PORINY: CHARAKTERYSTYKA, FUNKCJA I MONTAŻ - BIOLOGIA - 2026

W Porins są typu integralnych białek błonowych, które pozwalają na przenikanie różnych typów podłoża - wielkości cząsteczek. Występują na zewnętrznych błonach bakterii Gram-ujemnych (jak u E. coli) oraz mitochondriów i chloroplastów. Te białka transbłonowe całkowicie penetrują błony, a ich struktura składa się z arkuszy β.

W przeciwieństwie do białek transporterowych, poriny są białkami kanałowymi, to znaczy tworzą otwarte kanały lub pory, które przechodzą przez błonę, w której się znajdują, umożliwiając swobodną dyfuzję cząsteczek o odpowiedniej wielkości i ładunku.

Źródło: en: Użytkownik: Zephyris

cechy

Poriny to białka, które tworzą kanały przezbłonowe i, w przeciwieństwie do większości białek, które przechodzą przez błonę, część, która przechodzi przez błonę, składa się z arkuszy β zamiast α-helis.

Te integralne białka błonowe mogą nie mieć selektywności w stosunku do cząsteczek, które przez nie przejdą, lub mogą wykazywać pewien stopień wielkości i selektywności ładunku. Mogą również umożliwić przejście cząsteczek mniejszych niż określony rozmiar.

Region polarny łańcucha poriny znajduje się po wewnętrznej stronie pokrywającej kanał wodny, podczas gdy niepolarna część wystaje na zewnątrz cylindra, oddziałując z hydrofobowym regionem dwuwarstwy lipidowej membrany.

Dyfuzja przez kanały utworzone przez te białka jest spowodowana gradientem stężeń cząsteczki lub substancji, która przechodzi przez błonę i jest dyfuzją bierną, to znaczy nie wymaga energii metabolicznej do ruchu substancji.

Ta dyfuzja jest kontrolowana przez określone mechanizmy, które mogą otwierać lub zamykać kanał i może być hamowana przez różne związki.

Struktura

Pod koniec lat 80-tych XX wieku za pomocą krystalografii rentgenowskiej po raz pierwszy określono strukturę atomową poriny, odpowiadającą błonie komórkowej bakterii Rhodobacter capsulatus, będącej bakterią fotosyntetyczną.

Wspomniana poryna składa się z trimeru, w którym każdy monomer tworzy beczułkę β z 16 β arkuszy, które zwijają się razem, tworząc cylindryczną strukturę zdolną do przejścia przez membranę i zawierającą pory wypełnione wodą w środku.

Od tamtej pory opisano różne typy poryn, zarówno z komórek prokariotycznych, jak i eukariotycznych. Wszystkie składają się z połączonych arkuszy β, które tworzą strukturę podobną do beczki β i wypełnionego wodą kanału, który może mieć średnicę od 0,6 do 3 nm.

W mitochondriach poriny składają się z 19 arkuszy β, które po złożeniu tworzą beczkę β.

W wielu bakteriach poriny składają się z 16 do 18 antyrównoległych β-arkuszy, które tworzą beczułkę β, wykazując wiązania wodorowe między pobliskimi cząsteczkami wzdłuż łańcucha.

Funkcjonować

Poryny bakterii i błony mitochondriów i chloroplastów są funkcjonalnie podobne, działają w podobny sposób, ze względu na ich podobieństwo pod względem wymiarów porów, struktury atomowej i właściwości biernej dyfuzji.

Szerokość kanału porinowego jest określona przez ustawienie polipeptydów na wewnętrznej ścianie struktury, co pozwala na ograniczenie wielkości cząsteczek, które przez nie przechodzą.

Podobieństwo tych struktur wzmacnia teorię endosymbiotyczną, zgodnie z którą mitochondria komórek eukariotycznych pochodzą z organizmu prokariotycznego, który został fagocytowany przez prekursor komórki eukariotycznej.

U eukariotów

W komórkach eukariotycznych poriny znajdują się w zewnętrznych błonach mitochondriów i plastydów. Poriny występujące w plastydach zostały bardzo mało zbadane.

W przypadku mitochondriów są one znane jako poriny mitochondrialne lub kanały anionowe bramkowane napięciem (VDAC). Są to szerokie kanały o przybliżonej średnicy 3 nm, które tworzą największy składnik białkowy w błonach zewnętrznych. Stanowią około 30% wszystkich białek w tej błonie.

Generują przepuszczalność dla nienaładowanych cząsteczek do 5000 Da. Poryny mitochondrialne umożliwiają przejście do przestrzeni międzybłonowej małych cząsteczek, jonów i metabolitów.

Cząsteczki i jony, które przekraczają przestrzeń międzybłonową, nie przechodzą przez wewnętrzną błonę mitochondrialną, ponieważ ma ona większą nieprzepuszczalność. Dlatego przestrzeń między dwiema membranami jest obciążona małymi cząsteczkami i jonami, podobnymi do cytoplazmy.

U prokariotów

W przypadku bakterii Gram-ujemnych zewnętrzna błona pozwala im izolować się od środowiska jako środek ochronny. Ta membrana zawiera poriny, które są przepuszczalne dla składników odżywczych wymaganych przez bakterie.

Około 100 000 poryn można znaleźć w błonie komórki prokariotycznej, co stanowi około 70% wszystkich białek w tej strukturze.

U bakterii jelitowych błona zewnętrzna stanowi ochronę przed zewnętrznymi czynnikami uszkadzającymi, takimi jak antybiotyki, sole żółciowe i proteazy.

Poriny zapewniają pobieranie i eliminację drobnych cząsteczek hydrofilowych, dzięki czemu komórka może pozyskać składniki odżywcze niezbędne do jej prawidłowego funkcjonowania i uwolnić się od produktów przemiany materii. W E. coli poriny umożliwiają przenikanie disacharydów, fosforanów i innych małych cząsteczek.

Zgromadzenie porynów u eukariontów i prokariotów

Poryny mitochondrialne są importowane do mitochondriów przez kompleks białkowy zwany TOM (translokaza zewnętrznej błony mitochondrialnej) i są wstawiane przez kompleks SAM (mechanizm klasyfikacji i składania białek).

W wielu badaniach opisano, w jaki sposób niektóre bakteryjne białka błony zewnętrznej są importowane do mitochondriów komórek eukariotycznych przez mechanizm zarządzany przez kompleksy TOM i SAM, co wskazuje, że ten proces insercji został zachowany między dwoma systemami.

W bakteriach poriny są wstawiane przez zespół posiadany przez maszynę montażową β-lufy zwaną BAM. Kompleks ten składa się z pięciu białek, z których cztery to lipoproteiny.

Chociaż proces wstawiania poryn i ich struktur jest podobny między komórkami eukariotycznymi i prokariotycznymi, zauważalna różnica polega na tym, że u prokariotów obecność lipoprotein jest wymagana do wstawienia tych struktur.

Z drugiej strony, jego montaż w zewnętrznych błonach mitochondrialnych zależy od obecności dwóch białek pomocniczych kompleksu SAM: białek Sam35 i Sam36.

Bibliografia

1. Alberts, B., Bray, D., Watson, JD, Lewis, J., Roberts, K. & Raff, M. (2002). Biologia molekularna komórki. Czwarta edycja. Ed. Garland Science.
2. Devlin, MT (1993). Podręcznik biochemii z korelacjami chemicznymi. Ed. John Wiley & Sons, Inc.
3. Lodish, H. (2005). Biologia komórkowa i molekularna. Panamerican Medical Ed.
4. Schirmer, T. i Rosenbusch, JP (1991). Poriny prokariotyczne i eukariotyczne. Current Opinion in Structural Biology, 1 (4), 539-545.
5. Schulz, GE (1993). Poriny bakteryjne: budowa i funkcja. Current Opinion in Structural Biology, 5 (4), 701-707.
6. Voet, D. i Voet, JG (2006). Biochemia. Panamerican Medical Ed.
7. Zeth, K. i Thein, M. (2010). Poriny u prokariontów i eukariontów: wspólne tematy i odmiany. Biochemical Journal, 431 (1), 13–22.