- cechy
- Struktura
- cechy
- Biosynteza
- Mechanizm syntezy
- Synteza cysteiny w roślinach i mikroorganizmach
- Metabolizm i degradacja
- Glutation
- Pokarmy bogate w cysteinę
- Korzyści z przyjmowania cysteiny
- Powiązane choroby
- Zaburzenia niedoboru
- Bibliografia
Cysteina ( Cys, C ) jest jednym z 22 aminokwasów występujących w naturze jako część łańcuchów polipeptydowych tworzących białka istot żywych. Jest niezbędna dla stabilności trzeciorzędowych struktur białek, ponieważ pomaga w tworzeniu wewnątrzcząsteczkowych mostków dwusiarczkowych.
Podobnie jak w przypadku innych aminokwasów, takich jak alanina, arginina, asparagina, glutaminian i glutamina, glicyna, prolina, seryna i tyrozyna, ludzie są zdolni do syntezy cysteiny, tak nie jest uważany za niezbędny aminokwas.
Struktura aminokwasu cysteiny (źródło: Hattrich za pośrednictwem Wikimedia Commons)
Mimo to, mając na uwadze fakt, że tempo syntezy nie zawsze spełnia wymagania organizmu, niektórzy autorzy określają cysteinę jako „warunkowo” niezbędny aminokwas.
Aminokwas ten został nazwany na cześć „cystyny”, składnika kamieni żółciowych odkrytego w 1810 r., Którego nazwę wymyślili w 1832 r. A. Baudrimont i F. Malaguti. Kilka lat później, w 1884 r., E. Baumann odkrył, że cysteina była produktem redukcji cystyny.
Po pracach Baumana w 1899 r. Ustalono, że cysteina jest głównym składnikiem białka tworzącego rogi różnych zwierząt, co zasugerowało możliwość jej wykorzystania do syntezy polipeptydów.
Obecnie wiadomo, że cysteina w organizmie pochodzi z pożywienia, recyklingu białek i endogennej syntezy, która zachodzi głównie w hepatocytach.
cechy
Cysteina ma masę cząsteczkową 121,16 g / mol i wraz z leucyną, izoleucyną, waliną, fenyloalaniną, tryptofanem, metioniną i tyrozyną należy do najbardziej hydrofobowych aminokwasów.
Należy do grupy nienaładowanych aminokwasów polarnych i podobnie jak inne aminokwasy może ulegać degradacji w wyniku hydrolizy alkalicznej w wysokich temperaturach.
Podobnie jak tryptofan, seryna, glicyna i treonina, cysteina jest metabolicznym prekursorem glukoneogenezy i ketogenezy (tworzenia ciał ketonowych).
Ten aminokwas występuje jako część sekwencji peptydowej białek, ale można go również znaleźć w osoczu krwi jako jednorodny (cystyna, pochodna) lub mieszany dwusiarczek, złożony z formy homocysteina-cysteina.
Główną różnicą między wolną cysteiną a tą znajdującą się w strukturze białka jest to, że ta pierwsza jest w silnie utlenionym stanie redoks, podczas gdy druga jest zwykle dość zredukowana.
Struktura
Podobnie jak w przypadku pozostałych dotychczas opisanych aminokwasów, cysteina ma centralny atom węgla, który jest chiralny i jest znany jako węgiel α.
Do tego atomu węgla dołączone są cztery różne związki chemiczne:
- grupa aminowa (-NH3 +)
- grupa karboksylowa (-COO-)
- atom wodoru i
- podstawnik (-R).
Grupa podstawnikowa to ta, która nadaje identyczność każdemu aminokwasowi, a grupa cysteiny charakteryzuje się tym, że zawiera atom siarki jako część grupy tiolowej lub sulfhydrylowej (-CH2-SH).
To właśnie ta grupa pozwala jej uczestniczyć w tworzeniu wewnątrz- i międzycząsteczkowych mostków dwusiarczkowych. Ponieważ jest nukleofilem, może również uczestniczyć w reakcjach substytucji.
W rzeczywistości ten łańcuch boczny cysteiny można zmodyfikować, tworząc dwa związki znane jako „selenocysteina” i „lantionina”. Pierwszy to aminokwas, który również bierze udział w tworzeniu białek, a drugi to niebiałkowa pochodna aminokwasu.
Grupa tiolowa cysteiny charakteryzuje się również wysokim powinowactwem do jonów srebra i rtęci (Ag + i Hg2 +).
cechy
Główne funkcje cysteiny w organizmach żywych związane są z jej udziałem w tworzeniu białek. W szczególności cysteina uczestniczy w tworzeniu mostków dwusiarczkowych, które są niezbędne do tworzenia trzeciorzędowej struktury białka.
Ponadto aminokwas ten jest przydatny nie tylko w syntezie białek, ale także uczestniczy w syntezie glutationu (GSH) oraz dostarcza zredukowanej siarki do metioniny, kwasu liponowego, tiaminy, koenzymu A (CoA), molibdopteryna (kofaktor) i inne ważne biologicznie związki.
W warunkach nadmiernej ilości aminokwasów siarkowych do produkcji pirogronianu i siarki nieorganicznej można wykorzystać cysteinę i inne pokrewne aminokwasy. Pirogronian udaje się przekierować na szlak glukoneogenny, służący do produkcji glukozy.
Keratyny, które są jednym z najbardziej rozpowszechnionych rodzajów białek strukturalnych w królestwie zwierząt, są bogate w reszty cysteiny. Na przykład wełna owcza zawiera ponad 4% siarki z tego aminokwasu.
Cysteina uczestniczy również w wielu reakcjach utleniania-redukcji, czyniąc ją częścią centrum aktywnego niektórych enzymów.
Reagując z glukozą, ten aminokwas generuje produkty reakcji, które wprowadzają atrakcyjne smaki i aromaty do niektórych potraw kulinarnych.
Biosynteza
Biosynteza aminokwasów w organizmie człowieka i innych zwierząt (ssaków i innych zwierząt) zachodzi w sposób specyficzny dla tkanki i komórki; jest to proces, który wymaga energii i jest zwykle oddzielony między różnymi narządami.
Wątroba jest jednym z głównych narządów biorących udział w syntezie większości nieistotnych aminokwasów, niezależnie od rozważanego gatunku.
W tym procesie syntetyzowana jest nie tylko cysteina, ale także asparaginian, asparagina, glutaminian i glutamina, glicyna, seryna, tyrozyna i inne z ich specyficznych prekursorów aminokwasów.
W 1935 roku Erwin Brand ustalił, że cysteina u ssaków jest naturalnie syntetyzowana z metioniny, która występuje wyłącznie w tkance wątroby.
Proces ten może zachodzić poprzez „transmetylację” metioniny, w której grupy metylowe są przenoszone do choliny i kreatyny. Jednak cysteina może również powstawać z metioniny dzięki trans-siarkowaniu.
Później wykazano, że oprócz metioniny przydatnymi prekursorami do syntezy cysteiny są niektóre związki syntetyczne, takie jak N-acetylocysteina, cysteamina i cystamina.
W przypadku N-acetylocysteiny jest pobierana przez komórki, gdzie jest przekształcana w cysteinę przez enzym deacetylazę w cytozolu.
Mechanizm syntezy
Najbardziej znanym mechanizmem syntezy cysteiny z metioniny jest transsiarczanie. Dzieje się to głównie w wątrobie, ale stwierdzono również w jelicie i trzustce.
Dzieje się tak z homocysteiny, związku pochodzącego z aminokwasu metioniny; a pierwszą reakcją na tym szlaku biosyntezy jest kondensacja katalizowana przez enzym β-syntazę cystationiny (CBS).
Enzym ten stanowi etap „kompromisu” szlaku i kondensuje homocysteinę z resztą seryny, innym aminokwasem białkowym, który wytwarza cystationinę. Następnie związek ten jest „cięty” lub „rozszczepiany” przez enzym cystationazę, co prowadzi do uwolnienia cysteiny.
W regulacji aktywności enzymatycznej CBS pośredniczy dostępność metioniny i stan redoks komórki, w której zachodzi ten proces.
Poprzez szlak syntezy cysteiny komórki mogą radzić sobie z nadmiarem metioniny, ponieważ jej konwersja do cysteiny jest procesem nieodwracalnym.
Synteza cysteiny w roślinach i mikroorganizmach
W organizmach tych cysteina jest syntetyzowana głównie z nieorganicznej siarki, która jest najobfitszym źródłem użytecznej siarki w biosferze tlenowej.
Ta jest pobierana, dostaje się do komórek, a następnie jest redukowana do siarki (S2-), która jest włączana do cysteiny w podobny sposób, jak w przypadku amoniaku podczas syntezy glutaminianu lub glutaminy.
Metabolizm i degradacja
Katabolizm cysteiny zachodzi głównie w komórkach wątroby (hepatocytach), chociaż może również występować w innych typach komórek, takich jak neurony, komórki śródbłonka i komórki mięśni gładkich układu naczyniowego organizmu.
Pewne wady katabolizmu cysteiny powodują dziedziczną chorobę zwaną „cystynurią”, charakteryzującą się obecnością kamieni cystynowych w nerkach, pęcherzu i moczowodzie.
Cystyna jest aminokwasem pochodzącym z cysteiny, a kamienie powstają w wyniku połączenia dwóch ich cząsteczek poprzez atomy siarki.
Część metabolizmu cysteiny prowadzi do powstania kwasu scjenosulfinowego, z którego powstaje tauryna, aminokwas niebiałkowy. Reakcja jest katalizowana przez enzym dioksygenazę cysteinową.
Dodatkowo cysteinę można utleniać formaldehydem z wytworzeniem N-formylocysteiny, której dalsze przetwarzanie może prowadzić do powstania „merkapturanu” (produktu kondensacji cystein ze związkami aromatycznymi).
U zwierząt do syntezy koenzymu A, glutationu (GSH), pirogronianu, siarczanu i siarkowodoru wykorzystywana jest również cysteina, a także glutaminian i glutamina.
Jedna z metod konwersji cysteiny do pirogronianu przebiega w dwóch etapach: pierwszy polega na usunięciu atomu siarki, a drugi na reakcji transaminacji.
Nerki są odpowiedzialne za wydalanie siarczanów i siarczynów pochodzących z metabolizmu związków siarki, takich jak cysteina, podczas gdy płuca wydychają dwutlenek siarki i siarkowodór.
Glutation
Glutation, cząsteczka złożona z trzech reszt aminokwasowych (glicyny, glutaminianu i cysteiny) jest cząsteczką obecną w roślinach, zwierzętach i bakteriach.
Posiada specjalne właściwości, które sprawiają, że jest doskonałym buforem redoks, ponieważ chroni komórki przed różnego rodzaju stresem oksydacyjnym.
Pokarmy bogate w cysteinę
Cysteina występuje naturalnie w żywności zawierającej siarkę, takiej jak (żółte) żółtka jaj, czerwona papryka, czosnek, cebula, brokuły, kalafior, jarmuż i brukselka, rukiew wodna i Gorczyca.
Występuje również głównie w produktach bogatych w białko, takich jak mięso, rośliny strączkowe i nabiał, wśród których są:
- Wołowina, wieprzowina, kurczak i ryby
- Owies i soczewica
- Ziarna słonecznika
- Jogurt i ser
Korzyści z przyjmowania cysteiny
Uważa się, że jego spożycie zapobiega wypadaniu włosów i stymuluje ich wzrost. W przemyśle spożywczym jest szeroko stosowany jako polepszacz ciasta chlebowego, a także do „odtwarzania” smaków mięsnych.
Inni autorzy podają, że przyjmowanie suplementów diety lub pokarmów bogatych w cysteinę zmniejsza urazy biochemiczne spowodowane nadmiernym spożyciem żywności skażonej pierwiastkami metalicznymi, ponieważ uczestniczy w reakcjach „chelatowania”.
Niektóre suplementy diety związane z cysteiną są stosowane przez ludzi jako przeciwutleniacze, co jest uważane za korzystne z punktu widzenia „opóźniania” starzenia.
Jako suplement diety przyjmowana jest np. N-acetylocysteina (prekursor w syntezie cysteiny), ponieważ powoduje to wzrost biosyntezy glutationu (GSH).
Powiązane choroby
Istnieje kilka publikacji naukowych, które łączą wysokie poziomy cysteiny w osoczu z otyłością i innymi pokrewnymi patologiami, takimi jak choroby sercowo-naczyniowe i inne zespoły metaboliczne.
Cystynuria, jak wspomniano powyżej, jest patologią związaną z obecnością kamieni cystynowych, pochodnej cysteiny, z powodu genetycznego defektu reabsorpcji dwuzasadowych aminokwasów, takich jak cystyna, w nerkach.
Zaburzenia niedoboru
Niedobór cysteiny wiąże się ze stresem oksydacyjnym, ponieważ jest to jeden z głównych prekursorów syntezy glutationu. Dlatego niedobory tego aminokwasu mogą prowadzić do przedwczesnego starzenia i wszystkich płaskich powierzchni, które to oznacza.
Wykazano eksperymentalnie, że suplementacja cysteiną poprawia funkcje mięśni szkieletowych, zmniejsza stosunek między tłuszczem i beztłuszczową masą ciała, zmniejsza poziom cytokin zapalnych w osoczu, poprawia funkcje układu odpornościowego itp.
W połowie lat 90. niektóre badania sugerowały, że zespół nabytego niedoboru odporności (AIDS) może być konsekwencją niedoboru cysteiny wywołanego przez wirusy.
Twierdzenia te były poparte faktem, że badani pacjenci zakażeni wirusem HIV mieli niski poziom cystyny i cysteiny w osoczu, oprócz niskiego wewnątrzkomórkowego stężenia glutationu.
Bibliografia
- Dröge, W. (1993). Niedobór cysteiny i glutationu u pacjentów z AIDS: uzasadnienie leczenia N-acetylocysteiną. Pharmacology, 46, 61–65.
- Dröge, W. (2005). Stres oksydacyjny i starzenie się: czy starzenie się jest zespołem niedoboru cysteiny? Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences, 360 (1464), 2355–2372.
- Elshorbagy, AK, Smith, AD, Kozich, V. i Refsum, H. (2011). Cysteina i otyłość. Otyłość, 20 (3), 1–9.
- Kredich, N. (2013). Biosynteza cysteiny. EcoSal Plus, 1–30.
- McPherson, RA i Hardy, G. (2011). Kliniczne i odżywcze korzyści suplementów białkowych wzbogaconych cysteiną. Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care, 14, 562–568.
- Mokhtari, V., Afsharian, P., Shahhoseini, M., Kalantar, SM, & Moini, A. (2017). Przegląd różnych zastosowań N-acetylocysteiny. Cell Journal, 19 (1), 11–17.
- Piste, P. (2013). Główny przeciwutleniacz cysteiny. International Journal of Pharmaceutical, Chemical and Biological Sciences, 3 (1), 143–149.
- Quig, D. (1998). Metabolizm cysteiny i toksyczność metali. Przegląd medycyny alternatywnej, 3 (4), 262–270.
- Wu, G. (2013). Aminokwasy. Biochemia i żywienie. Boca Raton, FL: Taylor & Francis Group.