KERATYNA: RODZAJE, BUDOWA, LOKALIZACJA I FUNKCJE - BIOLOGIA - 2025

Keratyna jest nierozpuszczalne białko włókniste, że tworzy się części konstrukcyjnej komórek i powłok z wielu organizmów, zwłaszcza kręgowców. Ma bardzo zróżnicowane formy i jest mało reaktywny chemicznie.

Jego strukturę po raz pierwszy opisali naukowcy Linus Pauling i Robert Corey w 1951 roku podczas analizy struktury sierści zwierzęcej. Badacze ci dali również wgląd w strukturę miozyny w tkance mięśniowej.

Schemat organizacji alfa-keratyny (źródło: Mlpatton za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Po kolagenie jest jednym z najważniejszych białek u zwierząt i stanowi większość suchej masy sierści, wełny, paznokci, pazurów i kopyt, piór, rogów i znaczną część zewnętrzna warstwa skóry.

Elementy lub „zrogowaciałe” części zwierząt mogą mieć bardzo różną morfologię, która w dużym stopniu zależy od funkcji, jaką pełnią w każdym konkretnym organizmie.

Keratyna to białko, które ma właściwości, które zapewniają jej dużą wydajność mechaniczną w zakresie naprężenia i kompresji. Jest wytwarzany przez specjalny rodzaj komórek zwanych „keratynocytami”, które zwykle obumierają po wyprodukowaniu.

Niektórzy autorzy twierdzą, że keratyny są wyrażane w sposób specyficzny dla tkanki i stadium. U ludzi istnieje ponad 30 genów kodujących te białka i należą one do rodziny, która ewoluowała w wyniku kilku rund duplikacji genetycznej.

Rodzaje keratyn i ich budowa

Zasadniczo istnieją dwa rodzaje keratyn: α i β. Wyróżniają się one podstawową strukturą, która składa się głównie z łańcuchów polipeptydowych, które mogą być nawinięte jako helisy alfa (α-keratyny) lub połączone równolegle jako β-złożone arkusze (β-keratyny).

α-keratyny

Ten rodzaj keratyny jest najlepiej zbadany i wiadomo, że ssaki mają co najmniej 30 różnych odmian tego typu keratyny. U tych zwierząt α-keratyny są częścią paznokci, włosów, rogów, kopyt, kolców i naskórka.

Podobnie jak kolagen, białka te zawierają w swojej strukturze dużą ilość małych aminokwasów, takich jak glicyna i alanina, które umożliwiają powstanie helis alfa. Struktura cząsteczkowa α-keratyny składa się z trzech różnych regionów: (1) krystalicznych włókien lub helis, (2) domen końcowych włókien i (3) matrycy.

Helisy są dwie i tworzą dimer, który przypomina zwiniętą spiralę, która jest utrzymywana razem dzięki obecności wiązań lub mostków dwusiarczkowych (SS). Każda z helis ma około 3,6 reszt aminokwasowych w każdym swoim skręcie i składa się z około 310 aminokwasów.

Te zwinięte cewki można następnie połączyć w celu utworzenia struktury znanej jako protofilament lub protofibryla, która ma zdolność łączenia się z innymi tego samego typu.

Protofilamenty posiadają niehelikalne N- i C-końce, które są bogate w reszty cysteiny i które są przyłączone do rdzenia lub regionu macierzy. Te cząsteczki polimeryzują, tworząc włókna pośrednie o średnicy bliskiej 7 nm.

Wyróżnia się dwa rodzaje włókien pośrednich zbudowanych z keratyny: kwaśne włókna pośrednie (typ I) i zasadowe (typ II). Są one osadzone w matrycy białkowej, a sposób, w jaki te włókna są ułożone, bezpośrednio wpływa na właściwości mechaniczne struktury, z której się składają.

W filamentach typu I helisy są połączone ze sobą za pomocą trzech „łączników śrubowych” znanych jako L1, L12 i L2, które, jak się uważa, zapewniają elastyczność w dziedzinie spirali. W filamentach typu II istnieją również dwie subdomeny, które leżą między domenami helikalnymi.

Przykład struktury z α-keratynami: włosy

Jeśli analizowana jest struktura typowego włosa, ma on średnicę około 20 mikronów i składa się z martwych komórek, które zawierają upakowane makrofibryle, które są zorientowane równolegle (obok siebie).

Włosy ssaków, takich jak ta krowa, są zrobione z keratyny (źródło: Frank Winkler via pixabay.com)

Makrofibryle składają się z mikrofibryli, które mają mniejszą średnicę i są połączone ze sobą przez bezpostaciową substancję białkową o wysokiej zawartości siarki.

Te mikrofibryle są grupami mniejszych protofibryli o układzie organizacyjnym 9 + 2, co oznacza, że ​​dziewięć protofibryli otacza dwa centralne protofibryle; wszystkie te struktury składają się zasadniczo z α-keratyny.

Miękkie keratyny i twarde keratyny

W zależności od zawartości siarki α-keratyny można podzielić na keratyny miękkie lub keratyny twarde. Ma to związek z siłą oporu mechanicznego narzuconą przez wiązania dwusiarczkowe w strukturze białka.

Grupa twardych keratyn obejmuje te, które są częścią włosów, rogów i paznokci, podczas gdy miękkie keratyny są reprezentowane przez włókna znajdujące się w skórze i odciskach.

Wiązania dwusiarczkowe można usunąć poprzez zastosowanie środka redukującego, dzięki czemu struktury złożone z keratyny nie są łatwo przyswajalne przez zwierzęta, chyba że mają jelita bogate w merkaptany, jak ma to miejsce w przypadku niektórych owadów.

β-keratyny

Β-keratyny są znacznie silniejsze niż α-keratyny i znajdują się u gadów i ptaków jako część pazurów, łusek, piór i dziobów. U gekonów mikrokosmki znajdujące się na ich nogach (grzyby) również składają się z tego białka.

Jego struktura molekularna składa się z pofałdowanych β arkuszy utworzonych przez antyrównoległe łańcuchy polipeptydowe, które są połączone ze sobą wiązaniami lub wiązaniami wodorowymi. Łańcuchy te, jeden obok drugiego, tworzą małe sztywne i płaskie powierzchnie, lekko zagięte.

Gdzie to jest i jakie są jego funkcje?

Funkcje keratyny związane są przede wszystkim z rodzajem budowanej przez nią struktury oraz miejscem, w którym występuje w organizmie zwierzęcia.

Podobnie jak inne białka włókniste, nadaje komórkom stabilność i sztywność strukturalną, ponieważ należy do dużej rodziny białek zwanej rodziną włókien pośrednich, które są białkami cytoszkieletu.

W ochronie i pokryciu

Górna warstwa skóry zwierząt wyższych ma dużą sieć włókienek pośrednich utworzonych przez keratynę. Ta warstwa nazywana jest naskórkiem i ma grubość od 30 mikronów do 1 nm u ludzi.

Naskórek pełni funkcję bariery ochronnej przed różnymi rodzajami stresu mechanicznego i chemicznego i jest syntetyzowany przez specjalny rodzaj komórek zwanych „keratynocytami”.

Oprócz naskórka istnieje jeszcze bardziej zewnętrzna warstwa, która nieustannie złuszcza się i nazywana jest warstwą rogową naskórka, która spełnia podobne funkcje.

Ciernie i kolce są również używane przez różne zwierzęta do własnej ochrony przed drapieżnikami i innymi agresorami.

„Zbroja” łuskowców, małych owadożernych ssaków zamieszkujących Azję i Afrykę, również składa się z keratynowych „łusek”, które je chronią.

W obronie i innych funkcjach

Rogi obserwuje się u zwierząt z rodziny Bovidae, czyli u krów, owiec i kóz. Są to bardzo mocne i wytrzymałe konstrukcje, a posiadające je zwierzęta wykorzystują je jako organy obrony i zalotów.

Rogi są utworzone przez kościsty środek złożony z „gąbczastej” kości pokrytej skórą wystającą z tylnej części czaszki.

Paznokcie to kolejny przykład części ciała wykonanych z keratyny (źródło: Adobe Stock, via pixabay.com)

Pazury i gwoździe oprócz funkcji karmienia i krępowania służą także zwierzętom jako „broń” obrony przed napastnikami i drapieżnikami.

Dzioby ptaków służą kilku celom, między innymi pożywieniu, obronie, zalotom, wymianie ciepła i pielęgnacji. W naturze występuje wiele odmian dziobów, szczególnie pod względem kształtu, koloru, wielkości i siły związanych z nimi szczęk.

Dzioby, podobnie jak rogi, składają się z kościstego środka wystającego z czaszki i pokrytego mocnymi warstwami β-keratyny.

Zęby zwierząt bez żuchwy (kręgowców „przodków”) zbudowane są z keratyny i, podobnie jak zęby kręgowców „wyższych”, pełnią wiele funkcji w żywieniu i obronie.

W ruchu

Kopyta wielu przeżuwaczy i kopytnych (koni, osłów, łosi itp.) Są wykonane z keratyny, są bardzo wytrzymałe i mają za zadanie chronić nogi i wspomagać ruch.

Pióra, którymi ptaki też się poruszają, wykonane są z β-keratyny. Struktury te pełnią również funkcje kamuflażu, zalotów, izolacji termicznej i nieprzepuszczalności.

Pióra i dzioby ptaków również składają się z keratyny (źródło: Couleur, via pixabay.com)

W przemyśle

Przemysł tekstylny jest jednym z głównych wyzyskiwaczy zrogowaciałych struktur, mówiąc antropocentrycznie. Wełna i sierść wielu zwierząt są ważne na poziomie przemysłowym, ponieważ wraz z nimi wytwarza się różne ubrania, które są przydatne dla ludzi z różnych punktów widzenia.

Bibliografia

1. Koolman, J. i Roehm, K. (2005). Color Atlas of Biochemistry (wyd. 2). Nowy Jork, USA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K. i Ahern, K. (2000). Biochemistry (3rd ed.). San Francisco, Kalifornia: Pearson.
3. Nelson, DL i Cox, MM (2009). Zasady Lehningera biochemii. Omega Editions (wyd. 5).
4. Pauling, L. i Corey, R. (1951). Struktura włosów, mięśni i białek pokrewnych. Chemistry, 37, 261–271.
5. Phillips, D., Korge, B. i James, W. (1994). Keratyna i keratynizacja. Journal of the American Academy of Dermatology, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG i Dyke, ME Van. (2010). Przegląd biomateriałów na bazie keratyny do zastosowań biomedycznych. Materiały, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Genetyka molekularna zaburzeń keratyny. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D. i Voet, J. (2006). Biochemistry (3rd ed.). Artykuł redakcyjny Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J. i Meyers, MA (2016). Keratyna: budowa, właściwości mechaniczne, występowanie w organizmach biologicznych i wysiłki w zakresie bioinspiracji. Postęp w materiałoznawstwie.