GLOBINA: CHARAKTERYSTYKA, STRUKTURA, FUNKCJA I PRZEMIANY - BIOLOGIA - 2026

Globina jest białkowa struktura rozmieszczone w kształcie kulistej lub globularnego, a więc są stąd jego nazwa. Ta struktura jest trzeciorzędowa i charakteryzuje się złożonością, ponieważ łańcuch aminokwasów fałduje się, tworząc sferoproteinę. Istnieje kilka typów łańcuchów globiny, które zostały sklasyfikowane greckimi literami: alfa, beta, delta, gamma, epsilon i globina łańcucha zeta.

Aminokwasy tworzące podstawową strukturę białka różnią się w zależności od gatunku, do którego należą (ludzie lub zwierzęta). Istnieją również różnice w obrębie tego samego gatunku w zależności od aktualnego stanu życia organizmu (życie embrionalne, życie płodowe lub życie po urodzeniu).

Różne struktury zawierające globinę w swoim składzie. Źródła: Wikipedia.com/BiancaDescals / Pierwszym przesyłającym był ProteinBoxBot z angielskiej Wikipedii. /Wikipedia.com

Informacje genetyczne potrzebne do syntezy różnych łańcuchów globiny są zawarte w różnych chromosomach. Na przykład globiny łańcucha alfa znajdują się na chromosomie 16, podczas gdy informacja genetyczna dla globin beta, delta, gamma i epsilon znajduje się na chromosomie 11.

cechy

Globina jest częścią ważnych struktur w organizmie, na przykład najbardziej istotne są: hemoglobina i mioglobina.

Hemoglobina zawiera cztery łańcuchy globiny (alfa 1 i alfa 2) oraz (beta 1 i beta 2). Każda globina ma fałdę, w której chroni grupę hemu.

Z drugiej strony jest mioglobina. Który ma mniej złożoną strukturę niż hemoglobina. Przedstawia globularny polipeptyd z pojedynczego paska ułożonego wtórnie.

Do niedawna uważano, że były to jedyne substancje, które zawierały globinę w istotach wyższych, ale dziś wiadomo, że dwie inne posiadają globinę w swoim składzie: cytoglobinę i neuroglobinę.

Cytoglobina jest obecna w większości tkanek, a szczególnie w tkance łącznej, jak również w siatkówce.

Z kolei neuroglobina preferuje tkankę nerwową, stąd jej nazwa. Neuroglobinę stwierdzono w komórkach nerwowych mózgu zlokalizowanych na poziomie kory mózgowej, a także w innych lokalizacjach, takich jak wzgórze, podwzgórze, hipokamp i móżdżek.

Nie są to jednak jedyne lokalizacje, ponieważ poza układem nerwowym można je znaleźć w wysepkach Langerhansa trzustki i siatkówce.

Struktura

Istnieje 6 różnych typów łańcuchów globiny, które są oznaczone literami alfabetu greckiego: alfa (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) i zeta (ζ). Łańcuchy te należą do rodziny globin, ale różnią się od siebie liczbą posiadanych aminokwasów.

Te polipeptydy mają strukturę pierwszorzędową, drugorzędową i trzeciorzędową. Pojedynczy łańcuch aminokwasów reprezentuje strukturę pierwszorzędową. Kiedy łańcuch jest zwinięty w spirale lub helisy, tworzą strukturę drugorzędną.

Jeśli struktura ta następnie fałduje się wielokrotnie, tworzy strukturę kulistą odpowiadającą strukturze trzeciorzędowej.

Podobnie, mogą uzyskać formę czwartorzędową tylko wtedy, gdy 4 cząsteczki lub łańcuchy globiny są połączone w formę trzeciorzędową.

Tak to wygląda w złożonej strukturze hemoglobiny. Jednak w mioglobinie jest inaczej. W tym przypadku globina występuje jako monomer, to znaczy ma pojedynczy łańcuch peptydowy, który jest ułożony w fałdy, tworząc 8 helis (struktura drugorzędowa).

Zarówno hemoglobina, jak i mioglobina zawierają grupę hemu w swojej złożonej strukturze.

Hemoglobina

W tej cząsteczce wiążą się 2 łańcuchy alfa globiny i 2 łańcuchy beta. W ten sposób są doskonale połączone, aby pomieścić grupę hemu i żelazo w ich centrum.

Pomiędzy tymi strukturami są słabe wiązania i silne wiązania. W słabych związkach uczestniczy 19 aminokwasów, a połączenie zachodzi w następujący sposób: łańcuch alfa 1 łączy się z łańcuchem beta 2, a łańcuch alfa 2 łączy się z łańcuchem beta 1.

Podczas gdy 35 aminokwasów uczestniczy w silnych związkach, a łańcuchy, które łączą, to: łańcuch alfa 1 łączy się z łańcuchem beta 1, a łańcuch alfa 2 łączy się z łańcuchem beta 2.

Lokalizacja łańcuchów alfa 1 i alfa 2, beta 1 i beta 2 w strukturze hemoglobiny. Źródło: edytowany obraz OpenStax College (przetłumaczony na język hiszpański)

Mioglobina

Globularna grupa białek jest również obecna w mioglobinie, ale w tym przypadku istnieje pojedynczy łańcuch peptydowy złożony ze 153 aminokwasów. Jego układ przestrzenny jest drugorzędny i ma 8 helis alfa.

Ta struktura białka strategicznie umieszcza hydrofobowe aminokwasy do wewnątrz struktury, podczas gdy hydrofilowe lub polarne aminokwasy są na zewnątrz.

Ten projekt jest idealny do umieszczenia wewnątrz grupy hemowej (część hydrofobowa). Jest to połączone z białkiem wiązaniami niekowalencyjnymi.

Cytoglobina

Został odkryty w 2001 roku i mówi się, że jest rodzajem hemoglobiny, ale różni się tym, że jest sześciokoordynacyjny, podczas gdy hemoglobina i mioglobina są pentakoordynacją. Ma to związek z pozycją, w której histydyna aminokwasu zbliża się do grupy hemu.

Neuroglobina

Jej odkrycia dokonano w 2000 roku. Neuroglobina jest monomerem zawierającym 150 aminokwasów, dlatego jest bardzo podobna do mioglobiny. Struktura neuroglobiny jest od 21% do 25% podobna do mioglobiny i hemoglobiny.

cechy

Ponieważ globina nie występuje samodzielnie w ciele, ale jako część pewnych struktur, wspomina się o funkcjach, które spełnia każda z nich:

Hemoglobina

Znajduje się wewnątrz erytrocytów. Odpowiada za wiązanie i transport tlenu z płuc do tkanek. Jak również oczyszcza organizm z dwutlenku węgla, robiąc odwrotną drogę.

Mioglobina

Grupa hemu znajdująca się w globinie pełni funkcję magazynowania cząsteczek tlenu w celu dotlenienia mięśnia sercowego i mięśni szkieletowych.

Cytoglobina

Uważa się, że białko to może wpływać na ochronę tkanek w stanach hipoksji i stresu oksydacyjnego. Uważa się również, że może przenosić tlen tętniczy do mózgu.

Neuroglobina

Uważa się, że neuroglobina ma zdolność wiązania tlenu, tlenku węgla i tlenku azotu.

Jednak rola neuroglobiny nie jest jeszcze znana, ale uważa się, że jest związana z regulacją niedotlenienia i niedokrwienia mózgu. Szczególnie działałby jako neuroprotekcyjny.

Ponieważ neuroglobina ma podobną budowę do hemoglobiny i mioglobiny, spekuluje się, że mogłaby uczestniczyć w dostarczaniu tlenu na poziomie neuronalnym. Uważa się również, że może eliminować wolne rodniki i azot wytwarzane w łańcuchu oddechowym.

W odniesieniu do tlenku azotu uważa się, że eliminuje go, gdy tlen jest normalny i wytwarza go w procesach niedotlenienia z NO ₂ .

Zmiany

Łańcuchy alfa i beta globiny są kodowane przez różne geny zlokalizowane odpowiednio na chromosomach 16 i 11.

Osoby z hemoglobiną S (anemia sierpowata lub sierpowata) mają defekt w łańcuchu beta globiny. Wada polega na zamianie zasad azotowych na poziomie nukleotydu numer 20 zaangażowanego genu, gdzie następuje zamiana adeniny na tyminę.

Mutacje w genie β ^s chromosomu 11 powodują różne haplotypy zwane globinami: Senegal, Kamerun, Benin, Bantu lub CAR oraz azjatyckie lub arabsko-indyjskie.

Znajomość rodzaju haplotypów występujących u pacjentów z niedokrwistością sierpowatokrwinkową ma znaczenie epidemiologiczne, ponieważ pozwala nam poznać rozmieszczenie różnych haplotypów, ale dostarcza również ważnych danych pozwalających poznać rokowanie choroby.

Na przykład: wiadomo, że haplotyp Bantu jest bardziej dotkliwy, podczas gdy typ senegalski i azjatycki są łagodniejsze.

Różnice między jednym a drugim haplotypem polegają na ilości hemoglobiny F. Im wyższy procent hemoglobiny F i niższa hemoglobina S, tym lepsze rokowanie. Im niższa ilość hemoglobiny F i im wyższa hemoglobina S, tym gorsze rokowanie.

Te mutacje są dziedziczone autosomalnie wraz z mutacją hemoglobiny S.

Bibliografia

1. Globina. Wikipedia, wolna encyklopedia. 19 października 2018, 13:44 UTC. 11 lipca 2019, 17:26, wikipedia.org
2. „Mioglobina”. Wikipedia, wolna encyklopedia. 7 lipca 2019, 21:16 UTC. 11 lipca 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotypes of the beta globin gen in carrier of hemoglobin S in Colombia. Biomédica 2012; 32: 103-111. Dostępne pod adresem: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: nowy członek rodziny globinów. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291–296. Dostępne pod adresem: scielo.sld
5. „Cytoglobina”. Wikipedia, wolna encyklopedia. 1 września 2017 r., 17:26 UTC. 12 lipca 2019, 00:28 wikipedia.org