Albumina jaja kurzego jest najliczniejszym białkiem w „czystej” jaja ptaków. Należy do rodziny białek znanych jako „serpina” lub „inhibitor proteazy serynowej”, która jest niezwykle zróżnicowaną grupą białek eukariotycznych (obejmuje ponad 300 homologicznych białek).
Było to jedno z pierwszych białek wyizolowanych z dużą czystością i dzięki zaskakującej obfitości w strukturach rozrodczych ptaków znajduje szerokie zastosowanie jako „model” przy opracowywaniu „wzorców” do badania struktury, właściwości, synteza i wydzielanie wielu białek.
Struktura molekularna albuminy jaja kurzego (Źródło: Jawahar Swaminathan i pracownicy MSD w Europejskim Instytucie Bioinformatyki za pośrednictwem Wikimedia Commons)
W ujęciu procentowym albumina jaja kurzego stanowi od 60 do 65% całkowitej zawartości białka w białku jaja, ale w przeciwieństwie do innych członków rodziny białek Serpin nie wykazuje aktywności jako inhibitor proteazy.
Białko kurzych jaj zawiera również inne białka:
- Owotransferryna, zwana również konalbuminą, która stanowi 13% całkowitej zawartości białka w bieli
- Owomukoid, glikoproteina, która stanowi 11% całości
- Owomucyna, kolejna siarczanowana glikoproteina, która stanowi 3,5%
- Lizozym lub muramidaza, który również stanowi 3,5% całkowitego białka bieli
- Globuliny, które stanowią 4%
Synteza albuminy jaja kurzego zachodzi z mieszaniny pośrednich peptydów podczas transportu jaja przez jajowód ptaków i istnieją doniesienia, że transkrypcja zaangażowanych genów zachodzi tylko w odpowiedzi na obecność estrogenu, hormonu płciowego.
Struktura
Albumina jaja kurzego jest monomeryczną fosfoglikoproteiną o masie cząsteczkowej około 45 kDa i punkcie izoelektrycznym bliskim 4,5. Dlatego w jego strukturze znajduje się wiele miejsc fosforylacji i glikozylacji, które są bardzo powszechnymi modyfikacjami potranslacyjnymi białek.
Białko to jest kodowane przez gen o długości 7700 par zasad, charakteryzujący się obecnością 8 eksonów przeplatanych 7 intronami, więc podejrzewa się, że jego przekaźnik podlega wielokrotnym modyfikacjom potranskrypcyjnym w celu uzyskania dojrzałego białka.
Albumina jaja kurzego z jaj kurzych zawiera 386 reszt aminokwasowych i wykazano, że czysta forma tego białka składa się z trzech podklas znanych jako A1, A2 i A3, charakteryzujących się odpowiednio dwiema, jedną i brakiem grup fosforanowych.
Jeśli chodzi o strukturę trzeciorzędową, sekwencja aminokwasów albuminy jaja kurzego wykazuje obecność 6 reszt cysteiny, pomiędzy którymi tworzą się cztery mostki dwusiarczkowe. Ponadto niektóre badania strukturalne wykazały, że N-koniec tego białka jest acetylowany.
S-
Podczas przechowywania jaj modyfikowana jest struktura albuminy jaja kurzego, tworząc tak zwaną w literaturze S-owalbuminę, która jest bardziej stabilną formą na ciepło i która powstaje w wyniku mechanizmów wymiany między disiarczkami i sulfhydrylami.
Oprócz temperatury przechowywania ta „forma” albuminy jaja kurzego jest również tworzona w zależności od wewnętrznego pH jaj, którego można się spodziewać w każdym typie białka w przyrodzie.
S-owoalbumina jest zatem, której przypisuje się niektóre reakcje nadwrażliwości, na które cierpią niektórzy ludzie po spożyciu jaj.
cechy
Pomimo tego, że albumina jaja kurzego należy do rodziny białek charakteryzujących się aktywnością jako inhibitorów proteaz, nie ma ona działania hamującego, a jej funkcja nie została w pełni wyjaśniona.
Jednakże postawiono hipotezę, że potencjalną funkcją tego enzymu jest transport i przechowywanie jonów metali do i z zarodka. Inni autorzy sugerowali, że pełni on również funkcję źródła pożywienia dla zarodka podczas jego wzrostu.
Z doświadczalnego punktu widzenia albumina jaja kurzego stanowi jedno z głównych białek „modelowych” dla różnych systemów badań strukturalnych, funkcjonalnych, syntezy i wydzielania białek, dlatego też była bardzo ważna dla postępu w nauce.
Funkcje dla przemysłu spożywczego
Ponadto, ponieważ jest to jedno z najbardziej rozpowszechnionych białek w białku jaj kurzych, jest to niezwykle ważne białko w żywieniu ludzi i innych zwierząt, które żywią się jajami różnych ptaków.
W aspekcie kulinarnym albumina jaja kurzego, jak również pozostałe białka zawarte w białku jaja, są wykorzystywane ze względu na ich właściwości funkcjonalne, a zwłaszcza zdolność do pienienia się, czyli procesu, podczas którego polipeptydy ulegają denaturacji, tworząc interfejs powietrzny. / stabilna ciecz charakterystyczna dla wymienionego stanu dyspersji.
Denaturacja
Ponieważ albumina jaja kurzego zawiera liczne grupy sulfhydrylowe, jest białkiem dość reaktywnym i łatwo denaturowanym.
Temperatura denaturacji albuminy jaja kurzego wynosi od 84 do 93 ° C, przy czym 93 jest tą, która charakteryzuje postać albuminy jaja jaja S, która jest bardziej stabilna w wyższych temperaturach. Denaturacja albuminy jaja kurzego pod wpływem ciepła powoduje powstawanie charakterystycznych białawych „żeli”, które obserwuje się podczas gotowania jaj.
Jajka sadzone (źródło: WhatamIdoing za pośrednictwem Wikimedia Commons)
PH jest również ważnym czynnikiem przy rozważaniu denaturacji tego białka, a także rodzaju i stężenia soli. W przypadku albuminy jaja kurzego pH denaturujące wynosi około 6,6.
W różnych warunkach denaturacji cząsteczki albuminy jaja kurzego mają dużą tendencję do agregowania, co zwykle można przyspieszyć dodając sole i zwiększając temperaturę.
Zdolność albuminy jaja kurzego i innych białek jaja kurzego do tworzenia żelopodobnych struktur po podgrzaniu, a także ich zdolność do wiązania się z cząsteczkami wody i działania jako emulgatory, są tym, co nadaje im najważniejsze cechy funkcjonalne i dlatego są tak wykorzystywane, zwłaszcza w przemyśle spożywczym.
Proces denaturacji tego białka był bardzo przydatny do badania mechanizmów przejścia między stanem stałym i żelowym, a także do badania wpływu różnych rodzajów soli w różnych stężeniach (siła jonowa) na integralność białek.
Bibliografia
- Huntington, JA i Stein, PE (2001). Struktura i właściwości albuminy jaja kurzego. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Nieodwracalna denaturacja termiczna i tworzenie się liniowych agregatów albuminy jaja kurzego. Food Hydrocolloids, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA i Fothergill, JE (1981). Pełna sekwencja aminokwasów albuminy jaja kurzego. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, & Williams, PA (red.). (2011). Podręcznik białek spożywczych. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Rodzina białek serpiny owoalbuminy. Listy FEBS, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS i Theis, HW (1959). Biosynteza albuminy jaja kurzego. Naturę, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M. i Javed, K. (2018). Nauka o materiałach spożywczych w przemyśle jajecznym. W roli nauk o materiałach w bioinżynierii żywności (str. 505-537). Academic Press.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA i Visschers, RW (2003). Denaturacja i agregacja albuminy jaja kurzego wywołana ciepłem przy obojętnym pH, opisana nieodwracalną kinetyką pierwszego rzędu. Nauka o białkach: publikacja Protein Society, 12 (12), 2693–2703.