TRZECIORZĘDOWA BUDOWA BIAŁEK: GŁÓWNE CECHY - BIOLOGIA - 2026

Trzeciorzędowa struktura białka jest trójwymiarowa konformacja że łańcuchy polipeptydowe uzyskują, gdy odgiąć na siebie. Ta konformacja pojawia się w wyniku interakcji między łańcuchami bocznymi reszt aminokwasowych polipeptydu. Łańcuchy boczne mogą oddziaływać niezależnie od ich pozycji na białku.

Ponieważ zależy to od interakcji między grupami R, trzeciorzędowa struktura wykazuje niepowtarzalne aspekty łańcucha, ponieważ te grupy są różne dla każdej reszty aminokwasowej. Z drugiej strony struktura drugorzędowa zależy od grup karboksylowych i aminowych, które są obecne we wszystkich aminokwasach.

Trzeciorzędowa struktura fosfatazy kinazy białkowej, z drugorzędowymi strukturami w alfa helisie i arkuszu beta. Zaczerpnięte i zredagowane od: A2-33. Zmodyfikowany przez Alejandro Porto. .

Niektórzy autorzy sugerują, że białka włókniste mają prostą strukturę trzeciorzędową, niemniej jednak inni autorzy wskazują, że jest to struktura typowa dla białek globularnych.

Białka włókniste

W białkach włóknistych łańcuchy polipeptydowe są ułożone w postaci długich włókien lub długich arkuszy; zazwyczaj składają się z jednego rodzaju struktury drugorzędnej. Ta drugorzędowa struktura jest w większości przypadków ważniejsza niż trzeciorzędowa struktura przy określaniu kształtu białka.

Jego funkcja biologiczna jest strukturalna, nadając siłę i / lub elastyczność organom i strukturom, w których się znajdują, jednocześnie utrzymując je razem. Wszystkie białka włókniste są nierozpuszczalne w wodzie ze względu na dużą ilość hydrofobowych reszt aminokwasowych, które zawierają.

Wśród tych włóknistych białek są keratyny i kolagen. Te pierwsze znajdują się w tkankach łącznych oraz strukturach takich jak włosy, paznokcie (α-keratyny), łuski i pióra (β-keratyny). Z kolei kolagen znajduje się m.in. w kościach, ścięgnach i skórze.

α-keratyny

Białka te są częścią tak zwanych białek włókien pośrednich, które odgrywają ważną rolę w cytoszkielecie organizmów wielokomórkowych. Ponadto są głównym składnikiem włosów, paznokci, wełny, rogów, kopyt i jednym z głównych białek skóry zwierząt.

Struktura cząsteczki to helisa α. Dwie nici α-keratyny można ułożyć równolegle i nawinąć jedna na drugą tak, aby ich hydrofobowe grupy R oddziałują ze sobą. W ten sposób powstaje superhelikalna struktura lub kula z lewostronnym nawinięciem.

Trzeciorzędowa struktura α-keratyny jest prosta i zdominowana przez drugorzędową strukturę α-helisy. Z drugiej strony obecna jest również struktura czwartorzędowa, ponieważ dwie cząsteczki uczestniczą w strukturze superhelikalnej, które oddziałują poprzez wiązania niekowalencyjne.

β-keratyny

Struktura pierwotna jest podobna do struktury α-keratyn, ale w ich drugorzędowej strukturze dominują arkusze β. Są głównym składnikiem łusek gadów i ptasich piór.

Kolagen

Białko to może stanowić ponad 30% całkowitej masy białka niektórych zwierząt. Występuje między innymi w chrząstkach, kościach, ścięgnach, rogówce i skórze.

Drugorzędowa struktura kolagenu jest wyjątkowa, reprezentowana przez lewoskrętną helisę z 3,3 reszt aminokwasowych na każdy obrót. Trzy lewoskrętne łańcuchy helisy (łańcuchy α) owijają się wokół siebie, dając prawoskrętną superskręconą cząsteczkę, nazywaną przez niektórych autorów tropokolagenem.

Cząsteczki tropokolagenu łączą się, tworząc włókno kolagenowe o dużej wytrzymałości, wyższej niż stal i porównywalnej z wytrzymałością miedzi.

Inne białka włókniste

Inne rodzaje białek włóknistych to fibroina i elastyna. Pierwsza składa się z arkuszy β, składających się głównie z glicyny, alaniny i seryny.

Łańcuchy boczne tych aminokwasów są małe, więc mogą być ciasno upakowane. Rezultatem jest włókno, które jest zarówno bardzo odporne, jak i bardzo mało rozciągliwe.

Z kolei w elastynie walina zastępuje serynę wśród jej głównych aminokwasów składowych. W przeciwieństwie do fibroiny elastyna jest bardzo rozciągliwa, stąd jej nazwa. W budowie cząsteczki działa również lizyna, która może uczestniczyć w sieciowaniu, które pozwala elastynie odzyskać swój kształt po ustaniu napięcia.

Białka globularne

Białka globularne, w przeciwieństwie do włóknistych, są rozpuszczalne i na ogół mają kilka typów struktur drugorzędowych. Jednak w nich trójwymiarowe konformacje, które uzyskują podczas składania na siebie, są ważniejsze (struktura trzeciorzędowa).

Te szczególne trójwymiarowe konformacje nadają każdemu białku specyficzną aktywność biologiczną. Główną funkcją tych białek jest regulacja, jak to ma miejsce w przypadku enzymów.

Charakterystyka trzeciorzędowej struktury białek globularnych

Trzeciorzędowa struktura białek globularnych ma kilka ważnych cech:

- Białka globularne są zwarte dzięki upakowaniu poprzez zwijanie łańcucha polipeptydowego.

- Odległe reszty aminokwasowe w pierwotnej strukturze łańcuchów polipeptydowych pozostają blisko siebie, będąc w stanie wzajemnie oddziaływać dzięki fałdowaniu.

- Większe białka globularne (ponad 200 aminokwasów) mogą mieć kilka zwartych segmentów, niezależnych od siebie i spełniających określone funkcje, a każdy z tych segmentów nazywany jest domeną. Domena może mieć od 50 do 350 reszt aminokwasowych.

Trzeciorzędowa struktura mioglobiny. Zaczerpnięte i zredagowane przez: Thomas Splettstoesser. Zmodyfikowany przez Alejandro Porto. .

Ogólne zasady fałdowania białek globularnych

Jak już wspomniano, białka wykazują szczególne formy fałdowania, które również nadają im szczególne właściwości. To fałdowanie nie jest przypadkowe i sprzyja mu zarówno struktura pierwotna, jak i wtórna, a także niektóre oddziaływania niekowalencyjne, a także istnieją pewne fizyczne ograniczenia składania, dla których sformułowano pewne zasady:

- Wszystkie białka globularne mają określone wzorce dystrybucji, z hydrofobowymi grupami R skierowanymi do wnętrza cząsteczki i resztami hydrofilowymi w warstwie zewnętrznej. Wymaga to co najmniej dwóch warstw struktury wtórnej. Pętla β-α-β i wierzchołek α-α mogą zapewnić te dwie warstwy.

- Arkusze β są generalnie ułożone w formie walcowanej lewoskrętnie.

- W łańcuchu polipeptydowym mogą wystąpić różne zwoje w celu przejścia od jednej struktury drugorzędowej do drugiej, takie jak zwoje β lub γ, które mogą odwrócić kierunek łańcucha o cztery lub mniej reszt aminokwasowych.

- Białka globularne mają helisy α, arkusze β, zwoje i segmenty o nieregularnej strukturze.

Denaturacja białek

Jeśli białko utraci swoją natywną (naturalną) trójwymiarową strukturę, traci swoją aktywność biologiczną i większość swoich specyficznych właściwości. Proces ten nazywany jest denaturacją.

Denaturacja może wystąpić, gdy zmieniają się naturalne warunki środowiskowe, na przykład przez zmianę temperatury lub pH. W przypadku wielu białek proces ten jest nieodwracalny; jednak inne mogą samoistnie odzyskać swoją naturalną strukturę po przywróceniu normalnych warunków środowiskowych.

Bibliografia

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. III edycja. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner i VW Rodwell (1996). Biochemestry Harpera. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. edycja. WH Freeman and Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) World of the Cell. 6th Edition. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biochemia. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee i JR McKee (2003). Biochemia: Molekularne podstawy życia. III edycja. The McGraw-HiII Companies, Inc.