LIZOZYM: CHARAKTERYSTYKA, BUDOWA, FUNKCJE - BIOLOGIA - 2026

W lizozymy się enzymów hydrolitycznych, szeroko rozpowszechnionymi w przyrodzie zdolną do hydrolizy wiązań glikozydowych peptydoglikanu ściany bakterii. Występują w roślinach i zwierzętach i działają jako mechanizm obronny przed infekcjami bakteryjnymi.

Odkrycie tych enzymów sięga 1922 roku, kiedy Alexander Fleming zdał sobie sprawę, że istnieje białko, które ma zdolność katalityczną do lizy bakterii w niektórych ludzkich tkankach i wydzielinach.

Graficzne przedstawienie struktury lizozymu (źródło: Jawahar Swaminathan i pracownicy MSD w Europejskim Instytucie Bioinformatyki za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Lizozym, dzięki łatwemu pozyskiwaniu i niewielkim rozmiarom, był jednym z pierwszych enzymów poddanych sekwencjonowaniu, którego strukturę określano za pomocą promieni rentgenowskich i obecnie jest stosowany jako układ modelowy w chemii, enzymologii, krystalografii i biologii molekularnej białek.

Lizozym jest enzymem „bakteriolitycznym”, który specjalizuje się w hydrolizie wiązań β-1,4-glukozydowych, które tworzą się między kwasem N-acetylmuraminowym i N-acetyloglukozaminą obecną w ścianie komórkowej peptydoglikanu, która jest szczególnie eksponowana w bakterie Gram-dodatnie.

Pełni różne funkcje, zarówno trawienne, jak i immunologiczne, we wszystkich organizmach, w których jest wyrażany i używany jako zasób biotechnologiczny do różnych celów.

cechy

Lizozymy są wyrażane przez główne grupy organizmów żywych na planecie, ale są one szczególnie bogate w zwierzęta i to na ich podstawie zostały dalej oczyszczone i zbadane.

U ludzi lizozym występuje w dużych stężeniach w różnych płynach i tkankach, takich jak wątroba, chrząstki, ślina, śluz i łzy. Jest wyrażany przez komórki krwiotwórcze i występuje także w granulocytach, monocytach i makrofagach, a także w innych komórkach prekursorowych szpiku kostnego.

Lizozymy pochodzenia roślinnego hydrolizują substraty podobne do tych stosowanych przez inne blisko spokrewnione enzymy znane jako chitynazy, z tego powodu mogą również hydrolizować wiązania w chitynie, chociaż z mniejszą wydajnością.

Rodzaje lizozymów u zwierząt i ich charakterystyka

W królestwie zwierząt opisano co najmniej trzy typy lizozymów:

-Lizozymy typu C („C” „ c onvencional” lub „ c hicken” oznacza po angielsku kurczaka)

-Lizozymy typu G („G” od „ g oose”, co w języku angielskim oznacza gęś) i

-Lysozymes typu I ( "ja" od " i nvertebrates")

Te trzy klasy lizozymów różnią się od siebie sekwencjami aminokwasów, właściwościami biochemicznymi i właściwościami enzymatycznymi.

Lizozymy typu C.

Te lizozymy są uważane za „modelowe” enzymy z tej rodziny, ponieważ służyły jako model do badań struktury i funkcji. Znane są jako typ „C” angielskiego „kurczaka”, ponieważ po raz pierwszy zostały wyizolowane z białka kurzych jaj.

W tej klasie znajdują się lizozymy wytwarzane przez większość kręgowców, zwłaszcza ptaki i ssaki. Obejmuje również enzymy obecne w niektórych stawonogach, takich jak Lepidoptera, Diptera, niektóre pajęczaki i skorupiaki.

Są małymi enzymami, ponieważ ich masa cząsteczkowa nie przekracza 15 kDa. Są to podstawowe białka o wysokich punktach izoelektrycznych.

Lizozymy typu G.

Pierwszy lizozym tego typu został zidentyfikowany w białku jaja gęsiego i występuje u wielu gatunków ptaków, takich jak kurczaki, łabędzie, strusie, kazuary i inne.

W niektórych przypadkach lizozymy typu G występują w większej ilości niż lizozymy typu C w białkach jaj niektórych ptaków, podczas gdy w innych jest odwrotnie, lizozymy typu C są bardziej obfite.

Te lizozymy są również obecne w małży dwuskorupowych i niektórych osłonicach. Są nieco większe niż białka typu C, ale ich masa cząsteczkowa zwykle nie przekracza 25 kDa.

Lizozymy typu I.

Te lizozymy są obecne głównie u zwierząt bezkręgowych. Jego obecność została stwierdzona u pierścienic, szkarłupni, skorupiaków, owadów, mięczaków i nicieni, nie występuje u ssaków i innych kręgowców.

Mają bardziej kwaśne punkty izoelektryczne niż białka typu C i typu G.

Struktura

Trzy typy enzymów zwierzęcych opisane w poprzedniej sekcji mają dość podobne trójwymiarowe struktury.

Lizozym ludzki jest lizozymem typu C i był pierwszym z tych enzymów, który został zbadany i scharakteryzowany strukturalnie. Jest to małe białko składające się ze 130 reszt aminokwasowych i jest kodowane przez gen znajdujący się na chromosomie 12, który ma 4 egzony i 3 introny.

Jego struktura jest podzielona na dwie domeny: jedną znaną jako domena α, a drugą jako domenę β . Domena α składa się z czterech helis alfa, a domena β z antyrównoległej warstwy β i dużej pętli.

Miejsce katalityczne enzymu znajduje się w szczelinie, która tworzy się między obiema domenami, a do zjednoczenia z substratem zawiera ona reszty kwasu glutaminowego i asparaginowego. Ponadto ma co najmniej sześć „podstron” znanych jako A, B, C, D, E i F, zdolnych do wiązania sześciu kolejnych reszt cukrowych.

cechy

Lizozym nie tylko spełnia fizjologiczne funkcje w ochronie i zwalczaniu infekcji bakteryjnych w organizmach, które go wyrażają, ale, jak wspomniano, jest bardzo przydatny jako enzym modelowy z chemicznego, enzymatycznego i strukturalnego punktu widzenia.

W dzisiejszym przemyśle jest uznawany za silny środek bakteriobójczy i służy do konserwowania żywności i leków.

Dzięki reakcji, którą katalizują te enzymy, mogą oddziaływać na różne populacje bakterii i zmieniać stabilność ich ścian, co następnie przekłada się na lizę komórek.

W połączeniu z innymi podobnymi enzymami lizozymy mogą działać zarówno na bakterie Gram-dodatnie, jak i Gram-ujemne, dlatego można je uważać za część antybakteryjnego układu „odpornościowego” różnych klas organizmów.

W białych krwinkach obecnych we krwi ssaków enzymy te pełnią ważne funkcje w degradacji atakujących mikroorganizmów, co czyni je niezbędnymi dla układu odpornościowego ludzi i innych ssaków.

Lizozymy w roślinach spełniają zasadniczo te same funkcje, co u zwierząt, które je wyrażają, ponieważ stanowią pierwszą linię obrony przed patogenami bakteryjnymi.

Bibliografia

1. Callewaert, L. i Michels, W. (2010). Lizozymy w królestwie zwierząt. J. Biosci. , 35 (1), 127-160.
2. Merlini, G. i Bellotti, V. (2005). Lizozym: Paradygmatyczna cząsteczka do badania struktury, funkcji i nieprawidłowego fałdowania białek. Clinica Chimica Acta, 357, 168–172.
3. Mir, A. (1977). Lizozym: krótki przegląd. Postgraduate Medical Journal, 53, 257–259.
4. Sahoo, NR, Kumar, P., Bhusan, B., Bhattacharya, TK, Dayal, S. i Sahoo, M. (2012). Lizozym in Livestock: A Guide to Selection for Disease. Journal of Animal Science Advances, 2 (4), 347–360.
5. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y., & Wintjens, R. (2010). Strukturalne relacje w nadrodzinie lizozymów: znaczące dowody na motywy sygnatur hydrolazy glikozydowej. PLoS One, 5 (11), 1–10.