Maltaza , znany również jako a-glukozydazy, kwas maltazy, inwertaza, glukoza, glucosidosucrasa α-glukozydazy lizosomalnych lub maltazy-gluko to enzym odpowiedzialny za hydrolizę maltozy w komórkach nabłonka jelit podczas końcowych etapów fermentacji skrobi.
Należy do klasy hydrolaz, a konkretnie do podklasy glikozydaz, które są zdolne do rozrywania wiązań α-glukozydowych między resztami glukozy (EC. 3.2.1.20). Ta kategoria grupuje kilka enzymów, których swoistość jest ukierunkowana na egzo-hydrolizę końcowych glikozydów połączonych wiązaniami α-1,4.
Reakcja katalizowana maltazą. Po lewej cząsteczka maltozy, a po prawej dwie cząsteczki glukozy powstałe w wyniku hydrolizy (źródło: Dapantazis .jpg za pośrednictwem Wikimedia Commons)
Niektóre maltazy są zdolne do hydrolizowania polisacharydów, ale w znacznie wolniejszym tempie. Generalnie, po działaniu maltazy, uwalniane są reszty α-D-glukozy, jednak enzymy tej samej podklasy mogą hydrolizować β-glukany, uwalniając w ten sposób reszty β-D-glukozy.
Początkowo istnienie enzymów maltazy wykazano w 1880 roku i obecnie wiadomo, że występuje nie tylko u ssaków, ale także w mikroorganizmach, takich jak drożdże i bakterie, a także w wielu roślinach wyższych i zbożach.
Przykład znaczenia aktywności tych enzymów związany jest z Saccharomyces cerevisiae, mikroorganizmem odpowiedzialnym za produkcję piwa i pieczywa, zdolnym do degradacji maltozy i maltotriozy dzięki temu, że posiada enzymy maltozowe, których produkty są metabolizowane do produktów. charakterystyczne substancje fermentujące tego organizmu.
cechy
U ssaków
Maltaza jest amfipatycznym białkiem związanym z błoną jelitowych komórek szczoteczkowych. Znany jest również izozym znany jako kwaśna maltaza, zlokalizowany w lizosomach i zdolny do hydrolizowania różnego rodzaju wiązań glikozydowych na różnych substratach, nie tylko na wiązaniach maltozy i α-1,4. Oba enzymy mają wiele cech strukturalnych.
Enzym lizosomalny ma długość około 952 aminokwasów i jest potranslacyjnie przetwarzany przez glikozylację i usuwanie peptydów na N- i C-końcach.
Badania przeprowadzone z enzymem z jelita szczurów i świń wykazały, że u tych zwierząt enzym składa się z dwóch podjednostek różniących się od siebie niektórymi właściwościami fizycznymi. Te dwie podjednostki powstają z tego samego prekursora polipeptydu, który jest rozszczepiany proteolitycznie.
W przeciwieństwie do świń i szczurów, enzym u ludzi nie ma dwóch podjednostek, ale jest pojedynczą, wysokocząsteczkową i silnie glikozylowaną (poprzez N- i O-glikozylację).
W drożdżach
Maltaza drożdżowa, kodowana przez gen MAL62, waży 68 kDa i jest białkiem cytoplazmatycznym, które występuje jako monomer i hydrolizuje szerokie spektrum α-glukozydów.
W drożdżach jest pięć izoenzymów kodowanych w strefach telomerycznych pięciu różnych chromosomów. Każde locus kodujące genu MAL zawiera także kompleks genów wszystkich genów zaangażowanych w metabolizm maltozy, w tym permeazy i białek regulatorowych, tak jakby to był operon.
W roślinach
Wykazano, że enzym obecny w roślinach jest wrażliwy na temperatury powyżej 50 ° C, a maltaza występuje w dużych ilościach w porośniętych i nieporośniętych zbożach.
Ponadto podczas degradacji skrobi enzym ten jest specyficzny dla maltozy, ponieważ nie działa na inne oligosacharydy, ale zawsze kończy się utworzeniem glukozy.
Synteza
U ssaków
Ludzka maltaza jelitowa jest syntetyzowana jako pojedynczy łańcuch polipeptydowy. Węglowodany bogate w reszty mannozy są dodawane w kootranslacji przez glikozylację, która wydaje się chronić sekwencję przed degradacją proteolityczną.
Badania nad biogenezą tego enzymu wykazały, że jest on składany jako cząsteczka o wysokiej masie cząsteczkowej w stanie „związanym z błoną” retikulum endoplazmatycznego, a następnie jest przetwarzany przez enzymy trzustkowe i „ponownie glikozylowany” w Kompleks Golgiego.
W drożdżach
W drożdżach jest pięć izoenzymów kodowanych w strefach telomerycznych pięciu różnych chromosomów. Każde locus kodujące genu MAL zawiera także kompleks genów wszystkich genów zaangażowanych w metabolizm maltozy, w tym permeazy i białka regulatorowe.
W bakteriach
Układ metabolizmu maltozy u bakterii, takich jak E. coli, jest bardzo podobny do układu laktozy, zwłaszcza w organizacji genetycznej operonu odpowiedzialnego za syntezę białek regulatorowych, transporterowych i enzymatycznych na substracie (maltazy ).
cechy
W większości organizmów, w których wykryto obecność enzymów, takich jak maltaza, enzym ten odgrywa tę samą rolę: degraduje disacharydy, takie jak maltoza, w celu uzyskania rozpuszczalnych produktów węglowodanowych, które są łatwiej metabolizowane.
W jelicie ssaków maltaza odgrywa kluczową rolę w końcowych etapach degradacji skrobi. Niedobory tego enzymu są ogólnie widoczne w stanach, takich jak glikogenoza typu II, która jest związana z magazynowaniem glikogenu.
U bakterii i drożdży reakcje katalizowane przez tego typu enzymy stanowią ważne źródło energii w postaci glukozy, która wchodzi na szlak glikolityczny w celach fermentacyjnych lub nie.
U roślin maltaza wraz z amylazami bierze udział w degradacji bielma w nasionach, które są „śpiące” i które są aktywowane przez gibereliny, hormony regulujące wzrost roślin, jako warunek wstępny kiełkowania.
Ponadto, wiele roślin wytwarzających skrobię przejściowo w ciągu dnia posiada specyficzne maltazy, które przyczyniają się do degradacji półproduktów w ich metabolizmie w nocy, a chloroplasty okazały się być głównymi miejscami magazynowania maltozy w tych organizmach.
Bibliografia
- Auricchio, F., Bruni, CB i Sica, V. (1968). Dalsze oczyszczanie i charakteryzacja kwasowej α-glukozydazy. Biochemical Journal, 108, 161-167.
- Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosynteza białek mikrokosmków jelitowych. Biochemical Journal, 210, 389–393.
- Davis, WA (1916). III. Rozkład maltazy w roślinach. Rola maltazy w degradacji skrobi i jej wpływ na aktywność amyloklastyczną surowców roślinnych. Biochemical Journal, 10 (1), 31–48.
- ExPASy. Portal zasobów bioinformatycznych. (nd). Pobrane z enzyme.expasy.org
- Lu, Y., Gehan, JP i Sharkey, TD (2005). Wpływ długości dnia i okołodobowego na degradację skrobi i metabolizm maltozy. Plant Physiology, 138, 2280–2291.
- Naims, HY, Sterchi, EE i Lentze, MJ (1988). Struktura, biosynteza i glikozylacja ludzkiego jelita cienkiego. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
- Needleman, R. (1991). Kontrola syntezy maltazy u drożdży. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079–2084.
- Komitet ds. Nomenklatury Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (NC-IUBMB). (2019). Pobrane z qmul.ac.uk.
- Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (1995). Glikogenoza typu II (niedobór kwasowej maltazy). Mięśnie i nerwy, 3, 61–69.
- Simpson, G. i Naylor, J. (1962). Badania spoczynku nasion Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659–1673.
- Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amfifiliczna jelitowa maltaza / glukoamylaza z mikrokosmków świni. Struktura i swoistość. European Journal of Biochemistry, 126, 559–568.