Na glikozaminoglikany , znane również jako mukopolisacharydy struktur węglowodanowych z strukturalny biocząsteczek funkcyjnych, które mogą być znalezione głównie w tkance łącznej, kości, tkanki środowisko i międzykomórkowej tkanki nabłonkowej. Są to długie łańcuchy złożonych polisacharydów lub proteoglikanów, złożone z powtarzających się jednostek disacharydów.
Glikozaminoglikany są wysoce polarne i mają zdolność przyciągania wody, co czyni je idealnymi do pełnionych funkcji biologicznych. Są również używane jako smary lub do pochłaniania uderzeń. Każdy składa się z heksozaminy i heksozy lub kwasu hialuronowego.
Struktura glikozaminoglikanów
cechy
Glikozaminoglikany są największym składnikiem macierzy pozakomórkowej w tkankach zwierzęcych i odgrywają fundamentalną rolę w różnych zdarzeniach fizjologicznych. Związki te możemy znaleźć nie tylko u kręgowców, ale także u wielu bezkręgowców. Jego funkcją jest ochrona w królestwie zwierząt.
Różne struktury siarczanowe heparyny, glikozaminoglikanu występującego w wątrobie, skórze i płucach, można znaleźć w różnych typach organizmów, od najbardziej prymitywnych po ludzkie. To determinuje ich aktywny i zasadniczy udział w procesach biologicznych.
W przypadku kwasu hialuronowego w organizmie człowieka znajdujemy go w pępowinie, tkance łącznej, płynie maziowym, chrząstce, naczyniach krwionośnych i ciele szklistym (galaretowatej masie, która znajduje się między soczewką a siatkówką oka); podczas gdy w naturze występuje tylko w mięczakach.
Inną różnicą jest to, że siarczan chondroityny w organizmie występuje w tkankach kostnych i chrząstce, podczas gdy u innych mniej rozwiniętych zwierząt występuje w ograniczonym zakresie, w zależności od złożoności strukturalnej osobnika i jego związku z określonymi funkcjami.
Obecność glikozaminoglikanów
W naturze spotykamy glikozaminoglikany (GAG), które pełnią podstawowe funkcje we wzroście komórek, ich różnicowaniu, migracji komórek, morfogenezie i infekcjach wirusowych lub bakteryjnych.
U kręgowców głównymi glikozaminoglikanami są heparyna lub siarczan heparyny, siarczan chondroityny, siarczan dermatanu i kwas hialuronowy. Wszystkie te GAG są potwierdzone przez łańcuchy, które są naprzemiennymi jednostkami aminokwasu i kwasu hialuronowego, którym może być kwas glukuronowy lub kwas iduronowy.
Z drugiej strony jednostkami aminocukrowymi mogą być N-acetyloglukozamina lub N-acetylogalaktozamina.
Chociaż bloki budulcowe GAG są zwykle zawsze takie same, polisacharydy, powtarzające się linie łańcuchów heparyny i siarczanu chondroityny wymagają znacznego stopnia zróżnicowania strukturalnego.
Wynika to z ciągłych modyfikacji, które obejmują siarczanowanie i epemeryzację uronianów, stanowiących podstawę różnorodnych struktur o aktywności biologicznej związanej z GAG.
Obecność tych biocząsteczek w przyrodzie, zarówno u kręgowców, jak i bezkręgowców, została dobrze udokumentowana. W przeciwieństwie do tego, GAG nigdy nie został znaleziony w roślinach.
Zsyntetyzowane polisacharydy o tej samej filarowej strukturze GAG obserwuje się w niektórych łańcuchach bakteryjnych, ale te podobne polisacharydy nie są związane z białkami rdzeniowymi i są wytwarzane tylko na wewnętrznej powierzchni błony cytoplazmatycznej.
W przypadku GAG w komórkach zwierzęcych są one dodawane do jąder białek i tworzą proteoglikany. Tak więc polisacharydy bakteryjne są różne.
GAG, które należą do kręgowców, jest bardzo zróżnicowane pod względem strukturalnym. Od ryb i płazów po ssaki, struktura tych biocząsteczek jest niezwykle niejednorodna.
Biosynteza kompleksu strukturalnego GAG jest regulowana, a różne wzory siarczanowania powstają w określonym narządzie i tkance, tymczasowo podczas wzrostu i rozwoju.
W rzeczywistości defekty mutacyjne w wielu genach enzymów biosyntetycznych GAG mają poważne konsekwencje dla organizmów kręgowców. Dlatego ekspresja GAG i ich specyficzne struktury siarczanowe odgrywają fundamentalną rolę w życiu.
Funkcje glikozaminoglikanów
Ich funkcja jest niezbędna, ponieważ są podstawowymi składnikami tkanki łącznej, a łańcuchy GAG są połączone wiązaniami kowalencyjnymi z innymi białkami, takimi jak cytokiny i chemokiny.
Inną cechą charakterystyczną jest to, że są one związane z antytrombiną, białkiem związanym z procesem krzepnięcia, dzięki czemu mogą hamować tę funkcję, co czyni je niezbędnymi w przypadku leczenia np. Zakrzepicy.
Jest to również interesujące w dziedzinie badań nad rakiem. Dzięki zdolności hamowania wiązania białek GAG można zatrzymać proces tej choroby lub innych, takich jak procesy zapalne i choroby zakaźne, w których GAG działają jako receptory dla niektórych wirusów typu flawiwirusa, takich jak denga.
GAG należą również do trzech składników skóry właściwej, warstwy znajdującej się pod naskórkiem skóry, wraz z kolagenem i elastyną. Te trzy elementy tworzą układ zwany macierzą zewnątrzkomórkową, który umożliwia między innymi regenerację tkanek i eliminację toksyn z organizmu.
GAG to substancje, które przyciągają wodę do głębszych warstw skóry. Jednym z najbardziej znanych glikozaminoglikanów jest kwas hialuronowy, obecny w wielu produktach przeciwstarzeniowych i pielęgnacyjnych. Ideą tych kremów, balsamów i toników jest zwiększenie nawilżenia skóry, zmniejszenie zmarszczek i linii mimicznych.
Oprócz zdolności zatrzymywania wody, GAG mają również wysoką lepkość i niską kompresję, co czyni je idealnymi do ochrony zrostu kości w stawach.
Z tego powodu występują w płynie maziowym, chrząstce stawowej, zastawkach serca (siarczan chondroityny, najbardziej obfity GAG w organizmie), skórze, tętnicach płucnych oraz w wątrobie (heparyna, która ma działanie przeciwzakrzepowe), ścięgnach i płucach (siarczan dermatanu) oraz rogówka i kości (siarczan kerattanu).
Bibliografia
- Ewolucja glikozaminoglikanów. Porównawcze badanie biochemiczne. Odzyskany z ncbi.nlm.nih.gov.
- Wydanie specjalne „Glikozaminoglikany i ich mimetyki”. Odzyskany z mdpi.com.
- Manipulowanie makrocząsteczkami powierzchni komórki przez flawiwirusy. Robert Anderson, w Advances in Virus Research, 2003. Odzyskany z sciencedirect.com.
- Kolagen, elastyna i glikozaminoglikany. Odzyskany z justaboutskin.com.