IZOMERAZY: PROCESY, FUNKCJE, NAZEWNICTWO I PODKLASY - BIOLOGIA - 2025

W izomerazy stanowią klasę enzymów, biorących udział w reakcji przegrupowania izomerów strukturalnych i stereoizomerów pozycyjnych lub różnych cząsteczek. Występują praktycznie we wszystkich organizmach komórkowych, pełniąc funkcje w różnych kontekstach.

Enzymy z tej klasy działają na pojedynczym substracie, mimo że niektóre mogą być kowalencyjnie związane m.in. z kofaktorami, m.in. jonami. Dlatego ogólną reakcję można zobaczyć następująco:

XY → YX

Reakcje katalizowane przez te enzymy polegają na wewnętrznym przegrupowaniu wiązań, co może oznaczać zmiany położenia grup funkcyjnych, między innymi w pozycji wiązań podwójnych między atomami węgla, bez zmiany wzoru cząsteczkowego substratu.

Mechanizm działania izomerazy izopentenylopirofosforanu katalizującej izomeryzację pirofosforanu izopentenylu do pirofosforanu dimetyloallilu (źródło: Yjlu22 przez Wikimedia Commons)

Izomerazy pełnią różnorodne funkcje w różnorodnych procesach biologicznych, w ramach których można wymienić między innymi szlaki metaboliczne, podział komórkowy, replikację DNA.

Izomerazy były pierwszymi enzymami stosowanymi przemysłowo do produkcji syropów i innych słodkich pokarmów, dzięki ich zdolności do wzajemnej przemiany izomerów różnych rodzajów węglowodanów.

Procesy biologiczne, w których uczestniczą

Izomerazy uczestniczą w wielu ważnych procesach komórkowych. Do najważniejszych należą replikacja i pakowanie DNA, katalizowane przez topoizomerazy. Zdarzenia te mają kluczowe znaczenie dla replikacji kwasu nukleinowego, a także dla jego kondensacji przed podziałem komórki.

Glikoliza, jeden z głównych szlaków metabolicznych w komórce, obejmuje co najmniej trzy izomeryczne enzymy, a mianowicie izomerazę fosfoglukozy, izomerazę fosforanu triozy i mutazę fosfoglicerynianową.

Konwersja galaktozy UDP do glukozy UDP w szlaku katabolizmu galaktozy odbywa się poprzez działanie epimerazy. U ludzi enzym ten jest znany jako 4-epimeraza UDP-glukozy.

Fałdowanie białek jest procesem niezbędnym do funkcjonowania wielu enzymów w przyrodzie. Enzym izomeraza disiarczkowo-białkowa pomaga w fałdowaniu białek zawierających mostki dwusiarczkowe poprzez modyfikację ich pozycji w cząsteczkach, których używa jako substratu.

cechy

Główną funkcję enzymów należących do klasy izomerazy można postrzegać jako przekształcanie substratu poprzez niewielką zmianę strukturalną, aby uczynić go podatnym na dalsze przetwarzanie przez enzymy znajdujące się w dalszej części szlaku metabolicznego, na przykład.

Przykładem izomeryzacji jest zmiana z grupy fosforanowej w pozycji 3 na węgiel w pozycji 2 3-fosfoglicerynianu w celu przekształcenia go w 2-fosfoglicerynian, katalizowany przez enzym mutazę fosfoglicerynianową na szlaku glikolitycznym, generując w ten sposób związek o wyższej energii który jest funkcjonalnym substratem enolazy.

Nomenklatura

Klasyfikacja izomerazy jest zgodna z ogólnymi zasadami klasyfikacji enzymów zaproponowanymi przez Komisję ds. Enzymów w 1961 r., W których każdy enzym otrzymuje numeryczny kod swojej klasyfikacji.

Umiejscowienie numerów we wspomnianym kodzie wskazuje na każdy z działów lub kategorii w klasyfikacji, a numery te są poprzedzone literami „WE”.

W przypadku izomerazy pierwsza liczba oznacza klasę enzymów, druga typ izomeryzacji, którą wykonują, a trzecia substrat, na którym oddziałują.

Nazewnictwo klasy izomerazy to EC.5. Ma siedem podklas, więc zostaną znalezione enzymy o kodzie od EC.5.1 do EC.5.6. Istnieje szósta „podklasa” izomerazy zwana „innymi izomerazami”, której kod to EC.5.99, ponieważ obejmuje enzymy o różnych funkcjach izomerazy.

Oznaczanie podklas przeprowadza się głównie w zależności od rodzaju izomeryzacji przeprowadzanej przez te enzymy. Mimo to mogą również otrzymać nazwy takie jak racemazy, epimerazy, cis-trans-izomerazy, izomerazy, tautomerazy, mutazy lub cykloizomerazy.

Podklasy

W rodzinie izomerazy występuje 7 klas enzymów:

EC.5.1 Racemases i epimerazy

Katalizują tworzenie mieszanin racemicznych w oparciu o położenie węgla α. Mogą oddziaływać na aminokwasy i pochodne (EC.5.1.1), na grupy hydroksykwasowe i pochodne (EC.5.1.2), na węglowodany i pochodne (EC.5.1.3) i inne (EC.5.1.99).

EC.5.2

Katalizują konwersję między formami izomerycznymi cis i trans różnych cząsteczek.

EC.5.3 Izomerazy wewnątrzcząsteczkowe

Enzymy te są odpowiedzialne za izomeryzację wewnętrznych części tej samej cząsteczki. Są takie, które przeprowadzają reakcje redoks, w których donorem i akceptorem elektronów jest ta sama cząsteczka, więc nie są klasyfikowane jako oksydoreduktazy.

Mogą działać poprzez konwersję aldoz i ketoz (EC.5.3.1), na grupy keto- i enolowe (EC.5.3.2), zmieniając pozycję wiązań podwójnych CC (EC.5.3.3), wiązań disiarczkowych SS ( EC.5.3.4) i inne „oksydoreduktazy” (EC.5.3.99).

EC.5.4 Transferazy wewnątrzcząsteczkowe (mutazy)

Enzymy te katalizują zmiany pozycji różnych grup w tej samej cząsteczce. Są one klasyfikowane według rodzaju grupy, do której „przenoszą się”.

Istnieją fosfomuttazy (EC.5.4.1), te, które przenoszą grupy aminowe (EC.5.4.2), te, które przenoszą grupy hydroksylowe (EC.5.4.3) i te, które przenoszą inne typy grup (EC.5.4. 99).

EC.5.5 Liazy wewnątrzcząsteczkowe

Katalizują „eliminację” grupy, która jest częścią cząsteczki, ale nadal jest z nią kowalencyjnie związana.

EC.5.6 Izomerazy zmieniające konformację makrocząsteczkową

Mogą działać poprzez zmianę konformacji polipeptydów (EC.5.6.1) lub kwasów nukleinowych (EC.5.6.2).

EC.5.99 Inne izomerazy

Ta podklasa obejmuje enzymy, takie jak izomeraza tiocyjanianowa i izomeraza 2-hydroksychrom-2-karboksylanowa.

Bibliografia

1. Adams, E. (1972). Aminokwasy Racemazy i epimerazy. The Enzymes, 6, 479–507.
2. Boyce, S. i College, T. (2005). Klasyfikacja i nazewnictwo enzymów. Encyklopedia nauk o życiu, 1–11.
3. Cai, CZ, Han, LY, Ji, ZL i Chen, YZ (2004). Klasyfikacja rodzin enzymów według maszyn wektorów nośnych. Białka: struktura, funkcja i bioinformatyka, 55, 66–76.
4. Dugave, C. i Demange, L. (2003). Izomeryzacja Cis - Trans cząsteczek organicznych i biomolekuł: implikacje i zastosowania. Recenzje chemiczne, 103, 2475–2532.
5. Encyklopedia Britannica. (2018). Pobrano 3 marca 2019 r. Z witryny britannica.com
6. Freedman, RB, Hirst, TR i Tuite, MF (1994). Izomeraza disiarczku białka: budowanie mostów w fałdowaniu białek. TIBS, 19, 331–336.
7. Murzin, A. (1996). Klasyfikacja strukturalna białek: nowe nadrodziny Alexey G Murzin. Strukturalna klasyfikacja białek: nowe nadrodziny, 6, 386–394.
8. Nelson, DL i Cox, MM (2009). Zasady Lehningera biochemii. Omega Editions (wyd. 5).
9. Komitet ds. Nomenklatury Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (NC-IUBMB). (2019). Odzyskany z qmul.ac.uk
10. Thoden, JB, Frey, PA i Holden, HM (1996). Molecular Structure of the NADH / UDP-glukoza Abortive Complex of UDP-galactose 4-Epimerase from Escherichia coli: Implications for the Catalytic Mechanism. Biochemistry, 35, 5137-5144.