LIZYNA: CHARAKTERYSTYKA, BUDOWA, FUNKCJE, BIOSYNTEZA - BIOLOGIA - 2026

Lizyny ( Lys , K ) lub -diaminocaproic kwasu ε , jest jednym z 22 aminokwasów, które składają się białka organizmów żywych i ludzi jest uważany na zasadnicze znaczenie, ponieważ nie ma drogę biosyntezy.

Został odkryty przez Drechsel w 1889 roku jako produkt hydrolizy (rozkładu) kazeinogenu. Wiele lat później Fischer, Siegfried i Hedin ustalili, że był on również częścią białek, takich jak żelatyna, albumina jaja, konglutyna, fibryna i inne białka.

Struktura chemiczna aminokwasu lizyny (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Jego występowanie wykazano później w kiełkujących sadzonkach i większości badanych białek roślinnych, w których określono jego liczebność jako ogólnego składnika składowego wszystkich białek komórkowych.

Jest uważany za jeden z głównych aminokwasów „ograniczających” w dietach bogatych w zboża iz tego powodu uważa się, że wpływa on na jakość białka spożywanego przez różne słabo rozwinięte populacje świata.

Niektóre badania wykazały, że spożycie lizyny sprzyja produkcji i uwalnianiu hormonów insuliny i glukagonu, które mają istotny wpływ na metabolizm energetyczny organizmu.

cechy

Lizyna jest dodatnio naładowanym α-aminokwasem, ma masę cząsteczkową 146 g / mol, a wartość stałej dysocjacji jego łańcucha bocznego (R) wynosi 10,53, co oznacza, że ​​przy fizjologicznym pH jej podstawnikowa grupa aminowa jest w pełni zjonizowany, co daje aminokwasowi dodatni ładunek netto.

Jej występowanie w białkach różnych typów organizmów żywych jest bliskie 6%, a różni autorzy uważają, że lizyna jest niezbędna do wzrostu i odpowiedniej naprawy tkanek.

Komórki mają dużą ilość pochodnych lizyny, które spełniają różnorodne funkcje fizjologiczne. Wśród nich są hydroksylizyna, metylo-lizyna i inne.

Jest to aminokwas ketogenny, co oznacza, że ​​jego metabolizm wytwarza szkielety węglowe substratów pośrednich dla szlaków tworzenia cząsteczek, takich jak acetylo-CoA, a następnie tworzenia ciał ketonowych w wątrobie.

W przeciwieństwie do innych niezbędnych aminokwasów nie jest to aminokwas glukogenny. Innymi słowy, jego degradacja nie kończy się wraz z produkcją pośredników szlaku produkcji glukozy.

Struktura

Lizyna zaliczana jest do aminokwasów zasadowych, których łańcuchy boczne mają grupy jonizowalne o ładunkach dodatnich.

Jego łańcuch boczny lub grupa R ma drugą pierwszorzędową grupę aminową przyłączoną do atomu węgla w pozycji ε jego łańcucha alifatycznego, stąd jego nazwa „ε-aminokapronowa”.

Posiada atom węgla α, do którego jest przyłączony atom wodoru, grupa aminowa, grupa karboksylowa i łańcuch boczny R, scharakteryzowany wzorem cząsteczkowym (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Ponieważ łańcuch boczny ma trzy grupy metylenowe i chociaż cząsteczka lizyny ma dodatnio naładowaną grupę aminową w fizjologicznym pH, ta grupa R ma silnie hydrofobowy charakter, dlatego często jest „zakopana” w strukturach białek. pomijając tylko grupę ε-aminową.

Grupa aminowa w bocznym łańcuchu lizyny jest silnie reaktywna i na ogół uczestniczy w aktywnych centrach wielu białek o aktywności enzymatycznej.

cechy

Lizyna, będąc aminokwasem egzogennym, pełni wiele funkcji mikroelementu, zwłaszcza u ludzi i innych zwierząt, ale jest również metabolitem różnych organizmów, takich jak bakterie, drożdże, rośliny i glony.

Charakterystyka jego łańcucha bocznego, a konkretnie grupy ε-aminowej przyłączonej do łańcucha węglowodorowego, która jest zdolna do tworzenia wiązań wodorowych, nadaje mu szczególne właściwości, które czynią go uczestnikiem reakcji katalitycznych w różnych typach enzymów.

Jest to bardzo ważne dla prawidłowego wzrostu i przebudowy mięśni. Ponadto jest cząsteczką prekursora karnityny, związku syntetyzowanego w wątrobie, mózgu i nerkach, który odpowiada za transport kwasów tłuszczowych do mitochondriów w celu produkcji energii.

Aminokwas ten jest również niezbędny do syntezy i tworzenia kolagenu, ważnego białka układu tkanki łącznej w organizmie człowieka, dlatego przyczynia się do utrzymania struktury skóry i kości.

Posiada eksperymentalnie rozpoznane funkcje w:

- Ochrona jelit przed bodźcami stresującymi, skażeniem patogenami bakteryjnymi i wirusowymi itp.

- Zmniejsz objawy przewlekłego lęku

- Promuj wzrost niemowląt, które dorastają na dietach niskiej jakości

Biosynteza

Ludzie i inne ssaki nie są w stanie syntetyzować aminokwasu lizyny in vivo i dlatego muszą go pozyskiwać z białek zwierzęcych i roślinnych spożywanych z pożywieniem.

W świecie przyrody wyewoluowały dwa różne szlaki biosyntezy lizyny: jeden używany przez „niższe” bakterie, rośliny i grzyby, a drugi używany przez euglenidy i „wyższe” grzyby.

Biosynteza lizyny u roślin, niższe grzyby i bakterie

W tych organizmach lizynę uzyskuje się z kwasu diaminopimelinowego drogą 7-etapową, zaczynając od pirogronianu i semialdehydu asparaginianowego. Na przykład w przypadku bakterii droga ta obejmuje produkcję lizyny do celów (1) syntezy białek, (2) syntezy diaminopimelinianu i (3) syntezy lizyny, która będzie wykorzystywana w ścianie komórkowej peptydoglikanu.

W organizmach prezentujących ten szlak asparaginian nie tylko powoduje powstanie lizyny, ale także prowadzi do produkcji metioniny i treoniny.

Szlak rozbiega się w semialdehyd asparaginianowy do produkcji lizyny oraz w homoserynę, która jest prekursorem treoniny i metioniny.

Biosynteza lizyny u grzybów wyższych i euglenidów

Synteza lizyny de novo w grzybach wyższych i mikroorganizmach euglenidowych zachodzi poprzez pośredni L-α-aminoadypinian, który jest wielokrotnie przekształcany w inny sposób niż u bakterii i roślin.

Droga składa się z 8 etapów enzymatycznych, obejmujących 7 wolnych produktów pośrednich. Pierwsza połowa szlaku przebiega w mitochondriach i prowadzi do syntezy α-aminoadypinianu. Konwersja α-aminoadypinianu do L-lizyny zachodzi później w cytozolu.

- Pierwszy etap szlaku polega na kondensacji cząsteczek α-ketoglutaranu i acetylo-CoA przez enzym syntazę homocytrynianu, w wyniku którego powstaje kwas homocytrowy.

- Kwas homocytrowy jest odwadniany do kwasu cis-homoakonitowego, który jest następnie przekształcany w kwas homoizocytrynowy przez enzym homoakonitazę.

- Kwas homoizocytrynowy jest utleniany przez dehydrogenazę homoizocytrynianową, powodując w ten sposób przejściowe tworzenie oksoglutaranu, który traci cząsteczkę dwutlenku węgla (CO2) i przechodzi w kwas α-katoadypinowy.

- Ten ostatni związek ulega transaminacji w procesie zależnym od glutaminianu dzięki działaniu enzymu aminotransferazy aminoadypinianowej, który wytwarza kwas L-α-aminoadypinowy.

- Łańcuch boczny kwasu L-α-aminoadypinowego jest redukowany do kwasu L-α-aminoadypino-δ-semialdehydowego w wyniku działania reduktazy aminoadypinianowej, reakcji wymagającej ATP i NADPH.

- Następnie reduktaza sukropiny katalizuje kondensację δ-semialdehydu kwasu L-α-aminoadypinowego z cząsteczką L-glutaminianu. Następnie imino jest redukowane i otrzymuje się sukropinę.

- Wreszcie, wiązanie węgiel-azot w glutaminianowej części sacharopiny jest „przecinane” przez enzym dehydrogenazę sacharopiny, dając jako produkty końcowe L-lizynę i kwas α-ketoglutaranowy.

Alternatywy dla lizyny

Badania eksperymentalne i analizy przeprowadzone na szczurach w okresie wzrostu pozwoliły wyjaśnić, że ε-N-acetylo-lizyna może zastąpić lizynę, wspomagając wzrost potomstwa, a to dzięki obecności enzymu: acylazy ε-lizynowej .

Enzym ten katalizuje hydrolizę ε-N-acetylo-lizyny do produkcji lizyny i robi to bardzo szybko iw dużych ilościach.

Degradacja

U wszystkich gatunków ssaków pierwszy etap degradacji lizyny jest katalizowany przez enzym reduktazę lizyno-2-oksoglutaranu, zdolny do przekształcenia lizyny i α-oksoglutaranu w sacharopinę, pochodną aminokwasu obecną w płynach fizjologicznych zwierząt i której istnienie w nich zostało zademonstrowane pod koniec lat 60.

Sukropina jest przekształcana w α-aminoadypinian δ-semialdehyd i glutaminian pod działaniem enzymu dehydrogenazy sacharopiny. Inny enzym jest również zdolny do wykorzystania sakropiny jako substratu do ponownej hydrolizowania jej do lizyny i α-oksoglutaranu i jest to znane jako oksydoreduktaza sacharopiny.

Sukropina, jeden z głównych półproduktów metabolicznych w degradacji lizyny, w warunkach fizjologicznych charakteryzuje się niezwykle wysokim współczynnikiem przemiany, dlatego nie kumuluje się w płynach ani tkankach, o czym świadczy wysoka aktywność dehydrogenazy sacharopiny.

Jednak ilość i aktywność enzymów biorących udział w metabolizmie lizyny zależy w dużym stopniu od różnych aspektów genetycznych każdego konkretnego gatunku, ponieważ istnieją wewnętrzne wariacje i specyficzne mechanizmy kontroli lub regulacji.

„Sacaropinuria”

Istnieje stan patologiczny związany z obfitą utratą aminokwasów, takich jak lizyna, cytrulina i histydyna, z moczem, znany jako „sacharopinuria”. Sukropina jest aminokwasową pochodną metabolizmu lizyny, która jest wydalana wraz z trzema aminokwasami wymienionymi w moczu pacjentów z „sakropinurią”.

Sukropina została początkowo odkryta w drożdżach piwnych i jest prekursorem lizyny w tych mikroorganizmach. W innych organizmach eukariotycznych związek ten powstaje podczas degradacji lizyny w mitochondriach hepatocytów.

Pokarmy bogate w lizynę

Lizyna pozyskiwana jest z pokarmów spożywanych w diecie, a przeciętny dorosły człowiek potrzebuje jej co najmniej 0,8 g dziennie. Występuje w wielu białkach pochodzenia zwierzęcego, zwłaszcza w czerwonych mięsach, takich jak wołowina, jagnięcina i kurczak.

Występuje w rybach, takich jak tuńczyk i łosoś, oraz w owocach morza, takich jak ostrygi, krewetki i małże. Występuje również w białkach składowych produktów mlecznych i ich pochodnych.

W pokarmach roślinnych występuje w ziemniakach, papryce i porach. Występuje również w awokado, brzoskwiniach i gruszkach. W roślinach strączkowych, takich jak fasola, ciecierzyca i soja; w pestkach dyni, orzechach makadamia i orzechach nerkowca (merey, cashew itp.).

Korzyści z jego spożycia

Aminokwas ten znajduje się w wielu preparatach nutraceutycznych, czyli wyizolowany ze związków naturalnych, zwłaszcza roślin.

Jest stosowany jako środek przeciwdrgawkowy i wykazano również, że skutecznie hamuje replikację wirusa opryszczki pospolitej typu 1 (HSV-1), który zwykle objawia się w okresach stresu, kiedy układ odpornościowy jest osłabiony lub „osłabiony” w postaci pęcherzy. lub opryszczka na ustach.

Skuteczność suplementów L-lizyny w leczeniu opryszczki wynika z faktu, że „konkuruje” lub „blokuje” argininę, inny aminokwas białkowy, który jest niezbędny do namnażania HSV-1.

Stwierdzono, że lizyna ma również działanie przeciwlękowe, ponieważ pomaga blokować receptory biorące udział w odpowiedziach na różne bodźce stresowe, a także uczestniczy w obniżaniu poziomu kortyzolu, „hormonu stresu”.

Niektóre badania wykazały, że może być przydatny między innymi do hamowania wzrostu guzów nowotworowych, zdrowia oczu, kontroli ciśnienia krwi.

U zwierząt

Powszechną strategią leczenia zakażeń wirusem opryszczki I u kotów jest suplementacja lizyną. Jednak niektóre publikacje naukowe ustalają, że ten aminokwas nie ma u kotów żadnych właściwości przeciwwirusowych, a raczej działa poprzez zmniejszenie stężenia argininy.

O zdrowiu niemowląt

Doświadczalne spożycie L-lizyny, dodawanej do mleka niemowląt w okresie laktacji, wykazało korzystny wpływ na przyrost masy ciała i wywołanie apetytu u dzieci w pierwszych stadiach rozwoju poporodowego.

Jednak nadmiar L-lizyny może powodować nadmierne wydalanie z moczem aminokwasów, zarówno o charakterze obojętnym, jak i podstawowym, co skutkuje zachwianiem równowagi organizmu.

Suplementacja nadmiaru L-lizyny może prowadzić do zahamowania wzrostu i innych oczywistych skutków histologicznych w głównych narządach, prawdopodobnie z powodu utraty aminokwasów z moczem.

W tym samym badaniu wykazano również, że suplementacja lizyny poprawia właściwości odżywcze spożywanych białek roślinnych.

Inne podobne badania przeprowadzone na dorosłych i dzieciach obu płci w Ghanie, Syrii i Bangladeszu ujawniły korzystne właściwości spożycia lizyny w zmniejszaniu biegunki u dzieci i niektórych śmiertelnych chorób układu oddechowego u dorosłych mężczyzn.

Zaburzenia niedoboru lizyny

Lizyna, podobnie jak wszystkie niezbędne i nieistotne aminokwasy, jest niezbędna do prawidłowej syntezy białek komórkowych, które przyczyniają się do tworzenia układów narządów ciała.

Wyraźne niedobory lizyny w diecie, ponieważ jest to aminokwas egzogenny, który nie jest wytwarzany przez organizm, mogą powodować rozwój objawów lękowych, w których pośredniczy serotonina, oprócz biegunki, również związanej z receptorami serotoninowymi.

Bibliografia

1. Bol, S. i Bunnik, EM (2015). Suplementacja lizyny nie jest skuteczna w zapobieganiu lub leczeniu infekcji kocim herpeswirusem 1 u kotów: przegląd systematyczny. BMC Veterinary Research, 11 (1).
2. Carson, N., Scally, B., Neill, D., & Carré, I. (1968). Sacharopinuria: nowy wrodzony błąd metabolizmu lizyny. Naturę, 218,679.
3. Colina R, J., Díaz E, M., Manzanilla M, L., Araque M, H., Martínez G, G., Rossini V, M., & Jerez-Timaure, N. (2015). Ocena poziomów strawnej lizyny w dietach o wysokiej gęstości energetycznej dla tuczników. Magazyn MVZ Córdoba, 20 (2), 4522.
4. Fellows, BFCI i Lewis, MHR (1973). Metabolizm lizyny u ssaków. Biochemical Journal, 136, 329–334.
5. Fornazier, RF, Azevedo, RA, Ferreira, RR i Varisi, VA (2003). Katabolizm lizyny: przepływ, rola metaboliczna i regulacja. Brazilian Journal of Plant Physiology, 15 (1), 9–18.
6. Ghosh, S., Smriga, M., Vuvor, F., Suri, D., Mohammed, H., Armah, SM, & Scrimshaw, NS (2010). Wpływ suplementacji lizyną na zdrowie i zachorowalność u osób należących do ubogich gospodarstw domowych w okolicach miast w Akrze w Ghanie. American Journal of Clinical Nutrition, 92 (4), 928–939.
7. Hutton, Kalifornia, Perugini, MA i Gerrard, JA (2007). Hamowanie biosyntezy lizyny: ewoluująca strategia antybiotykowa. Molecular BioSystems, 3 (7), 458–465.
8. Kalogeropoulou, D., LaFave, L., Schweim, K., Gannon, MC, & Nuttall, FQ (2009). Spożycie lizyny znacznie osłabia odpowiedź glukozy na połkniętą glukozę bez zmiany odpowiedzi insuliny. American Journal of Clinical Nutrition, 90 (2), 314–320.
9. Nagai, H. i Takeshita, S. (1961). Odżywczy wpływ suplementacji L-lizyny na wzrost niemowląt i dzieci. Paediatria Japonica, 4 (8), 40–46.
10. O'Brien, S. (2018). Healthline. Pobrano 4 września 2019 r. Ze strony www.healthline.com/nutrition/lysine-benefits
11. Zabriskie, TM i Jackson, MD (2000). Biosynteza i metabolizm lizyny u grzybów. Natural Product Reports, 17 (1), 85–97.