METIONINA: CHARAKTERYSTYKA, FUNKCJE, ŻYWNOŚĆ, KORZYŚCI - BIOLOGIA - 2026

Metionina (Met, M) dzieli się na grupy niepolarnych aminokwasów albo aminokwasów hydrofobowych kwasem. Ten aminokwas zawiera w swoim łańcuchu bocznym siarkę (S), która może reagować z atomami metali lub grupami elektrofilowymi.

Metioninę odkrył John Howard Mueller w drugiej dekadzie XX wieku. Mueller wyizolował metioninę z kazeiny, białka, którego używał do hodowli hemolitycznych kultur paciorkowców.

Struktura chemiczna aminokwasu metioniny (źródło: Hbf878 za Wikimedia Commons)

Nazwa „metionina” jest skrótem nazwy chemicznej tego aminokwasu: kwas γ-metylotiol-α-aminomasłowy i została wprowadzona przez S. Odake'a w 1925 roku.

Jest aminokwasem niezbędnym dla ssaków i może wejść na szlak syntezy cysteiny, aminokwasu nieistotnego, o ile organizm pozyskuje metioninę z pożywienia. Rośliny i bakterie syntetyzują go z homocysteiny, pochodnej cysteiny i homoseryny.

Jego katabolizm implikuje z jednej strony eliminację azotu z jego struktury i jego wydalanie w postaci mocznika, z drugiej zaś przemianę jego łańcucha węglowego w sukcynylo-CoA.

Wraz z waliną i treoniną, metionina jest uważana za aminokwas glukogenny, ponieważ aminokwasy te mogą przekształcić się w bursztynian i wejść w cykl Krebsa. Aminokwasy glukogenne są zdolne do produkcji węglowodanów, a tym samym glukozy.

Istnieje wiele produktów bogatych w metioninę, takich jak tuńczyk, mięso, białka jaj, sery i orzechy.

Metionina jest niezbędna do syntezy wielu białek, spełnia ważne funkcje w metabolizmie tłuszczów, głównie mięśni szkieletowych, a także uczestniczy jako przeciwutleniacz.

Istnieje wiele zaburzeń związanych z metabolizmem metioniny i siarki, które są związane z patologiami o różnym stopniu konsekwencji dla zdrowia. Niektóre powodują gromadzenie się homocysteiny, czemu towarzyszy zakrzepica, zaburzenia ośrodkowego układu nerwowego (OUN), poważne upośledzenie umysłowe i szkieletowe.

Inne, takie jak brak adenozylotransferazy, która jest pierwszym enzymem biorącym udział w rozkładzie metioniny, powoduje gromadzenie się metioniny, względnie łagodnej patologii kontrolowanej przez ograniczenie w diecie pokarmów bogatych w metioninę.

cechy

Metionina jest niezbędnym aminokwasem, który nie jest wytwarzany przez organizm ludzki ani przez wiele osób. To doskonały antyoksydant i źródło siarki dla naszego organizmu.

Dzienne zapotrzebowanie na metioninę dla niemowląt wynosi 45 mg / dobę, u dzieci 800 mg / dobę, a u dorosłych między 350 a 1100 mg / dobę.

Metionina jest jednym z głównych źródeł siarki w organizmie; siarka jest podstawowym składnikiem niektórych witamin, takich jak tiamina czy witamina B1, niektórych hormonów, takich jak glukagon, insulina i niektóre hormony przysadki mózgowej.

Występuje w keratynie, która jest białkiem skóry, paznokci i włosów, a także jest ważna dla syntezy kolagenu i kreatyny. Dlatego też metionina będąca źródłem siarki jest związana ze wszystkimi funkcjami siarki lub zawartych w niej substancji organicznych.

Struktura

Wzór chemiczny metioniny to HO2CCH (NH2) CH2CH2SCH3, a wzór cząsteczkowy to C5H11NO2S. Jest hydrofobowym aminokwasem egzogennym, zaliczanym do aminokwasów apolarnych.

Ma węgiel α przyłączony do grupy aminowej (-NH2), grupę karboksylową (-COOH), atom wodoru i łańcuch boczny (-R), który zawiera siarkę i jest zbudowany w następujący sposób: -CH2 -CH2-S-CH3.

Wszystkie aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mogą istnieć jako enancjomery w postaci L lub D, więc mogą istnieć L-metionina i D-metionina. Jednak w strukturze białek komórkowych występuje tylko L-metionina.

Ten aminokwas ma stałe dysocjacji pK 1 2,28 i pK2 9,21 oraz punkt izoelektryczny 5,8.

cechy

Metionina jest aminokwasem niezbędnym do syntezy wielu białek, wśród których są niektóre hormony, konstytutywne białka skóry, włosów i paznokci itp.

Jest stosowany jako naturalny środek zwiotczający sen i jest bardzo ważny dla dobrej kondycji paznokci, skóry i włosów. Zapobiega niektórym chorobom wątroby i serca; zapobiega odkładaniu się tłuszczów w tętnicach i jest niezbędna do syntezy cysteiny i tauryny.

Sprzyja wykorzystaniu tłuszczów jako energii i ingeruje w ich transport i wykorzystanie, zwłaszcza w mięśniach szkieletowych, dlatego jest bardzo ważny dla ćwiczeń mięśniowych.

Zmniejsza poziom histaminy. Jest naturalnym przeciwutleniaczem, ponieważ pomaga redukować wolne rodniki. Posiada również właściwości przeciwdepresyjne i przeciwlękowe.

Kolejne niedawne zastosowanie metioniny jako „radioznacznika” w badaniach obrazowych w pozytonowej tomografii emisyjnej (PET) w dziedzinie neuroonkologii.

Ma również szerokie zastosowanie jako radiokontrast w glejakach, zarówno w procesie planowania ekstrakcji chirurgicznych, jak i do monitorowania odpowiedzi na leczenie oraz oceny nawrotów.

Niedawno skutecznie przetestowano zastosowanie metioniny w celu poprawy wzrostu roślin soi.

Biosynteza

Biosynteza metioniny została opisana i opublikowana w 1931 roku przez Brytyjczyka George'a Bargera i jego asystenta Fredericka Philipa Coine'a.

Bakterie i rośliny mogą syntetyzować metioninę i cysteinę, jednak większość zwierząt pozyskuje metioninę z pożywienia, a cysteinę ze szlaku biosyntezy, który zaczyna się od metioniny jako substratu wyjściowego (cysteinę pozyskują również z pożywieniem) w diecie).

Szlak biosyntetyczny

Rośliny i bakterie wykorzystują cysteinę jako źródło siarki, a homoserynę jako źródło szkieletu węglowego do syntezy metioniny. Homoseryna jest syntetyzowana z asparaginianu w trzech reakcjach enzymatycznych:

(1) Asparaginian jest konwertowany do β-aspartylofosforanu za pomocą enzymu kinazy asparaginianowej, następnie (2) jest konwertowany do asparaginianowego β-semialdehydu, który (3) dzięki działaniu dehydrogenazy homoseryny wytwarza homoserynę.

Pierwszym etapem syntezy metioniny jest reakcja homoseryny z sukcynylo-CoA z wytworzeniem O-sukcynylo-homoseryny. W tej reakcji sukcynylo-CoA jest rozszczepiane, uwalniając część CoA i bursztynian wiążący się z homoseryną.

Na szlaku biosyntezy etap regulowany lub kontrolowany jest pierwszą reakcją enzymatyczną, ponieważ metionina, będąca produktem końcowym, w końcu hamuje enzym sukcynylotransferazy homoseryny.

Drugim etapem syntezy jest reakcja O-sukcynylo-homoseryny z cysteiną, która jest katalizowana przez enzym γ-syntetazę cystationinową, z wytworzeniem cystationiny.

Trzecia reakcja na tym szlaku jest katalizowana przez β-cystationinę, która usuwa cystatiotynę, dzięki czemu siarka jest przyłączana do czterowęglowego łańcucha bocznego pochodzącego z homoseryny. Wynikiem tej reakcji jest utworzenie homocysteiny i uwolnienie 1 pirogronianu i 1 jonu NH4 +.

Ostatnia reakcja jest katalizowana przez metylotransferazę homocysteiny, która ma homocysteinę jako substrat i razem z koenzymem metylokobalaminą (pochodzącą z witaminy B12 (cyjanokobalaminy)) przenosi grupę metylową z 5-metylotetrahydrofolianu na grupę sulfhydrylową homocysteiny i daje pochodzenie metioniny.

W tej reakcji tetrahydrofolian pozostaje wolny.

Degradacja

Metionina, izoleucyna i walina są katabolizowane do sukcynylo-CoA. Trzy piąte atomów węgla w metioninie tworzy sukcynylo-CoA, węgle w grupach karboksylowych tworzą CO2, a grupa metylowa w metioninie jest usuwana jako taka.

Pierwszy etap degradacji metioniny obejmuje kondensację L-metioniny z ATP za pomocą L-metioninowej adenozylotransferazy, co prowadzi do powstania S-adenozylo-L-metioniny, zwanej także „aktywną metioniną”.

Grupa S-metylowa jest przenoszona na różne akceptory, w wyniku czego powstaje S-adenozylo-L-homocysteina, która w wyniku hydrolizy traci adenozynę i staje się L-homocysteiną. Homocysteina wiąże się następnie z seryną, tworząc cystationinę. Ta reakcja jest katalizowana przez β-syntetazę cystationinową.

Cystationina hydrolizuje i powoduje powstanie L-homoseryny i cysteiny. W ten sposób homocysteina tworzy homoserynę, a seryna cysteinę, więc ta reakcja jest typowa dla biosyntezy cysteiny z seryny.

Deaminaza homoseryny następnie przekształca homoserynę w α-ketomaślan, uwalniając NH4. Α-ketomaślan, w obecności CoA-SH i NAD +, tworzy propionylo-CoA, który następnie przekształca się w metylomalonylo-CoA i ten przekształca się w sukcynylo-CoA.

W ten sposób część łańcucha węglowego metioniny ostatecznie tworzy glukoneogenny substrat, sukcynylo-CoA, który może następnie zostać włączony do syntezy glukozy; z tego powodu metionina jest uważana za aminokwas glukogenny.

Alternatywną drogą degradacji metioniny jest jej wykorzystanie jako substratu energetycznego.

Azot metioniny, podobnie jak wszystkich aminokwasów, jest usuwany z węgla α przez transaminację, a ta grupa α-aminowa jest ostatecznie przenoszona do L-glutaminianu. Azot ten przechodzi przez deaminację oksydacyjną do obiegu mocznikowego i jest wydalany z moczem.

Pokarmy bogate w metioninę

Pokarmy bogate w metioninę obejmują:

- Białko jajka.

- Produkty mleczarskie, takie jak ser dojrzewający, serek śmietankowy i jogurt.

- Ryby, zwłaszcza tak zwane ryby błękitne, takie jak tuńczyk czy miecznik.

- Kraby, homary i krewetki są ważnymi źródłami metioniny.

- Mięso wieprzowe, wołowe i drobiowe.

- Orzechy włoskie i inne suszone owoce są bogate w metioninę i stanowią substytut białka dla wegetarian i wegan.

- Nasiona sezamu, dynia i pistacje.

Występuje również w czarnej i białej fasoli, soi, kukurydzy i zielonych warzywach liściastych, takich jak rzepa, szpinak i boćwina. Brokuły, cukinia i dynia są bogate w metioninę.

Korzyści z jego spożycia

Będąc aminokwasem egzogennym, jego spożycie jest niezbędne do spełnienia wszystkich funkcji, w których uczestniczy. Promując transport tłuszczów do wykorzystania jako paliwo energetyczne, metionina chroni wątrobę i tętnice przed odkładaniem się tłuszczu.

Jego spożycie jest korzystne dla ochrony organizmu przed stanami takimi jak stłuszczenie wątroby i miażdżyca.

Wykazano, że metionina jest skuteczna w leczeniu niektórych ciężkich przypadków mieloneuropatii wywołanych tlenkiem azotu i anemii makrocytowych, które nie reagują na leczenie witaminą B12.

Stosowanie S-adenozylo-L-metioniny (SAM) jest skuteczne jako naturalne i alternatywne leczenie depresji. Wynika to z faktu, że SAM jest dawcą grup metylowych, który bierze udział w syntezie różnych neuroprzekaźników o właściwościach przeciwdepresyjnych w mózgu.

Stres oksydacyjny jest związany, przynajmniej częściowo, z uszkodzeniem różnych narządów, w tym wątroby, nerek i mózgu. Postuluje się, że stosowanie przeciwutleniaczy, takich jak metionina, zapobiega i koryguje szkody spowodowane przez stres oksydacyjny.

Zaburzenia niedoboru

Istnieją pewne patologie związane z metabolizmem metioniny, które mają związek z jej wchłanianiem w jelitach, co skutkuje nagromadzeniem pewnych metabolitów lub jawnym niedoborem aminokwasu.

W przypadku zaburzeń metabolicznych metioniny najczęściej spotyka się tzw. Homocystynurię, czyli typ I, II, III i IV:

Homocystynuria typu I jest spowodowana niedoborem β-syntetazy cystationiny i wiąże się z objawami klinicznymi podobnymi do zakrzepicy, osteoporozy, zwichnięcia soczewki i często upośledzenia umysłowego.

Homocystynuria typu II jest spowodowana niedoborem reduktazy N5N10-metylenotetrahydrofolianu. Homocystynuria typu III jest spowodowana zmniejszeniem się transmetylazy N5-metylotetrahydrofolianu-homocysteiny na skutek niedoboru syntezy metylokobalaminy.

I wreszcie, homocystynuria typu IV jest związana z redukcją transmetylazy N5-metylotetrahydrofolianu-homocysteiny z powodu wadliwego wchłaniania kobalaminy.

Homocystynuria to dziedziczne wady metabolizmu metioniny, które występują często u 1 na 160 000 noworodków. W tej patologii około 300 mg homocystyny ​​jest wydalane dziennie wraz z S-adenozylometioniną, czemu towarzyszy wzrost metioniny w osoczu.

Zmniejszenie spożycia metioniny i zwiększenie cysteiny w diecie we wczesnym okresie życia zapobiega patologicznym zmianom wywoływanym przez te choroby i umożliwia normalny rozwój.

W przypadku niedoboru wchłaniania metioniny najważniejsze skutki związane są z zaburzeniami mielinizacji włókien nerwowych ośrodkowego układu nerwowego (OUN), które mogą wiązać się z pewnym stopniem upośledzenia umysłowego.

Bibliografia

1. Bakhoum, GS, Badr, EA Elm., Sadak, MS, Kabesh, MO i Amin, GA (2018). Poprawa wzrostu, niektóre aspekty biochemiczne i plony trzech odmian soi poprzez obróbkę metioniną w warunkach piaszczystej gleby. International Journal of Environmental Research, 13, 1–9.
2. Mathews, C., van Holde, K. i Ahern, K. (2000). Biochemistry (3rd ed.). San Francisco, Kalifornia: Pearson.
3. Mischoulon, D. i Fava, M. (2002). Rola S-adenozylo-L-metioniny w leczeniu depresji: przegląd dowodów. American Journal of Clinical Nutrition, 76 (5), 1158S-1161S.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (wyd. 28). McGraw-Hill Medical.
5. Patra, RC, Swarup, D. i Dwivedi, SK (2001). Przeciwutleniające działanie α-tokoferolu, kwasu askorbinowego i L-metioniny na stres oksydacyjny wywołany ołowiem w wątrobie, nerkach i mózgu u szczurów. Toxicology, 162 (2), 81–88.
6. Rawn, JD (1998). Biochemia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stacy, CB, Di Rocco, A. i Gould, RJ (1992). Metionina w leczeniu neuropatii wywołanej podtlenkiem azotu i mieloneuropatii. Journal of Neurology, 239 (7), 401–403.