GRUPA PROTETYCZNA: GŁÓWNE GRUPY I ICH FUNKCJE - BIOLOGIA - 2026

Grupa prostetyczna to fragment białka, który nie ma charakteru aminokwasowego. W takich przypadkach białko nazywane jest „heteroproteiną” lub białkiem sprzężonym, gdzie część białka nazywana jest apoproteiną. Natomiast cząsteczki zbudowane wyłącznie z aminokwasów nazywane są holoproteinami.

Białka można sklasyfikować zgodnie z naturą grupy prostetycznej: gdy grupą jest grupa węglowodanów, lipidów lub hemów, białkami są odpowiednio glikoproteiny, lipoproteiny i hemoproteiny. Ponadto grupy protetyczne mogą być bardzo zróżnicowane: od metali (Zn, Cu, Mg, Fe) po kwasy nukleinowe, m.in. kwas fosforowy.

W niektórych przypadkach białka potrzebują dodatkowych składników, aby skutecznie spełniać swoje funkcje. Oprócz grup protetycznych istnieją koenzymy; Te ostatnie wiążą się luźno, chwilowo i słabo z białkiem, podczas gdy grupy prostetyczne są mocno zakotwiczone w części białkowej.

Główne grupy protetyczne i ich funkcje

Biotyna

Biotyna jest hydrofilową witaminą z grupy B, która bierze udział w metabolizmie różnych biocząsteczek, w tym w glukoneogenezie, katabolizmie aminokwasów i syntezie lipidów

Działa jako grupa prostetyczna dla różnych enzymów, takich jak karboksylaza acetylo-CoA (w formach występujących w mitochondriach i cytozolu), karboksylaza pirogronianowa, karboksylaza propionylo-CoA i karboksylaza b-metylokotonylo-CoA.

Ta cząsteczka jest zdolna do przyłączania się do wspomnianych enzymów poprzez resztę lizyny i jest odpowiedzialna za transport dwutlenku węgla. Funkcja biotyny w organizmach wykracza poza rolę grupy protetycznej: bierze udział w embriogenezie, układzie odpornościowym i ekspresji genów.

Surowe białko jaja zawiera białko zwane awidyną, które hamuje normalne stosowanie biotyny; Dlatego zaleca się spożywanie gotowanego jajka, ponieważ ciepło powoduje denaturację awidyny, przez co traci swoją funkcję.

Grupa Heme

Grupa hem jest porfirynową cząsteczką (dużym pierścieniem heterocyklicznym), która ma w swojej strukturze atomy żelaza, zdolne do odwracalnego wiązania się z tlenem lub oddawania i przyjmowania elektronów. Jest to grupa protetyczna hemoglobiny, białka odpowiedzialnego za transport tlenu i dwutlenku węgla.

W funkcjonalnych globinach atom żelaza ma ładunek +2 i jest w stanie utlenienia żelazawego, dzięki czemu może tworzyć pięć lub sześć wiązań koordynacyjnych. Charakterystyczny czerwony kolor krwi wynika z obecności grupy hemu.

Grupa hemu jest także grupą prostetyczną innych enzymów, takich jak mioglobiny, cytochromy, katalazy i peroksydazy.

Mononukleotyd flawiny i dinukleotyd flawinoadeninowy

Te dwie grupy prostetyczne są obecne we flawoproteinach i pochodzą z ryboflawiny lub witaminy B ₂ . Obie cząsteczki mają miejsce aktywne, które podlega odwracalnym reakcjom utleniania i redukcji.

Flawoproteiny pełnią bardzo zróżnicowane role biologiczne. Mogą uczestniczyć w reakcjach odwodornienia cząsteczek takich jak bursztynian, uczestniczyć w transporcie wodoru w łańcuchu transportu elektronów lub reagować z tlenem, wytwarzając H ₂ O ₂ .

Chinon pirolochinolinowy

Jest to grupa prostetyczna chinoprotein, klasy enzymów dehydrogenazy, takich jak dehydrogenaza glukozowa, która uczestniczy w glikolizie i innych szlakach.

Fosforan pirydoksalu

Fosforan pirydoksalu jest pochodną witaminy B ₆ . Występuje jako grupa prostetyczna enzymów aminotransferaz.

Jest to grupa prostetyczna enzymu fosforylazy glikogenu i jest z nią połączona wiązaniami kowalencyjnymi pomiędzy grupą aldehydową a grupą ε-aminową reszty lizyny w centralnym regionie enzymu. Ta grupa pomaga w fosfolitycznym rozkładzie glikogenu.

Zarówno mononukleotyd flawinowy flawinę oraz dinukleotydu wymienione powyżej są niezbędne dla konwersji pirydoksyny i witamina B ₆ do fosforanu pirydoksalu.

Metylokobalamina

Metylokobalamina jest równoważną formą witaminy B ₁₂ . Strukturalnie ma ośmiościenne centrum kobaltu i zawiera wiązania metal-alkil. Jedną z głównych funkcji metabolicznych jest przenoszenie grup metylowych.

Pirofosforan tiaminy

Pirofosforan tiaminy to grupa prostetyczna enzymów biorących udział w głównych szlakach metabolicznych, takich jak dehydrogenaza α-ketoglutaranu, dehydrogenaza pirogronianowa i transketolaza.

W ten sam sposób bierze udział w metabolizmie węglowodanów, lipidów i aminokwasów rozgałęzionych. Wszystkie reakcje enzymatyczne, które wymagają pirofosforanu tiaminy, obejmują przeniesienie aktywowanej jednostki aldehydowej.

Pirofosforan tiaminy jest syntetyzowany wewnątrzkomórkowo przez fosforylację witaminy B ₁ lub tiaminy. Cząsteczka składa się z pierścienia pirymidynowego i pierścienia tiazoliowego o strukturze azydkowej CH.

Niedobór pirofosforanu tiaminy skutkuje chorobami neurologicznymi zwanymi beri-beri i zespołem Wernickego-Korsakowa. Dzieje się tak, ponieważ jedynym paliwem w mózgu jest glukoza, a ponieważ kompleks dehydrogenazy pirogronianowej wymaga pirofosforanu tiaminy, układ nerwowy nie ma energii.

Molibdopteryna

Molibdopteryny są pochodnymi piranopteryny; Składają się z pierścienia piranowego i dwóch tiolanów. Są to grupy prostetyczne lub kofaktory występujące w enzymach zawierających molibden lub wolfram.

Występuje jako grupa prostetyczna reduktazy tiosiarczanowej, hydroksylazy purynowej i dehydrogenazy mrówczanowej.

Kwas liponowy

Kwas liponowy jest grupą prostetyczną lipoamidu i jest kowalencyjnie przyłączony do reszty białka przez resztę lizyny.

Kwas liponowy w formie zredukowanej posiada parę grup sulfhydrylowych, natomiast w postaci utlenionej posiada cykliczny disiarczek.

Odpowiada za redukcję cyklicznego disiarczku w kwasie liponowym. Ponadto jest to grupa prostetyczna trancetylazy i kofaktor różnych enzymów zaangażowanych w cykl kwasu cytrynowego lub cykl Krebsa.

Jest składnikiem o dużym znaczeniu biologicznym w dehydrogenazach alkatokwasów, w których grupy sulfhydrylowe są odpowiedzialne za transport atomów wodoru i grup acylowych.

Cząsteczka jest pochodną oktanowego kwasu tłuszczowego i składa się z końcowej grupy karboksylowej i pierścienia dwujonowego.

Kwasy nukleinowe

Kwasy nukleinowe to protetyczne grupy nukleoprotein występujące w jądrach komórki, takie jak histony, telomeraza i protamina.

Bibliografia

1. Aracil, CB, Rodríguez, MP, Magraner, JP i Pérez, RS (2011). Podstawy biochemii. Uniwersytet w Walencji.
2. Battaner Arias, E. (2014). Kompendium enzymologii. Wydania Uniwersytetu Salamanca.
3. Berg, JM, Stryer, L. i Tymoczko, JL (2007). Biochemia. Odwróciłem się.
4. Devlin, TM (2004). Biochemia: podręcznik o zastosowaniach klinicznych. Odwróciłem się.
5. Díaz, AP i Pena, A. (1988). Biochemia. Redakcja Limusa.
6. Macarulla, JM i Goñi, FM (1994). Biochemia człowieka: kurs podstawowy. Odwróciłem się.
7. Meléndez, RR (2000). Znaczenie metabolizmu biotyny. Journal of Clinical Research, 52 (2), 194–199.
8. Müller - Esterl, W. (2008). Biochemia. Podstawy medycyny i nauk przyrodniczych. Odwróciłem się.
9. Stanier, RY (1996). Mikrobiologia. Odwróciłem się.
10. Teijón, JM (2006). Podstawy biochemii strukturalnej. Od redakcji Tébar.
11. Vilches - Flores, A., & Fernández - Mejía, C. (2005). Wpływ biotyny na ekspresję genów i metabolizm. Journal of Clinical Research, 57 (5), 716–724.