MIOFILAMENTY: RODZAJE, BUDOWA I ORGANIZACJA - BIOLOGIA - 2024

Że filamenty są kurczliwych białek włókienkach mięśniowych, które stanowią jednostki strukturalne komórek mięśniowych, komórek wydłużone określane włókien mięśniowych.

Włókna mięśniowe i ich składniki mają określone nazwy. Na przykład błona, cytoplazma, mitochondria i retikulum endoplazmatyczne są znane odpowiednio jako sarkolema, sarkoplazma, sarkosomy i retikulum sarkoplazmatyczne.

Struktura miofilamentów (źródło: Mikael Häggström, wykorzystane za zgodą. Via Wikimedia Commons)

W ten sam sposób elementy kurczliwe wewnątrz nazywane są łącznie miofibrylami; a kurczliwe białka tworzące miofibryle nazywane są miofilamentami.

Istnieją dwa rodzaje miofilamentów: cienkie i grube. Cienkie włókna składają się głównie z trzech białek: F-aktyny, tropomiozyny i troponiny. Z kolei grube włókna składają się wyłącznie z innego białka znanego jako miozyna II.

Oprócz tego istnieją inne białka związane zarówno z grubymi, jak i cienkimi włóknami, ale nie pełnią one funkcji kurczliwych, ale raczej strukturalne, wśród których są między innymi tytyna i nebulina.

Rodzaje włókien mięśniowych

Szczególny układ miofilamentów tworzących miofibryle prowadzi do powstania dwóch typów włókien mięśniowych: włókien mięśni poprzecznie prążkowanych i włókien mięśni gładkich.

Włókna mięśni prążkowanych, badane pod mikroskopem optycznym, pokazują wzór prążków lub poprzecznych pasm, które są powtarzane na całej ich powierzchni i które dają nazwę mięśnieowi prążkowanemu, który je zawiera. Istnieją dwa rodzaje włókien mięśni poprzecznie prążkowanych: szkieletowe i sercowe.

Włókna mięśniowe, które nie wykazują tego wzoru poprzecznych pasm, nazywane są włóknami gładkimi. To one tworzą mięśnie ścian naczyń krwionośnych i wnętrzności.

Struktura

Cienkie miofilamenty

Te miofilamenty składają się z aktyny F i dwóch powiązanych białek: tropomiozyny i troponiny, które pełnią funkcje regulacyjne.

Aktyna F lub aktyna nitkowata jest polimerem innego mniejszego białka globularnego zwanego aktyną G lub aktyną globularną, o masie cząsteczkowej około 42 kDa. Ma miejsce wiązania miozyny i jest ułożony w dwa łańcuchy ułożone w podwójną helisę złożoną z około 13 monomerów na obrót.

Włókna F-aktyny charakteryzują się dwoma biegunami: dodatnim, skierowanym w kierunku dysku Z, a drugim ujemnym, umieszczonym w kierunku środka sarkomeru.

Tropomiozyna składa się również z podwójnego łańcucha polipeptydowego o podwójnej helisie. Jest to białko o masie 64 kDa, które tworzy włókna, które znajdują się w rowkach pozostawionych przez łańcuchy podwójnej helisy cienkich włókienek F-aktyny, jakby „wypełniały” puste przestrzenie w helisie.

W spoczynku tropomiozyna pokrywa lub „pokrywa” miejsca wiązania aktyny z miozyną, zapobiegając wzajemnemu oddziaływaniu obu białek, co powoduje skurcz mięśni. Wokół każdego cienkiego włókna i około 25-30 m od początku każdej tropomiozyny znajduje się inne białko zwane troponiną.

Troponina (Tn) jest kompleksem białkowym składającym się z trzech globularnych podjednostek polipeptydowych zwanych troponiną T, C i I. Każda cząsteczka tropomiozyny ma powiązany kompleks troponiny, który ją reguluje i razem odpowiadają za regulację inicjacji i zakończenia. skurczu mięśni.

Grube miofilamenty

Grube włókna są polimerami miozyny II o masie 510 kDa i składają się z dwóch łańcuchów ciężkich o masie 222 kDa każdy i czterech łańcuchów lekkich. Łańcuchy lekkie są dwojakiego rodzaju: niezbędne łańcuchy lekkie 18 kDa i regulacyjne łańcuchy lekkie 22 kDa.

Każdy łańcuch ciężki miozyny II ma kształt pręta z małą kulistą główką na końcu, która wystaje na prawie 90 ° i ma dwa miejsca wiązania, jedno dla aktyny i jedno dla ATP. Dlatego te białka należą do rodziny ATPaz.

Grube włókno składa się z ponad 200 cząsteczek miozyny II. Kulista głowa każdej z tych cząsteczek zachowuje się jak „łopatka” podczas skurczu, popychając aktynę, do której jest przyłączona, tak że ślizga się ona w kierunku środka sarkomeru.

Organizacja

W włóknie mięśni poprzecznie prążkowanych szkieletowych miofibryle zajmują większość sarkoplazmy i są ułożone w uporządkowane, podłużne skupiska w całej komórce.

W przekroju podłużnym widzianym pod mikroskopem optycznym obserwuje się pasma światła, zwane pasmami I, i ciemne pasma, zwane pasmami A. Pasma te odpowiadają uporządkowanemu układowi miofibryli, a zatem miofilamentów, które je tworzą.

W środku pasma I znajduje się ciemna i cienka linia zwana linią lub dyskiem Z. Środek każdego pasma A ma jaśniejszy obszar znany jako pasmo H, który jest podzielony centralnie ciemniejszą linią zwaną linią M .

Oddzielona między dwiema liniami Z opisano strukturę zwaną sarkomerem, która jest jednostką funkcjonalną mięśnia szkieletowego. Sarkomer składa się z kurczliwych miofilamentów ułożonych w uporządkowany sposób w pasma A, H i pół-pasmo I na każdym końcu.

Pasma I zawierają tylko cienkie włókna, pasmo A zawiera grube włókna przeplecione na dwóch końcach cienkimi włóknami, a pasmo H zawiera tylko grube włókna.

Jak zorganizowane są miofilamenty w sarkomerach?

Badając próbkę mięśni szkieletowych pod mikroskopem elektronowym, można zobaczyć zarówno grube, jak i cienkie miofilamenty. Mówi się, że "przeplatają się" lub "przeplatają" ze sobą w sekwencyjnym, uporządkowanym i równoległym układzie.

Cienkie włókna pochodzą z dysków Z i rozciągają się z każdej strony w przeciwnym kierunku i do środka każdego sąsiedniego sarkomeru. Z dysków Z na każdym końcu sarkomeru, w rozluźnionym mięśniu, aktyna przemieszcza się do początku pasma H po każdej stronie.

Tak więc we włóknach mięśniowych rozluźnionego mięśnia szkieletowego grube miofilamenty zajmują centralny obszar, który tworzy ciemne pasma lub pasma A; a cienkie włókna rozciągają się po obu stronach sarkomeru, nie sięgając do jego środka.

W przekroju poprzecznym w obszarze, w którym grube i cienkie włókna zachodzą na siebie, można zaobserwować sześciokątny wzór, który obejmuje grube włókno w środku i sześć cienkich włókien, które je otaczają i które znajdują się na każdej krawędzi sześciokąta .

Ta organizacja miofilamentów w sarkomerze jest zachowana dzięki funkcji szeregu białek związanych z miofilamentami, które pełnią funkcje strukturalne, wśród których można wyróżnić tynę, alfa aktynę, nebulinę, miomezynę i białko C. .

Mechanizm skurczu

Kiedy acetylocholina (neuroprzekaźnik) jest uwalniana do płytki nerwowo-mięśniowej w wyniku stymulacji neuronu ruchowego, włókno mięśniowe zostaje pobudzone i bramkowane napięciem kanały wapniowe siateczki sarkoplazmatycznej otwierają się.

Wapń wiąże się z troponiną C, powodując zmianę konformacyjną tropomiozyny, odsłaniając miejsca aktywne aktyny, inicjując w ten sposób skurcz. Kiedy poziom wapnia spada, tropomiozyna powraca do swojej początkowej pozycji i ustaje skurcz.

Wystawienie miejsc wiązania aktyny na miozynę umożliwia obu białkom związanie się, a miozyna popycha aktynę w kierunku środka sarkomeru, przesuwając się po miozynie.

Podczas skurczu mięśni linie Z każdego sarkomeru zbliżają się do centrum, zbliżając się do linii M, zwiększając interigitację między aktyną i miozyną oraz zmniejszając rozmiar pasm I i H. Stopień skrócenia będzie zależał od sumowania skrócenia każdego z sarkomerów skurczonego mięśnia.

Bibliografia

1. Berne, R. i Levy, M. (1990). Fizjologia. Mosby; Wydanie międzynarodowe.
2. Fox, SI (2006). Human Physiology (9th ed.). Nowy Jork, USA: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L. i Hiatt, J. (2002). Text Atlas of Histology (wyd. 2). Meksyk DF: McGraw-Hill Interamericana Editores.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (wyd. 28). McGraw-Hill Medical.
5. Rawn, JD (1998). Biochemia. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
6. Ross, M. i Pawlina, W. (2006). Histologia. Tekst i atlas ze skorelowaną biologią komórkową i molekularną (wyd. 5). Lippincott Williams & Wilkins.
7. West, J. (1998). Fizjologiczne podstawy praktyki lekarskiej (wyd. 12). Meksyk DF: Editorial Médica Panamericana.