WTÓRNA BUDOWA BIAŁEK: CHARAKTERYSTYKA - BIOLOGIA - 2026

Wtórna struktura białka jest nazwą, która złożona lokalnie konformacja niektórych części łańcucha polipeptydowego jest zdefiniowana. Ta struktura składa się z kilku wzorców, które są regularnie powtarzane.

Istnieje wiele sposobów fałdowania łańcuchów białkowych. Jednak tylko kilka z tych form jest bardzo stabilnych. W naturze najpowszechniejszymi formami białek są helisa α i arkusz β. Struktury te można opisać kątami wiązań ψ (psi) i φ (phi) reszt aminokwasowych.

Schemat i model kulek i prętów alfa helisy białek (struktura drugorzędowa). Zrobione i zredagowane przez: Alejandro Porto.

Interakcje, które powstają między łańcuchami bocznymi reszt aminokwasowych mogą pomóc w stabilizacji lub odwrotnie, destabilizacji struktury drugorzędowej białek. Strukturę drugorzędową można zaobserwować w budowie wielu białek włóknistych.

Historia

W latach trzydziestych ubiegłego wieku William Atsbury, pracując z promieniami rentgenowskimi, odkrył, że białko włosa, podobnie jak białko jeżozwierza, miało segmenty w swojej strukturze, które były regularnie powtarzane.

W oparciu o te wyniki i wiedząc o znaczeniu, jakie wiązania wodorowe reprezentują w orientacji grup polarnych wiązań peptydowych, William Pauling i współpracownicy w konsekwencji hipotetycznie określili możliwe regularne konformacje, które mogą posiadać białka.

Pauling i jego współpracownicy w dekadzie lat 50. ustalili kilka postulatów, które musiały być spełnione między nimi w wiązaniach łańcuchów polipeptydowych, a przede wszystkim, że dwa atomy nie mogą zbliżyć się do siebie na odległość mniejszą niż ich odpowiednie radia Van der Waalsa.

Wskazali również, że do stabilizacji fałdowania łańcuchów potrzebne są wiązania niekowalencyjne.

Na podstawie tych postulatów i wcześniejszej wiedzy oraz przy użyciu modeli molekularnych byli w stanie opisać pewne regularne konformacje białek, w tym te, które później okazały się najczęstsze, takie jak helisa α i arkusz β. .

Α helisa

Jest to najprostsza struktura drugorzędowa, w której łańcuch polipeptydowy jest ułożony w zwiniętej i zbitej formie wokół wyimaginowanej osi. Ponadto łańcuchy boczne każdego aminokwasu wystają z tego spiralnego szkieletu.

W tym przypadku aminokwasy są ułożone tak, że mają kąty wiązania ψ od -45 ° do -50 ° i φ od -60 °. Te kąty odnoszą się odpowiednio do wiązania między atomem węgla a a atomem tlenu w grupie karbonylowej oraz wiązania między atomem węgla a atomem węgla a każdego aminokwasu.

Ponadto naukowcy ustalili, że na każdy obrót helisy α występuje 3,6 reszt aminokwasowych i że w białkach ten zwrot jest zawsze prawoskrętny. Oprócz tego, że jest najprostszą strukturą, α-helisa jest formą dominującą w α-keratynach i około 25% aminokwasów w białkach globularnych przyjmuje tę strukturę.

Helisa α jest stabilizowana dzięki licznym wiązaniom wodorowym. W ten sposób na każdym zwoju helisy powstają trzy lub cztery ogniwa tego typu.

W wiązaniach wodorowych azot wiązania peptydowego i atom tlenu grupy karbonylowej kolejnego czwartego aminokwasu oddziałują w kierunku końca aminowego tego łańcucha.

Naukowcy wykazali, że α-helisa może być utworzona z łańcuchów polipeptydowych złożonych z L- lub D-aminokwasów, pod warunkiem, że wszystkie aminokwasy mają taką samą konfigurację stereoizomeryczną. Ponadto naturalne L-aminokwasy mogą tworzyć α-helisy zarówno z prawym, jak i lewym obrotem.

Jednak nie wszystkie polipeptydy mogą tworzyć stabilne α-helisy, ponieważ ich pierwotna struktura wpływa na ich stabilność. Łańcuchy R niektórych aminokwasów mogą destabilizować strukturę, zapobiegając konformacji helis α.

Β arkusz

W arkuszu β lub złożonym β każda z reszt aminokwasowych ma obrót o 180 ° w stosunku do poprzedniej reszty aminokwasowej. W ten sposób skutkuje to, że szkielet łańcucha polipeptydowego pozostaje wydłużony i ma kształt zygzaka lub harmonijki.

Łańcuchy polipeptydowe złożone w harmonijkę można umieścić obok siebie i wytworzyć liniowe wiązania wodorowe między obydwoma łańcuchami.

Dwa sąsiednie łańcuchy polipeptydowe mogą być ułożone równolegle, to znaczy oba mogą być zorientowane w kierunku aminokarboksylowym, tworząc równoległy arkusz β; lub mogą być usytuowane w przeciwnych kierunkach, wówczas tworzy się antyrównoległy arkusz β.

Łańcuchy boczne sąsiednich reszt aminokwasowych wystają ze szkieletu łańcucha w przeciwnych kierunkach, co powoduje naprzemienny wzór. Niektóre struktury białek ograniczają typy aminokwasów struktur β.

Na przykład w gęsto upakowanych białkach na ich powierzchniach kontaktowych częściej występują aminokwasy o krótkich łańcuchach R, takie jak glicyna i alanina.

Arkusz β drugorzędowych struktur białek. Zrobione i zredagowane z: Preston Manor School + JFL.

Inne konformacje struktury wtórnej

Śmigło 3

Struktura ta charakteryzuje się prezentowaniem 3 reszt aminokwasowych na turę, zamiast 3,6 przedstawionych przez helisę α i pętlę wiązań wodorowych składającą się z 10 elementów. Ta struktura została zaobserwowana w niektórych białkach, ale nie jest ona zbyt powszechna w przyrodzie.

Π helix

Z drugiej strony, ta struktura ma 4,4 reszt aminokwasowych na spiralny zwój i 16-członową pętlę wiązań wodorowych. Chociaż ta konfiguracja jest sterycznie możliwa, nigdy nie została zaobserwowana w naturze.

Możliwą tego przyczyną może być jego wydrążony środek, zbyt duży, aby umożliwić działanie sił Van der Waalsa, co pomogłoby ustabilizować strukturę, a jednak jest zbyt małe, aby umożliwić przejście cząsteczek wody.

Super drugorzędna struktura

Struktury nadprzedmiotowe są połączeniem struktur drugorzędowych helis α i pofałdowanych arkuszy. Struktury te mogą występować w wielu białkach globularnych. Istnieją różne możliwe kombinacje, z których każda ma swoją własną charakterystykę.

Niektóre przykłady struktur nadprzedmiotowych to: jednostka βαβ, w której dwa równoległe arkusze β są połączone segmentem α-helisy; jednostka αα, charakteryzująca się dwoma kolejnymi α-helisami, ale oddzielonymi segmentem niehelikalnym, związanym z kompatybilnością ich łańcuchów bocznych.

Kilka β-arkuszy można złożyć na sobie, tworząc konfigurację β-beczkowatych, podczas gdy złożony na sobie antyrównoległy arkusz β tworzy strukturę nadwykonawczą zwaną greckim kluczem.

Bibliografia

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. III edycja. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner i VW Rodwell (1996). Biochemestry Harpera. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. edycja. WH Freeman and Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Color Atlas of Biochemistry. Wydanie 2. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochemia. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee i JR McKee (2003). Biochemia: Molekularne podstawy życia. 3 ^rd edition. The McGraw-HiII Companies, Inc.