STRUKTURA PIERWOTNA BIAŁEK: CHARAKTERYSTYKA - BIOLOGIA - 2026

Struktura pierwszorzędowa białka jest kolejność, w której aminokwasy polipeptydu lub polipeptydów, które sprawiają, że są ustawione. Białko to biopolimer złożony z monomerów α-aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Każde białko ma określoną sekwencję tych aminokwasów.

Białka pełnią różnorodne funkcje biologiczne, w tym kształtują i utrzymują integralność komórek poprzez cytoszkielet, chronią organizm przed czynnikami obcymi za pośrednictwem przeciwciał oraz katalizują reakcje chemiczne w organizmie za pośrednictwem enzymów.

Struktury pierwotne, drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe białek, konformacja trójwymiarowa. Zrobione i zredagowane przez: Alejandro Porto.

Dziś określenie składu białek i kolejności ułożenia aminokwasów (sekwencjonowanie) przebiega szybciej niż przed laty. Informacje te są zdeponowane w międzynarodowych elektronicznych bazach danych, do których można uzyskać dostęp przez Internet (m.in. GenBank, PIR).

Aminokwasy

Aminokwasy to cząsteczki zawierające grupę aminową i grupę kwasu karboksylowego. W przypadku α-aminokwasów mają one centralny atom węgla (węgiel α), do którego jest przyłączona zarówno grupa aminowa, jak i grupa karboksylowa, oprócz atomu wodoru i charakterystycznej grupy R, która jest nazywana łańcuch boczny.

Ze względu na tę konfigurację węgla α, powstające aminokwasy, znane jako α-aminokwasy, są chiralne. Powstają dwie formy, które są wzajemnymi odbiciami lustrzanymi i nazywane są enancjomerami L i D.

Wszystkie białka istot żywych zbudowane są z 20 α-aminokwasów o konfiguracji L. Łańcuchy boczne tych 20 aminokwasów są różne i mają dużą różnorodność grup chemicznych.

Zasadniczo α-aminokwasy można pogrupować (arbitralnie) w zależności od typu łańcucha bocznego w następujący sposób.

Aminokwasy alifatyczne

W tej grupie, zdaniem niektórych autorów, znajdują się glicyna (Gli), alanina (Ala), walina (Val), leucyna (Leu) i izoleucyna (Ile). Inni autorzy również obejmują metioninę (Met) i Proline (Pro).

Aminokwasy z łańcuchami bocznymi zawierającymi hydroksyl lub siarkę

Zawiera serynę (Ser), cysteinę (Cys), treoninę (Thr), a także metioninę. Według niektórych autorów w skład grupy powinny wchodzić tylko Ser i Thr.

Aminokwasy cykliczne

Składa się wyłącznie z Proline, która, jak już wspomniano, jest zaliczana przez innych autorów do aminokwasów alifatycznych.

Aminokwasy aromatyczne

Fenyloalanina (Phe), tyrozyna (Tyr) i tryptofan (Trp).

Podstawowe aminokwasy

Histydyna (His), Lizyna (Lys) i Arginina (Arg)

Kwaśne aminokwasy i ich amidy

Zawiera kwasy asparaginowy (Asp) i glutaminowy (Glu), a także amidy asparginy (Asn) i Glutaminę (Gln). Niektórzy autorzy dzielą tę ostatnią grupę na dwie; z jednej strony aminokwasów kwasowych (pierwsze dwa), z drugiej tych, które zawierają karboksyloamid (pozostałe dwa).

Wiązania peptydowe

Aminokwasy można łączyć ze sobą wiązaniami peptydowymi. Wiązania te, nazywane również wiązaniami amidowymi, powstają między grupą a-aminową jednego aminokwasu i grupą a-karboksylową drugiego. To połączenie powstaje wraz z utratą cząsteczki wody.

Połączenie między dwoma aminokwasami skutkuje utworzeniem dipeptydu i jeśli zostaną dodane nowe aminokwasy, tripeptydy, tetrapeptydy i tak dalej mogą powstawać sekwencyjnie.

Polipeptydy składające się z niewielkiej liczby aminokwasów są ogólnie nazywane oligopeptydami, a jeśli liczba aminokwasów jest wysoka, nazywa się je polipeptydami.

Każdy aminokwas dodany do łańcucha polipeptydowego uwalnia jedną cząsteczkę wody. Część aminokwasu, która utraciła H + lub OH- podczas wiązania, nazywana jest resztą aminokwasową.

Większość z tych łańcuchów oligopeptydowych i polipeptydowych będzie miała na jednym końcu grupę N-końcową (N-końcową), a na drugim końcową grupę karboksylową (C-końcową). Ponadto mogą zawierać wiele grup ulegających jonizacji między łańcuchami bocznymi reszt aminokwasowych, które je tworzą. Z tego powodu są uważane za poliampolity.

Tworzenie wiązania peptydowego między dwoma aminokwasami. Zrobione i zredagowane przez: Alejandro Porto.

Sekwencja aminokwasów

Każde białko ma określoną sekwencję reszt aminokwasowych. Ta kolejność jest tak zwana podstawową strukturą białka.

Każde białko w każdym organizmie jest specyficzne dla gatunku. Oznacza to, że mioglobina istoty ludzkiej jest identyczna z mioglobiną innej istoty ludzkiej, ale ma niewielkie różnice w porównaniu z mioglobiną innych ssaków.

Ilość i rodzaje aminokwasów, które zawiera białko, są tak samo ważne, jak lokalizacja tych aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Aby zrozumieć białka, biochemicy muszą najpierw wyizolować i oczyścić każde z nich, następnie przeprowadzić analizę zawartości aminokwasów i ostatecznie określić ich sekwencję.

Do izolowania i oczyszczania białek stosuje się różne metody, wśród których są: wirowanie, chromatografia, filtracja żelowa, dializa i ultrafiltracja, a także wykorzystanie właściwości rozpuszczalności badanego białka.

Oznaczenie aminokwasów obecnych w białkach przeprowadza się w trzech etapach. Pierwszym jest zerwanie wiązań peptydowych przez hydrolizę. Następnie rozdziela się różne typy aminokwasów w mieszaninie; i na koniec określa się ilościowo każdy z typów otrzymanych aminokwasów.

Aby określić pierwotną strukturę białka, można zastosować różne metody; ale obecnie najpowszechniej stosowana jest metoda Edmana, która zasadniczo polega na wielokrotnym oznaczaniu i oddzielaniu N-końcowego aminokwasu od reszty łańcucha i identyfikacji każdego uwolnionego aminokwasu indywidualnie.

Kodowanie białek

Podstawowa struktura białek jest zakodowana w genach organizmów. Informacja genetyczna jest zawarta w DNA, ale aby dokonać translacji na białka, należy ją najpierw przepisać na cząsteczki mRNA. Każdy tryplet nukleotydów (kodon) koduje aminokwas.

Ponieważ istnieje 64 możliwych kodonów i tylko 20 aminokwasów jest używanych w konstrukcji białek, każdy aminokwas może być kodowany przez więcej niż jeden kodon. Praktycznie wszystkie żywe istoty używają tych samych kodonów do kodowania tych samych aminokwasów. Dlatego kod genetyczny jest uważany za język prawie uniwersalny.

W tym kodzie są kodony używane do rozpoczynania i zatrzymywania translacji polipeptydu. Kodony stop nie kodują żadnego aminokwasu, ale zatrzymują translację na końcu C łańcucha i są reprezentowane przez triplety UAA, UAG i UGA.

Z drugiej strony, kodon AUG normalnie działa jako sygnał startu, a także jako kody dla metioniny.

Po translacji białka mogą zostać poddane pewnej obróbce lub modyfikacji, takiej jak skrócenie przez fragmentację, aby osiągnąć ostateczną konfigurację.

Bibliografia

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biochemestry. 3 ^th edition. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner i VW Rodwell. 1996. Harper's Biochemestry. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (nd). Biochemestry. 5 ^th edition. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Color Atlas of Biochemistry. 2 ^nd edition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochemia. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman and Company, Nowy Jork.