specyficzna dla 1,6-bisfosforanu fruktozy jako substratu. Aldolaza B znajduje się w wątrobie i jest specyficzna dla fruktozo-1-fosforanu jako substratu.

Aldolase B katalizuje rozkład aldolowy fruktozo-1-fosforanu i wytwarza fosforan dihydroksyacetonu i aldehyd glicerynowy. Kinaza gliceraldehydowa katalizuje fosforylację gliceraldehydu przez ATP, tworząc glikolityczny produkt pośredni, gliceraldehydo-3-fosforan (GAP).

W inny sposób aldehyd glicerynowy jest przekształcany w glicerol przez dehydrogenazę alkoholową, która wykorzystuje NADH jako substrat donora elektronów. Następnie kinaza glicerolowa fosforyluje glicerol przez ATP, tworząc fosforan glicerolu. Ten ostatni metabolit jest ponownie utleniany, tworząc fosforan dihydroksyacetonu (DHAP) i NADH.

DHAP jest przekształcany do GAP przez enzym izomerazę fosforanu triozy. W ten sposób fruktoza jest przekształcana w metabolity glikolizy. Jednak fruktoza podana dożylnie może spowodować poważne szkody, polegające na drastycznym zmniejszeniu wewnątrzkomórkowego fosforanu i ATP. Występuje nawet kwasica mleczanowa.

Uszkodzenie fruktozy wynika z braku wartości zadanych, które normalnie ma katabolizm glukozy. Najpierw fruktoza dostaje się do mięśni poprzez GLUT5, który jest niezależny od insuliny.

Po drugie, fruktoza jest bezpośrednio przekształcana do GAP, a tym samym omija regulację enzymu kinazy fosfofruktowej (PFK) na początku glikolizy.

Via Entner-Doudoroff

Glikoliza jest uniwersalnym szlakiem katabolizmu glukozy. Jednak niektóre bakterie alternatywnie wykorzystują szlak Entner-Doudoroff. Szlak ten obejmuje sześć etapów katalizowanych przez enzymy, w których glukoza jest przekształcana do GAP i pirogronianu, które są dwoma produktami końcowymi tego szlaku.

GAP i pirogronian są przekształcane w etanol w reakcjach fermentacji alkoholowej.

Bibliografia

1. Berg, JM, Tymoczco, JL, Stryer, L. 2015. Biochemistry. Krótki kurs. WH Freeman, Nowy Jork.
2. Miesfeld, RL, McEvoy, MM 2017. Biochemistry. WW Norton, Nowy Jork.
3. Nelson, DL, Cox, MM 2017. Zasady Lehningera biochemii. WH Freeman, Nowy Jork.
4. Salway JG 2004. Metabolizm w skrócie. Blackwell, Malden.
5. Voet, D., Voet, JG, Pratt, CW 2008. Podstawy biochemii: życie na poziomie molekularnym. Wiley, Hoboken.