- cechy
- Utworzony przez apoenzymy i kofaktory
- Przyznają różne kofaktory
- Związek tymczasowy lub trwały
- Funkcjonować
- Przykłady typowych holoenzymów
- Polimeraza RNA
- Polimeraza DNA
- Anhydraza węglanowa
- Hemoglobina
- Oksydaza cytochromowa
- Kinaza pirogronianowa
- Karboksylaza pirogronianowa
- Karboksylaza acetylo-CoA
- Oksydaza monoaminowa
- Dehydrogenaza mleczanowa
- Catalase
- Bibliografia
Rycznym holoenzymem jest enzymem, który składa się z części białkiem zwany apoenzyme połączoną z cząsteczką nie-białkowe zwane kofaktor. Ani apoenzym, ani kofaktor nie są aktywne, gdy są oddzielnie; to znaczy, aby mogły funkcjonować, muszą być połączone.
Zatem holoenzymy są połączonymi enzymami, a tym samym są katalitycznie aktywne. Enzymy to rodzaj biomolekuł, których funkcją jest głównie przyspieszanie reakcji komórkowych. Niektóre enzymy potrzebują pomocy innych cząsteczek, zwanych kofaktorami.
Apoenzym + kofaktor = holoenzym
Kofaktory uzupełniają apoenzymy i tworzą aktywny holoenzym, który przeprowadza katalizę. Enzymy, które wymagają określonego kofaktora, są znane jako enzymy sprzężone. Składają się one z dwóch głównych składników: kofaktora, którym może być jon metalu (nieorganiczny) lub cząsteczka organiczna; apoenzym, część białkowa.
cechy
Utworzony przez apoenzymy i kofaktory
Apoenzymy są białkową częścią kompleksu, a kofaktorami mogą być jony lub cząsteczki organiczne.
Przyznają różne kofaktory
Istnieje kilka rodzajów kofaktorów, które pomagają w tworzeniu holoenzymów. Niektóre przykłady to typowe koenzymy i witaminy, na przykład: witamina B, FAD, NAD +, witamina C i koenzym A.
Niektóre kofaktory z jonami metali, na przykład między innymi: miedź, żelazo, cynk, wapń i magnez. Inną klasą kofaktorów są tak zwane grupy protetyczne.
Związek tymczasowy lub trwały
Kofaktory mogą wiązać się z apoenzymami z różną intensywnością. W niektórych przypadkach związek jest słaby i tymczasowy, podczas gdy w innych przypadkach związek jest tak silny, że jest trwały.
W przypadkach, gdy wiązanie jest tymczasowe, po usunięciu kofaktora z holoenzymu, powraca on do apoenzymu i przestaje być aktywny.
Funkcjonować
Holoenzym jest enzymem gotowym do pełnienia funkcji katalitycznej; to znaczy przyspieszyć pewne reakcje chemiczne, które powstają w różnych obszarach.
Funkcje mogą się różnić w zależności od konkretnego działania holoenzymu. Wśród najważniejszych wyróżnia się polimeraza DNA, której funkcją jest zapewnienie prawidłowego kopiowania DNA.
Przykłady typowych holoenzymów
Polimeraza RNA
Polimeraza RNA jest holoenzymem, który katalizuje reakcję syntezy RNA. Ten holoenzym jest niezbędny do budowy nici RNA z nici matrycowych DNA, które pełnią funkcję matryc podczas procesu transkrypcji.
Jego funkcją jest dodanie rybonukleotydów na 3 końcu rosnącej cząsteczki RNA. U prokariotów apoenzym polimerazy RNA potrzebuje kofaktora o nazwie sigma 70.
Polimeraza DNA
Polimeraza DNA jest również holoenzymem, który katalizuje reakcję polimeryzacji DNA. Enzym ten pełni bardzo ważną funkcję dla komórek, ponieważ odpowiada za replikację informacji genetycznej.
Polimeraza DNA potrzebuje dodatnio naładowanego jonu, zwykle magnezu, aby spełniać swoją funkcję.
Istnieje kilka typów polimerazy DNA: polimeraza DNA III jest holoenzymem, który ma dwa podstawowe enzymy (Pol III), z których każdy składa się z trzech podjednostek (α, ɛ i θ), przesuwnego zacisku, który ma dwie podjednostki beta i kompleksu fiksacja ładunku, która ma wiele podjednostek (δ, τ, γ, ψ i χ).
Anhydraza węglanowa
Anhydraza węglanowa, zwana również dehydratazą węglanową, należy do rodziny holoenzymów, które katalizują szybką konwersję dwutlenku węgla (CO2) i wody (H20) do wodorowęglanu (H2CO3) i protonów (H +).
Enzym wymaga jonu cynku (Zn + 2) jako kofaktora, aby mógł pełnić swoją funkcję. Reakcja katalizowana przez anhydrazę węglanową jest odwracalna, dlatego uważa się, że jej aktywność jest ważna, ponieważ pomaga w utrzymaniu równowagi kwasowo-zasadowej między krwią a tkankami.
Hemoglobina
Hemoglobina jest bardzo ważnym holoenzymem do transportu gazów w tkankach zwierzęcych. To białko obecne w krwinkach czerwonych zawiera żelazo (Fe + 2), a jego funkcją jest transport tlenu z płuc do innych obszarów ciała.
Struktura molekularna hemoglobiny to tetramer, co oznacza, że składa się z 4 łańcuchów lub podjednostek polipeptydowych.
Każda podjednostka tego holoenzymu zawiera grupę hemu, a każda grupa hemu zawiera atom żelaza, który może wiązać się z cząsteczkami tlenu. Grupa hemowa hemoglobiny jest jej grupą prostetyczną, niezbędną do jej funkcji katalitycznej.
Oksydaza cytochromowa
Oksydaza cytochromowa to enzym, który bierze udział w procesach produkcji energii, które zachodzą w mitochondriach prawie wszystkich żywych istot.
Jest to złożony holoenzym, który wymaga współpracy pewnych kofaktorów, jonów żelaza i miedzi, w celu katalizowania reakcji przeniesienia elektronów i produkcji ATP.
Kinaza pirogronianowa
Kinaza pirogronianowa jest kolejnym ważnym holoenzymem dla wszystkich komórek, ponieważ uczestniczy w jednym z uniwersalnych szlaków metabolicznych: glikolizie.
Jego funkcją jest katalizowanie przeniesienia grupy fosforanowej z cząsteczki zwanej fosfoenolopirogronianem do innej cząsteczki zwanej difosforanem adenozyny, z wytworzeniem ATP i pirogronianu.
Apoenzym wymaga kationów potasu (K`) i magnezu (Mg + 2) jako kofaktorów do utworzenia funkcjonalnego holoenzymu.
Karboksylaza pirogronianowa
Innym ważnym przykładem jest karboksylaza pirogronianowa, holoenzym, który katalizuje przeniesienie grupy karboksylowej do cząsteczki pirogronianu. W ten sposób pirogronian jest przekształcany w szczawiooctan, ważny związek pośredni w metabolizmie.
Aby być aktywnym funkcjonalnie, karboksylaza apoenzymu pirogronianu wymaga kofaktora zwanego biotyną.
Karboksylaza acetylo-CoA
Karboksylaza acetylo-CoA jest holoenzymem, którego kofaktorem, jak sama nazwa wskazuje, jest koenzym A.
Kiedy apoenzym i koenzym A są sprzężone, holoenzym jest aktywny katalitycznie, aby spełnić swoją funkcję: przenieść grupę karboksylową do acetylo-CoA, aby przekształcić ją w malonylowy koenzym A (malonylo-CoA).
Acetylo-CoA pełni ważne funkcje zarówno w komórkach zwierzęcych, jak i roślinnych.
Oksydaza monoaminowa
To ważny holoenzym w ludzkim układzie nerwowym, jego funkcją jest promowanie degradacji niektórych neuroprzekaźników.
Aby oksydaza monoaminowa była aktywna katalitycznie, musi kowalencyjnie wiązać się ze swoim kofaktorem, dinukleotydem flawinoadeninowym (FAD).
Dehydrogenaza mleczanowa
Dehydrogenaza mleczanowa jest ważnym holoenzymem dla wszystkich żywych istot, szczególnie w tkankach, które zużywają dużo energii, takich jak między innymi serce, mózg, wątroba, mięśnie szkieletowe, płuca.
Enzym ten wymaga obecności swojego kofaktora, dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NAD), aby katalizować reakcję konwersji pirogronianu do mleczanu.
Catalase
Katalaza jest ważnym holoenzymem w zapobieganiu toksyczności komórkowej. Jego funkcją jest rozkład nadtlenku wodoru, produktu metabolizmu komórkowego, na tlen i wodę.
Apoenzym katalazy wymaga do aktywacji dwóch kofaktorów: jonu manganu i grupy prostetycznej HEMO, podobnej do hemoglobiny.
Bibliografia
- Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D. i Reddy, M. (2016). Wstępne badanie dotyczące dehydrogenazy mleczanowej w surowicy (LDH) - biomarkera prognostycznego w raku piersi. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8.
- Athappilly, FK i Hendrickson, WA (1995). Struktura domeny biotynylowej karboksylazy acetylo-koenzymu A określona przez fazowanie MAD. Struktura, 3 (12), 1407–1419.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (8th ed.). WH Freeman and Company.
- Butt, AA, Michaels, S. i Kissinger, P. (2002). Związek między poziomem dehydrogenazy mleczanowej w surowicy a wybranymi zakażeniami oportunistycznymi i progresją HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
- Fegler, J. (1944). Funkcja anhydrazy węglanowej we krwi. Nature, 137–38.
- Gaweska, H. i Fitzpatrick, PF (2011). Struktury i mechanizm rodziny oksydaz monoaminowych. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365–377.
- Gupta, V. i Bamezai, RNK (2010). Ludzka kinaza pirogronianowa M2: wielofunkcyjne białko. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
- Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktura, mechanizm i regulacja karboksylazy pirogronianowej. Biochemical Journal, 413 (3), 369–387.
- Muirhead, H. (1990). Izoenzymy kinazy pirogronianowej. Biochemical Society Transactions, 18, 193–196.
- Solomon, E., Berg, L. i Martin, D. (2004). Biology (7th ed.) Cengage Learning.
- Supuran, CT (2016). Struktura i funkcja anhydraz węglanowych. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
- Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Oksydazy monoaminowe: pewne i niepewne. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Podstawy biochemii: Życie na poziomie molekularnym (wyd. 5). Wiley.
- Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Czy wyższy mleczan jest wskaźnikiem ryzyka przerzutów nowotworowych? Pilotażowe badanie MRS z użyciem pirogronianu 13C Hyperpolarized. Academic Radiology, 21 (2), 223–231.