W oksydoreduktazy są białkami o aktywności enzymatycznej, które są odpowiedzialne za katalizującego utlenianie - reakcji redukcji, to znaczy reakcje obejmujące usuwanie węgla lub wodoru elektronów w podłożu, w którym działają.
Reakcje katalizowane przez te enzymy, jak wskazuje ich nazwa, to reakcje utleniania-redukcji, czyli reakcje, w których jedna cząsteczka przekazuje elektrony lub atomy wodoru, a druga je otrzymuje, zmieniając ich odpowiednie stany utlenienia.
Schemat graficzny reakcji oksydoreduktazy typu EC 1.2.1.40 (źródło: akane700 Via Wikimedia Commons)
Przykładem enzymów oksydoreduktaz bardzo powszechnych w przyrodzie są dehydrogenaz i oksydaz. Można wspomnieć o enzymie dehydrogenazie alkoholowej, który katalizuje odwodornienie etanolu w celu wytworzenia aldehydu octowego w sposób zależny od NAD + lub w reakcji odwrotnej, w celu wytworzenia etanolu podczas fermentacji alkoholowej prowadzonej przez niektóre komercyjnie ważne drożdże.
Enzymy łańcucha transportu elektronów w komórkach tlenowych są oksydoreduktazami odpowiedzialnymi za pompowanie protonów, dlatego generują gradient elektrochemiczny przez wewnętrzną błonę mitochondrialną, który umożliwia pobudzenie syntezy ATP.
Charakterystyka ogólna
Enzymy oksydoreduktazy to enzymy katalizujące utlenianie jednego związku i towarzyszącą mu redukcję innego.
Zwykle do ich działania wymagają obecności różnych typów koenzymów. Koenzymy pełnią funkcję oddawania lub przyjmowania elektronów i atomów wodoru, które oksydoreduktazy dodają lub usuwają do swoich substratów.
Te koenzymy mogą być parą NAD + / NADH lub parą FAD / FADH2. W wielu tlenowych układach metabolicznych te elektrony i atomy wodoru są ostatecznie przenoszone z zaangażowanych koenzymów do tlenu.
Są to enzymy o wyraźnym „braku” specyficzności substratowej, co pozwala im katalizować reakcje sieciowania w różnych typach polimerów, niezależnie od tego, czy są to białka, czy węglowodany.
Klasyfikacja
Często nazewnictwo i klasyfikacja tych enzymów opiera się zarówno na głównym substracie, którego używają, jak i na rodzaju koenzymu, którego potrzebują do działania.
Zgodnie z zaleceniami Komitetu Nomenklaturowego Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (NC-IUBMB) enzymy te należą do klasy EC 1 i obejmują mniej więcej 23 różne typy (EC1.1-EC1.23), które są :
- EC 1.1: które działają na grupy CH-OH dawców.
- EC 1.2: które oddziałują na grupę aldehydową lub grupę okso donorów.
- EC 1.3: które działają na grupy CH-CH dawców.
- EC 1.4: które działają na grupy CH-NH2 dawców.
- EC 1.5: które działają na grupy CH-NH dawców.
- EC 1.6: które działają w NADH lub NADPH.
- EC 1.7: które działają na inne związki azotu jako donory.
- EC 1.8: które działają na grupy siarkowe dawców.
- EC 1.9: które działają w grupach hemowych dawców.
- EC 1.10: które działają na dawców takich jak difenole i inne pokrewne substancje.
- EC 1.11: które działają na nadtlenek jako akceptor.
- EC 1.12: które działają na wodór jako dawca.
- EC 1.13: które działają na proste donory z włączeniem tlenu cząsteczkowego (oksygenaz).
- EC 1.14: które działają na „sparowanych” dawców, z włączeniem lub redukcją tlenu cząsteczkowego.
- EC 1.15: które działają na nadtlenki jako akceptory.
- EC 1.16: który utlenia jony metali.
- EC 1.17: które działają na grupy CH lub CH2.
- EC 1.18: które działają na białka zawierające żelazo i cierpią jako dawcy.
- EC 1.19: które działają na zredukowaną flawodoksynę jako dawca.
- EC 1.20: które działają na dawców takich jak fosfor i arsen.
- EC 1.21: które działają w reakcji XH + YH = XY.
- EC 1.22: które działają na halogen dawców.
- EC 1.23: które redukują grupy COC jako akceptory.
- EC 1,97: inne oksydoreduktazy.
Każda z tych kategorii obejmuje ponadto podgrupy, na które rozdziela się enzymy zgodnie z preferencjami substratu.
Na przykład w grupie oksydoreduktaz, które działają na grupy CH-OH swoich dawców, są takie, które preferują NAD + lub NADP + jako akceptory, podczas gdy inne używają cytochromów, tlenu, siarki itp.
Struktura
Ponieważ grupa oksydoreduktaz jest niezwykle zróżnicowana, ustalenie określonej charakterystyki strukturalnej jest dość trudne. Jego struktura różni się nie tylko od enzymu do enzymu, ale także od gatunku lub grupy istot żywych, a nawet od komórki do komórki w różnych tkankach.
Bioinformatyczny model struktury enzymu oksydoreduktazy (źródło: Jawahar Swaminathan i pracownicy MSD w Europejskim Instytucie Bioinformatyki, za pośrednictwem Wikimedia Commons)
Na przykład enzym dehydrogenaza pirogronianowa jest kompleksem złożonym z trzech kolejno połączonych katalitycznych podjednostek znanych jako podjednostka E1 (dehydrogenaza pirogronianowa), podjednostka E2 (acetylotransferaza dihydrolipoamidowa) i podjednostka E3 (dehydrogenaza dihydrolipoamidowa).
Każda z tych podjednostek może z kolei składać się z więcej niż jednego monomeru białkowego tego samego typu lub różnych typów, to znaczy mogą być homodimeryczne (te z tylko dwoma równymi monomerami), heterotrimeryczne (te z trzema monomerami różne) i tak dalej.
Jednak są to zwykle enzymy złożone z helis alfa i pofałdowanych arkuszy β ułożonych na różne sposoby, z określonymi interakcjami wewnątrz- i międzycząsteczkowymi różnego typu.
cechy
Enzymy oksydoreduktazy katalizują reakcje utleniania-redukcji w praktycznie wszystkich komórkach wszystkich żywych istot w biosferze. Reakcje te są na ogół odwracalne, w których zmienia się stopień utlenienia jednego lub więcej atomów w tej samej cząsteczce.
Oksydoreduktazy zwykle potrzebują dwóch substratów, jednego, który działa jako wodór lub donor elektronów (do utleniania), a drugi do działania jako wodór lub akceptor elektronów (do redukcji).
Enzymy te są niezwykle ważne dla wielu procesów biologicznych w różnych typach komórek i organizmów.
Działają np. Przy syntezie melaniny (barwnika, który powstaje w komórkach skóry człowieka), przy tworzeniu i degradacji ligniny (związek strukturalny komórek roślinnych), przy fałdowaniu białko itp.
Są używane w przemyśle do modyfikowania tekstury niektórych produktów spożywczych, a przykładami są peroksydazy, oksydazy glukozowe i inne.
Ponadto najbardziej znanymi enzymami z tej grupy są te, które uczestniczą jako transportery elektroniczne w łańcuchach transportowych błony mitochondrialnej, chloroplastów i wewnętrznej błony komórkowej bakterii, gdzie są białkami transbłonowymi.
Przykłady oksydoreduktaz
Istnieją setki przykładów enzymów oksydoreduktazy występujących w naturze i w przemyśle. Te enzymy, jak omówiono, pełnią funkcje o najwyższym znaczeniu dla funkcjonowania komórki, a zatem dla życia jako takiego.
Oksydoreduktazy obejmują nie tylko enzymy peroksydazy, lakazy, oksydazy glukozowe lub dehydrogenazy alkoholowe; Łączą także ważne kompleksy, takie jak enzym dehydrogenaza gliceraldehydo-3-fosforanu lub kompleks dehydrogenazy pirogronianowej, itp., Niezbędne z punktu widzenia katabolizmu glukozy.
Obejmuje również wszystkie enzymy kompleksu transportu elektronów w wewnętrznej błonie mitochondrialnej lub w wewnętrznej błonie bakterii, podobnie jak niektóre enzymy występujące w chloroplastach organizmów roślinnych.
Peroksydazy
Peroksydazy są bardzo zróżnicowanymi enzymami i wykorzystują nadtlenek wodoru jako akceptor elektronów do katalizowania utleniania wielu różnych substratów, w tym między innymi fenoli, amin lub tioli. W swoich reakcjach redukują nadtlenek wodoru do produkcji wody.
Są bardzo ważne z przemysłowego punktu widzenia, a peroksydaza chrzanowa jest najważniejsza i najlepiej zbadana ze wszystkich.
Z biologicznego punktu widzenia peroksydazy są ważne w usuwaniu reaktywnych związków tlenu, które mogą powodować znaczące uszkodzenia komórek.
Bibliografia
- Encyclopaedia Britannica. (2019). Pobrano 26 grudnia 2019 r.ze strony www.britannica.com
- Ercili-Cura, D., Huppertz, T. i Kelly, AL (2015). Enzymatyczna modyfikacja tekstury produktów mlecznych. W modyfikowaniu tekstury żywności (str. 71-97). Wydawnictwo Woodhead.
- Mathews, CK, Van Holde, KE i Ahern, KG (2000). Biochemia. Dodaj. Wesley Longman, San Francisco.
- Nelson, DL, Lehninger, AL i Cox, MM (2008). Zasady Lehningera biochemii. Macmillan.
- Komitet ds. Nomenklatury Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej (NC-IUBMB). (2019). Pobrane z www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html
- Patel, MS, Nemeria, NS, Furey, W. i Jordan, F. (2014). Kompleksy dehydrogenazy pirogronianowej: funkcja strukturalna i regulacja. Journal of Biological Chemistry, 289 (24), 16615-16623.