LIPAZA: CHARAKTERYSTYKA, BUDOWA, RODZAJE, FUNKCJE - BIOLOGIA - 2025

Te lipazy stanowią dużą rodzinę enzymów zdolnych do katalizowania hydrolizy wiązań estrowych obecna w podłożach, takich jak triglicerydy, fosfolipidy, estry cholesterolu i pewnych witamin.

Występują praktycznie we wszystkich królestwach życia, zarówno u mikroorganizmów, takich jak bakterie i drożdże, jak iu roślin i zwierząt; w każdym typie organizmu enzymy te mają szczególne właściwości i cechy, które odróżniają je od siebie.

Graficzne przedstawienie struktury molekularnej lipazy (źródło: Jawahar Swaminathan i pracownicy MSD z Europejskiego Instytutu Bioinformatyki za pośrednictwem Wikimedia Commons)

W zależności od rodzaju klasyfikacji można dokonać rozróżnienia między „prawdziwymi” lipazami, znanymi również jako lipazy triacyloglicerolowe, a innymi enzymami o podobnej aktywności lipolitycznej, takimi jak fosfolipazy, esterazy sterolowe i esterazy palmitynianowe retinylu.

Pierwszym opublikowanym raportem na temat sekwencji enzymu lipazy był De Caro i wsp. W 1981 roku, który badał trzustkową lipazę triacyloglicerolową pochodzącą od świń. Późniejsze badania wykazały istnienie wielu innych ogólnoustrojowych lipaz w organizmach żywych.

Najważniejszymi lipazami u zwierząt są lipazy trawienne wytwarzane przez trzustkę i wątrobę, które uczestniczą w metabolizmie regularnie spożywanych w pożywieniu tłuszczów, a zatem mają ważne implikacje fizjologiczne z różnych punktów widzenia.

Obecnie enzymy te są badane nie tylko do celów klinicznych i / lub metabolicznych, ale są również produkowane przemysłowo do celów handlowych do przetwarzania żywności i innych produktów i można je uzyskać z hodowli specjalnych mikroorganizmów.

cechy

Lipazy są białkami rozpuszczalnymi w wodzie i katalizują reakcje hydrolityczne na nierozpuszczalnych substratach. Występują w naturze w równowadze między formą aktywną i nieaktywną, a aktywacja lub inaktywacja zależy od różnych wewnętrznych czynników komórkowych.

Należą do nadrodziny hydrolaz enzymów z fałdami α / β, w której klasyfikowane są również esterazy, tioesterazy, niektóre proteazy i peroksydazy, dehalogenazy i inne hydrolazy wewnątrzkomórkowe.

Lipazy są kodowane przez geny należące do rodziny, która obejmuje geny kodujące lipazę trzustkową, lipazę wątrobową, lipazę lipoproteinową, lipazę śródbłonkową i fosfolipazę fosfatydyloseryny A1.

Mechanizm katalityczny

Niektórzy autorzy sugerują, że forma katalizy, jaką mają te enzymy, jest analogiczna do tej, jaką mają proteazy serynowe, co jest związane z obecnością trzech specjalnych reszt aminokwasowych w miejscu aktywnym.

Mechanizm hydrolizy polega na utworzeniu kompleksu enzym-substrat (lipaza: trójgliceryd), następnie wytworzeniu półacetalowego związku pośredniego, a następnie uwolnieniu diacyloglicerydu i kwasu tłuszczowego.

Ostatni etap hydrolizy, uwalnianie kwasu tłuszczowego z centrum aktywnego, zachodzi w modelu znanym jako model „katapulty”, co oznacza, że ​​po rozszczepieniu lub rozpadzie wiązania estrowego kwas tłuszczowy jest szybko wyrzucany z tego miejsca. katalityczny.

Specyfika podłoża

Lipazy mogą być specyficzne i rozróżniać substraty, takie jak triglicerydy, diacyloglicerydy, monoglicerydy i fosfolipidy. Niektóre są specyficzne pod względem kwasów tłuszczowych, to znaczy pod względem długości, stopnia nasycenia itp.

Mogą być również selektywne pod względem regionu, w którym katalizują hydrolizę, co oznacza, że ​​mogą mieć specyficzność pozycyjną w odniesieniu do miejsca, w którym cząsteczki kwasu tłuszczowego wiążą się ze szkieletem glicerolu (na dowolnym z trzech atomów węgla).

Struktura

Podobnie jak inni członkowie rodziny enzymów, do której należą, lipazy charakteryzują się topologią złożoną z α-helis i β-złożonych arkuszy. Miejsce katalityczne tych enzymów składa się na ogół z triady aminokwasów: seryny, kwasu asparaginowego lub glutaminowego i histydyny.

Większość lipaz to glikoproteiny, które w zależności od wielkości części węglowodanowej mają masę cząsteczkową od 50 do 70 kDa.

Ludzka lipaza trzustkowa

Ma 449 reszt aminokwasowych i dwie oddzielne domeny: jedną N-końcową, w której znajduje się miejsce katalityczne i charakterystyczny fałd hydrolaz (α / β), oraz drugą C-końcową, mniejszą i uważaną za „pomocniczą”, z struktura zwana „β-sandwich”.

Jego masa cząsteczkowa wynosi od 45 do 53 kDa, a aktywność katalityczna jest wyższa w temperaturach bliskich 37 ° C i przy pH między 6 a 10.

cechy

W zależności od narządu, w którym znajdują się na przykład u ssaków, lipazy mają nieco inne funkcje fizjologiczne.

Jak wspomniano, specyficzne lipazy występują w trzustce, wątrobie, jajnikach i nadnerczach (w nerkach) oraz w tkankach śródbłonka.

Lipazy wątrobowe są odpowiedzialne za metabolizm cząstek lipoprotein, które są kompleksami tworzonymi przez lipidy i białka, które pełnią funkcję głównie w transporcie trójglicerydów i cholesterolu pomiędzy narządami i tkankami.

W szczególności lipazy uczestniczą w hydrolizie lub uwalnianiu kwasów tłuszczowych z cząsteczek triglicerydów zawartych w lipoproteinach. Jest to konieczne, aby wydobyć energię z tych cząsteczek lub poddać je recyklingowi, wykorzystując je jako prekursory w syntezie innych związków.

Lipazy śródbłonkowe są obecne w wątrobie, płucach, tarczycy i narządach rozrodczych, a ekspresja ich genów jest regulowana przez różne cytokiny. Enzymy te są również zaangażowane w metabolizm lipoprotein.

Funkcje przemysłowe

W mleczarskim przemyśle spożywczym powszechnie stosuje się lipazy do hydrolizy tłuszczów obecnych w mleku, co ma bezpośredni wpływ na „wzmocnienie” smaku serów, kremów i innych produktów mlecznych.

Są również wykorzystywane do produkcji innych produktów spożywczych, zwłaszcza podczas fermentacji, w celu polepszenia smaku i „strawności” niektórych potraw przygotowywanych przemysłowo.

Z dala od przemysłu spożywczego, popularne jest stosowanie lipaz pochodzenia drobnoustrojowego w formułowaniu detergentów i ogólnych substancji czyszczących, które zmniejszają szkodliwy wpływ na środowisko, jaki niesie ogromne obciążenie chemiczne obecne w konwencjonalnych środkach czyszczących.

Bibliografia

1. Lowe, ME (2002). Lipazy trójglicerydowe trzustki. Journal of Lipid Research, 43, 2007–2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA i Ramji, DP (2002). Lipaza lipoproteinowa: budowa, funkcja, regulacja i rola w chorobie. J. Mol. Med., 80, 753–769.
3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Lipaza wątrobowa: związek struktura / funkcja, synteza i regulacja. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Lipaza wątrobowa, metabolizm lipoprotein i aterogeneza. Arteriosclerosis, Thrombosis and Vascular Biology, 24, 1750–1754.
5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I.,… Zhao, XIN (2012). Lipazy od ssaków i ryb. Reviews in Fisheries Science, 29, 37–41.