ODDZIAŁYWANIA HYDROFOBOWE: CO TO JEST, ZNACZENIE I PRZYKŁADY - BIOLOGIA - 2026

Oddziaływania hydrofobowe (HI) to siły, które utrzymują spójność między związkami niepolarnymi zanurzonymi w roztworze lub rozpuszczalniku polarnym. W przeciwieństwie do innych niekowalencyjnych interakcji, takich jak wiązania wodorowe, oddziaływania jonowe lub siły van der Waalsa, oddziaływania hydrofobowe nie zależą od wewnętrznych właściwości substancji rozpuszczonych, ale raczej od rozpuszczalników.

Bardzo ilustracyjnym przykładem tych interakcji może być separacja faz, która zachodzi podczas mieszania wody z olejem. W tym przypadku cząsteczki oleju „oddziałują” na siebie w wyniku ułożenia się wokół nich cząsteczek wody.

Emulsja tłuszcz w wodzie (Catrin Sohrabi, źródło Wikimedia Commons)

Pojęcie tych interakcji istnieje od lat czterdziestych XX wieku. Jednak termin „wiązanie hydrofobowe” został wymyślony przez Kauzmanna w 1959 r., Gdy badał on najważniejsze czynniki stabilizujące trójwymiarową strukturę niektórych białek.

HI są jednymi z najważniejszych niespecyficznych interakcji zachodzących w układach biologicznych. Odgrywają również ważną rolę w wielu różnych zastosowaniach inżynieryjnych oraz w przemyśle chemicznym i farmaceutycznym, który znamy dzisiaj.

Czym są oddziaływania hydrofobowe?

Fizyczna przyczyna IH opiera się na niezdolności substancji niepolarnych do tworzenia wiązań wodorowych z cząsteczkami wody w roztworze.

Są one znane jako „interakcje niespecyficzne”, ponieważ nie są związane z powinowactwem między cząsteczkami substancji rozpuszczonej, ale raczej z tendencją cząsteczek wody do utrzymywania własnych interakcji poprzez wiązania wodorowe.

W kontakcie z wodą cząsteczki niepolarne lub hydrofobowe mają tendencję do spontanicznej agregacji w celu osiągnięcia największej stabilności poprzez zmniejszenie powierzchni kontaktu z wodą.

Efekt ten można by pomylić z silnym przyciąganiem, ale jest to tylko konsekwencja niepolarnego charakteru substancji w stosunku do rozpuszczalnika.

Wyjaśnione z termodynamicznego punktu widzenia, te spontaniczne skojarzenia występują w poszukiwaniu stanu korzystnego energetycznie, w którym występuje najmniejsza zmiana energii swobodnej (∆ G).

Biorąc pod uwagę, że ∆ G = ∆ H - T∆ S, najbardziej korzystnym energetycznie stanem będzie ten, w którym entropia (∆ S) jest większa, czyli tam, gdzie jest mniej cząsteczek wody, których swoboda rotacyjna i translacyjna jest zmniejszona przez kontakt z niepolarną substancją rozpuszczoną.

Kiedy niepolarne cząsteczki łączą się ze sobą, związane cząsteczkami wody, uzyskuje się korzystniejszy stan, niż gdyby cząsteczki te pozostały oddzielne, każda otoczona inną „klatką” cząsteczek wody.

Znaczenie biologiczne

HI są bardzo istotne, ponieważ występują w różnych procesach biochemicznych.

Procesy te obejmują zmiany konformacyjne w białkach, wiązanie substratów do enzymów, asocjację podjednostek kompleksów enzymatycznych, agregację i tworzenie błon biologicznych, stabilizację białek w roztworach wodnych i inne.

W ujęciu ilościowym różni autorzy podjęli się zadania określenia znaczenia HI dla stabilności struktury dużej liczby białek, dochodząc do wniosku, że interakcje te stanowią ponad 50%.

Wiele białek błonowych (integralnych i peryferyjnych) jest związanych z dwuwarstwami lipidowymi dzięki HI, gdy w swoich strukturach białka te mają domeny hydrofobowe. Ponadto stabilność trzeciorzędowej struktury wielu rozpuszczalnych białek zależy od HI.

Niektóre techniki w badaniach biologii komórki wykorzystują właściwość niektórych detergentów jonowych do tworzenia miceli, które są „półkulistymi” strukturami związków amfifilowych, których niepolarne regiony są ze sobą związane dzięki HI.

Micele są również używane w badaniach farmaceutycznych polegających na dostarczaniu leków rozpuszczalnych w tłuszczach, a ich tworzenie jest również niezbędne do wchłaniania złożonych witamin i lipidów w organizmie człowieka.

Przykłady oddziaływań hydrofobowych

Membrany

Doskonałym przykładem HI jest tworzenie błon komórkowych. Takie struktury składają się z dwuwarstwy fosfolipidowej. Jego organizacja jest spowodowana przez HI, które występują między ogonami niepolarnymi w „odpychaniu” do otaczającego środowiska wodnego.

Białko

HI mają duży wpływ na fałdowanie białek globularnych, których biologicznie aktywną postać uzyskuje się po ustaleniu określonej konfiguracji przestrzennej, rządzonej obecnością w strukturze określonych reszt aminokwasowych.

• Przypadek dla apomyoglobiny

Apomioglobina (mioglobina bez grupy hemu) to małe białko alfa-helikalne, które służyło jako model do badania procesu fałdowania i znaczenia IH wśród reszt niepolarnych w łańcuchu polipeptydowym.

W badaniu przeprowadzonym przez Dysona i wsp. W 2006 roku, w którym zastosowano zmutowane sekwencje apomiooglobiny, wykazano, że inicjacja zdarzeń zwijania apomiooglobiny zależy przede wszystkim od HI pomiędzy aminokwasami z niepolarnymi grupami helis alfa.

Tak więc niewielkie zmiany wprowadzone w sekwencji aminokwasów oznaczają istotne modyfikacje struktury trzeciorzędowej, co prowadzi do powstania słabo utworzonych i nieaktywnych białek.

Detergenty

Innym wyraźnym przykładem HI jest sposób działania komercyjnych detergentów, których używamy na co dzień do celów domowych.

Detergenty to amfipatyczne cząsteczki (z regionem polarnym i regionem apolarnym). Mogą „emulgować” tłuszcze, ponieważ mają zdolność tworzenia wiązań wodorowych z cząsteczkami wody i mają hydrofobowe interakcje z lipidami w tłuszczach.

W kontakcie z tłuszczami w roztworze wodnym, cząsteczki detergentu łączą się ze sobą w taki sposób, że niepolarne ogony są skierowane do siebie, otaczając cząsteczki lipidów, a obszary polarne są odsłonięte w kierunku powierzchni miceli, która kontakt z wodą.

Bibliografia

1. Chandler, D. (2005). Interfejsy i siła napędowa montażu hydrofobowego. Naturę, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modulacja oddziaływań hydrofobowych poprzez pośredniczenie w strukturze nanoskalowej powierzchni i chemii, a nie monotonicznie przez hydrofobowość. Angewandte Chemie - wydanie międzynarodowe, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE i Sheraga, HA (2006). Rola oddziaływań hydrofobowych w inicjacji i propagacji fałdowania białek. PNAS, 103 (35), 13057–13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (wyd. 5). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Biologia strukturalna błony: na podstawach biochemicznych i biofizycznych. Cambridge University Press. Pobrane z www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ i Israelachvili, J. (2006). Niedawny postęp w zrozumieniu interakcji hydrofobowych. Proceedings of the National Academy of Sciences, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL i Cox, MM (2009). Zasady Lehningera biochemii. Omega Editions (wyd. 5).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S. i Engberts, JBFN (2003). Oddziaływania hydrofobowe i reaktywność chemiczna. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809–2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Wkład oddziaływań hydrofobowych na stabilność białka. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Prawdziwy powód, dla którego olej i woda się nie mieszają. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.