Te włókniste białka , znane również jako Skleroproteiny, stanowią grupę białek, które są ważnymi składnikami strukturalnymi dowolnej komórce żyjącej. Przykładami tego typu białka są kolagen, elastyna, keratyna czy fibroina.
Pełnią bardzo różnorodne i złożone funkcje. Najważniejsze z nich to ochrona (na przykład kolce jeżozwierza) lub podpora (na przykład ta, która zapewnia pająkom sieć, którą same splatają i która utrzymuje je w zawieszeniu).
Powtarzalna struktura fibroiny jedwabiu, białka włóknistego (źródło: Sponk via Wikimedia Commons)
Białka włókniste składają się z w pełni rozciągniętych łańcuchów polipeptydowych, które są zorganizowane w rodzaj „włókna” lub „sznurka” o dużej odporności. Białka te są bardzo silne mechanicznie i są nierozpuszczalne w wodzie.
W większości składnikami białek włóknistych są polimery kolejno powtarzających się aminokwasów.
Ludzkość próbowała odtworzyć właściwości białek włóknistych za pomocą różnych narzędzi biotechnologicznych, jednak wyjaśnienie z taką dokładnością ułożenia każdego aminokwasu w łańcuchu polipeptydowym nie jest łatwym zadaniem.
Struktura
Białka włókniste mają stosunkowo prosty skład w swojej strukturze. Zazwyczaj składają się z trzech lub czterech połączonych ze sobą aminokwasów, które są wielokrotnie powtarzane.
Oznacza to, że jeśli białko składa się z aminokwasów, takich jak lizyna, arginina i tryptofan, następnym aminokwasem wiążącym się z tryptofanem będzie ponownie lizyna, a po niej arginina i inna cząsteczka tryptofanu, i tak dalej.
Istnieją białka włókniste, które mają motywy aminokwasowe oddzielone dwoma lub trzema różnymi aminokwasami poza powtarzającymi się motywami ich sekwencji, aw innych białkach sekwencja aminokwasów może być wysoce zmienna, 10 lub 15 różnych aminokwasów.
Struktury wielu włóknistych białek scharakteryzowano za pomocą technik krystalografii rentgenowskiej i metod jądrowego rezonansu magnetycznego. Dzięki temu uszczegółowiono białka w kształcie włókien, rurkowe, laminarne, spiralne, w kształcie „lejka” itp.
Każdy unikalny polipeptyd o powtarzalnym wzorze tworzy nić, a każda nić jest jedną z setek jednostek tworzących ultrastrukturę „białka włóknistego”. Ogólnie rzecz biorąc, każde włókno jest ułożone spiralnie względem siebie.
cechy
Ze względu na sieć włókien tworzących białka włókniste, ich główne funkcje polegają na służeniu jako materiał konstrukcyjny dla podparcia, odporności i ochrony tkanek różnych organizmów żywych.
Struktury ochronne zbudowane z białek włóknistych mogą chronić najważniejsze organy kręgowców przed wstrząsami mechanicznymi, niekorzystnymi warunkami pogodowymi lub atakiem drapieżników.
Poziom specjalizacji białek włóknistych jest wyjątkowy w królestwie zwierząt. Na przykład pajęczyna jest niezbędną tkaniną podtrzymującą sposób życia, jaki prowadzą pająki. Ten materiał ma wyjątkową wytrzymałość i elastyczność.
Do tego stopnia, że obecnie wiele materiałów syntetycznych próbuje odtworzyć elastyczność i odporność pajęczyny, nawet wykorzystując organizmy transgeniczne do syntezy tego materiału przy użyciu narzędzi biotechnologicznych. Należy jednak zauważyć, że oczekiwany sukces nie został jeszcze osiągnięty.
Ważną właściwością białek włóknistych jest to, że umożliwiają połączenie między różnymi tkankami kręgowców.
Dodatkowo wszechstronne właściwości tych białek pozwalają organizmom żywym na tworzenie materiałów łączących siłę i elastyczność. W wielu przypadkach jest to podstawa ruchu mięśni kręgowców.
Przykład białka włóknistego
Kolagen
Jest to białko pochodzenia zwierzęcego i prawdopodobnie jest jednym z najbardziej rozpowszechnionych w organizmie kręgowców, ponieważ stanowi większość tkanki łącznej. Kolagen wyróżnia się silnymi, rozciągliwymi, nierozpuszczalnymi i obojętnymi chemicznie właściwościami.
Struktura molekularna kolagenu, włóknistego białka pochodzenia zwierzęcego (źródło: Nevit Dilmen via Wikimedia Commons)
W większości składa się ze skóry, rogówki, krążków międzykręgowych, ścięgien i naczyń krwionośnych. Włókno kolagenowe składa się z równoległej potrójnej helisy, która stanowi prawie jedną trzecią samego aminokwasu glicyny.
Białko to tworzy struktury znane jako „mikrofibryle kolagenu”, które składają się z połączenia kilku potrójnych helis kolagenu razem.
Elastyna
Podobnie jak kolagen, elastyna jest białkiem wchodzącym w skład tkanki łącznej. Jednak w przeciwieństwie do pierwszego zapewnia elastyczność tkankom zamiast oporu.
Włókna elastyny składają się z aminokwasów waliny, proliny i glicyny. Te aminokwasy są silnie hydrofobowe i stwierdzono, że elastyczność tego włóknistego białka wynika z oddziaływań elektrostatycznych w jego strukturze.
Elastyna jest bogata w tkanki, które są intensywnie poddawane cyklom rozciągania i relaksacji. U kręgowców występuje w tętnicach, więzadłach, płucach i skórze.
Keratyna
Keratyna to białko występujące głównie w ektodermalnej warstwie kręgowców. Białko to tworzy ważne struktury, takie jak między innymi włosy, paznokcie, ciernie, pióra, rogi.
Keratyna może składać się z α-keratyny lub β-keratyny. Α-keratyna jest znacznie sztywniejsza niż β-keratyna. Dzieje się tak, ponieważ α-keratyna składa się z α-helis, które są bogate w aminokwas cysteinę, który ma zdolność tworzenia mostków dwusiarczkowych z innymi równymi aminokwasami.
Z drugiej strony w β-keratynie składa się on w większej części z polarnych i apolarnych aminokwasów, które mogą tworzyć wiązania wodorowe i są zorganizowane w pofałdowane arkusze β. Oznacza to, że jego konstrukcja jest mniej odporna.
Fibroina
To jest białko, które tworzy pajęczynę i nici wytwarzane przez jedwabniki. Nici te składają się głównie z aminokwasów glicyny, seryny i alaniny.
Struktury tych białek to β-arkusze zorganizowane przeciwrównolegle do orientacji włókna. Ta cecha nadaje mu odporność, elastyczność i niewielką rozciągliwość.
Fibroina jest słabo rozpuszczalna w wodzie i swoją dużą elastyczność zawdzięcza dużej sztywności, jaką nadaje jej połączenie aminokwasów w swojej pierwotnej strukturze oraz mostkom Vander Waalsa, które powstają pomiędzy drugorzędowymi grupami aminokwasów.
Bibliografia
- Bailey, K. (1948). Białka włókniste jako składniki układów biologicznych. Brytyjski biuletyn medyczny, 5 (4-5), 338-341.
- Huggins, ML (1943). Struktura białek włóknistych. Chemical Reviews, 32 (2), 195-218.
- Kaplan, DL (1998). Białka włókniste-jedwab jako układ modelowy. Polymer Degradation and Stability, 59 (1-3), 25-32.
- Parry, DA i Creamer, LK (1979). Białka włókniste, aspekty naukowe, przemysłowe i medyczne. In International Conference on Fibrous Proteins 1979: Massey University). Academic Press.
- Parry, DA i Squire, JM (2005). Białka włókniste: ujawniono nowe aspekty strukturalne i funkcjonalne. In Advances in protein chemistry (tom 70, str. 1-10). Academic Press.
- Schmitt, FO (1968). Białka włókniste - organelle neuronalne. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 60 (4), 1092.
- Wang, X., Kim, HJ, Wong, C., Vepari, C., Matsumoto, A. i Kaplan, DL (2006). Białka włókniste i inżynieria tkankowa. Materiały dzisiaj, 9 (12), 44-53.