TYROZYNA: CHARAKTERYSTYKA, BUDOWA, FUNKCJE, ZALETY - BIOLOGIA - 2026

Tyrozyna (Tyr Y) jest jednym z 22 aminokwasów tworzących białka wszystkie komórki w istotach żywych. W przeciwieństwie do innych aminokwasów, takich jak walina, treonina, tryptofan, leucyna, lizyna i inne, tyrozyna jest „warunkowo” niezbędnym aminokwasem.

Nazwa „tyrozyna” pochodzi od greckiego słowa „tiros”, które oznacza ser, ponieważ aminokwas ten został odkryty po raz pierwszy w tym pożywieniu. Termin został wymyślony w 1846 roku przez Liebiga, który zmieszał ser z wodorotlenkiem potasu i uzyskał nieznany związek, trudno rozpuszczalny w wodzie.

Struktura chemiczna aminokwasu tyrozyny (źródło: Clavecin za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Po wstępnym opisie inni badacze, tacy jak Warren de la Rue i Hinterberger, uzyskali go odpowiednio z owadów kokoidowych i białek rogów. Jego oddzielenie od hydrolizy innych białek kwasem solnym zostało opisane w 1901 roku przez Mörnera.

U ssaków aminokwas ten generalnie pozyskiwany jest dzięki hydroksylacji fenyloalaniny, chociaż jest również wchłaniany w jelicie z białek spożywanych z pokarmem.

Tyrozyna pełni wiele funkcji w ludzkim organizmie, a wśród nich najistotniejsze są być może substrat do produkcji neuroprzekaźników i hormonów, takich jak adrenalina i hormon tarczycy.

cechy

Tyrozyna waży około 180 g / mol, a jej grupa R lub łańcuch boczny ma stałą dysocjacji pKa równą 10,07. Jego względna zawartość białek komórkowych nie przekracza 4%, ale spełnia wiele funkcji niezbędnych dla fizjologii człowieka.

Aminokwas ten należy do grupy aminokwasów aromatycznych, w której znajdują się również fenyloalanina i tryptofan. Członkowie tej grupy mają pierścienie aromatyczne w swoich grupach R lub łańcuchach bocznych i są na ogół aminokwasami hydrofobowymi lub apolarnymi.

Podobnie jak tryptofan, tyrozyna pochłania światło ultrafioletowe i jest jedną z reszt aminokwasowych odpowiedzialnych za absorpcję światła przy 280 nm przez wiele białek, dzięki czemu jest przydatna do jej charakteryzacji.

Jest uważany za „warunkowo” niezbędny aminokwas, ponieważ jego biosynteza u ludzi zależy od fenyloalaniny, niezbędnego aminokwasu. Jeśli organizm zaspokaja dzienne zapotrzebowanie na fenyloalaninę, tyrozyna może być syntetyzowana bez problemu i nie jest aminokwasem ograniczającym.

Jednak jeśli w diecie brakuje fenyloalaniny, organizm będzie miał nie tylko nierównowagę tego aminokwasu, ale także tyrozyny. Należy również zauważyć, że reakcja syntezy tyrozyny z fenyloalaniny nie jest odwracalna, więc tyrozyna nie może zaspokoić komórkowych potrzeb fenyloalaniny.

Tyrozyna należy również do grupy aminokwasów o podwójnej roli w produkcji glikogennych i ketogennych półproduktów metabolicznych, które biorą udział w syntezie glukozy dla mózgu oraz w tworzeniu ciał ketonowych w wątrobie.

Struktura

Podobnie jak pozostałe aminokwasy, tyrozyna lub kwas β-parahydroksyfenylo-α-aminopropionowy jest α-aminokwasem, który ma centralny atom węgla, zwany węglem α i jest chiralny, ponieważ jest połączony z czterema różne atomy lub cząsteczki podstawników.

Ten chiralny węgiel jest przyłączony do dwóch charakterystycznych grup aminokwasów: grupy aminowej (NH2) i grupy karboksylowej (COOH). Ma również wspólne jedno z wiązań z atomem wodoru, a pozostałe wiązanie jest zajęte przez grupę R lub odpowiedni łańcuch boczny każdego aminokwasu.

W przypadku tyrozyny grupa ta składa się z pierścienia aromatycznego związanego z grupą hydroksylową (OH), co daje jej zdolność tworzenia wiązań wodorowych z innymi cząsteczkami i nadaje jej istotne cechy funkcjonalne dla niektórych enzymów.

cechy

Tyrozyna jest podstawowym składnikiem wielu białek o różnorodnych biologicznych działaniach i funkcjach.

U ludzi i innych ssaków ten aminokwas jest używany w tkankach nerwowych i nerkowych do syntezy dopaminy, adrenaliny i noradrenaliny, trzech pokrewnych neuroprzekaźników katecholaminergicznych o dużym znaczeniu dla funkcjonowania organizmu.

Jest również niezbędny do syntezy środków chroniących przed promieniowaniem ultrafioletowym (UV), takich jak melanina; niektóre środki przeciwbólowe, takie jak endorfiny i cząsteczki przeciwutleniaczy, takie jak witamina E.

W ten sam sposób aminokwas ten służy do syntezy tyrozyny, oktopaminy i hormonów tarczycy poprzez organizację jodu w reszcie tyrozynowej tyrooglobuliny.

Tyramina to wazoaktywna cząsteczka występująca w ludzkim ciele, a oktopamina to amina spokrewniona z noradrenaliną.

Wszystkie te funkcje tyrozyny są możliwe dzięki jej pozyskiwaniu z białek pokarmowych lub hydroksylacji fenyloalaniny z wątrobą jako głównym narządem układowym zaopatrzenia w ten aminokwas.

Funkcje w roślinach

Tyrozyna i niektóre związki pośrednie powstające podczas jej biosyntezy zasilają szlaki biosyntezy metabolitów wyspecjalizowanych w obronie, w przyciąganiu zapylaczy, w transporcie elektronicznym i we wsparciu strukturalnym.

Biosynteza

U ludzi tyrozyna jest pozyskiwana z pożywienia lub syntetyzowana w jednym etapie przez komórki wątroby z fenyloalaniny, niezbędnego aminokwasu, w reakcji katalizowanej przez enzym kompleks hydroksylazy fenyloalaniny.

Kompleks ten ma aktywność oksygenazy i występuje tylko w wątrobie ludzi lub innych ssaków. Reakcja syntezy tyrozyny obejmuje następnie przeniesienie atomu tlenu do pozycji para pierścienia aromatycznego fenyloalaniny.

Ta reakcja zachodzi w tym samym czasie, gdy cząsteczka wody jest tworzona przez redukcję innego cząsteczkowego atomu tlenu, a moc redukcyjną zapewnia bezpośrednio NADPH sprzężony z cząsteczką tetrahydropteryny, która jest podobna do kwasu foliowego.

Biosynteza u roślin

W roślinach tyrozyna jest syntetyzowana de novo poniżej szlaku „szikimatu”, który zasila inne szlaki biosyntezy dla innych aminokwasów aromatycznych, takich jak fenyloalanina i tryptofan.

W tych organizmach synteza rozpoczyna się od związku znanego jako „corismate”, który jest końcowym produktem szlaku szikimatu, a ponadto jest wspólnym prekursorem wszystkich aminokwasów aromatycznych, niektórych witamin i hormonów roślinnych.

Choryzmian jest przekształcany do prefenianu przez katalityczne działanie enzymu mutazy choryzmianowej i jest to pierwszy „zaangażowany” etap syntezy tyrozyny i fenyloalaniny w roślinach.

Fenian jest przekształcany w tyrozynę poprzez oksydacyjną dekarboksylację i transaminację, która może zachodzić w dowolnej kolejności.

W jednym ze szlaków biosyntezy etapy te mogą być katalizowane przez specyficzne enzymy znane jako dehydrogenaza tyrozynowa specyficzna dla prefenianu (PDH) (która przekształca prefenian w 4-hydroksyfenylopirogronian (HPP)) i aminotransferazę tyrozynową (która wytwarza tyrozynę z HPP) ), odpowiednio.

Inna droga syntezy tyrozyny z prefenianu polega na transaminacji prefenianu do nieproteogennego aminokwasu zwanego L-wodorotlenkiem, katalizowanej przez enzym aminotransferazę prefenianową.

L-arogenat jest następnie poddawany oksydacyjnej dekarboksylacji z wytworzeniem tyroksyny, reakcji kierowanej przez enzym dehydrogenazę tyrozynową specyficzny dla arogenatu, znany również jako ADH.

Rośliny preferują drogę uwodornienia, podczas gdy większość drobnoustrojów syntetyzuje tyrozynę z HPP pochodzącej z prefenianu.

Rozporządzenie

Podobnie jak w przypadku większości szlaków biosyntezy aminokwasów, rośliny mają ścisły system regulacji syntezy aminokwasów aromatycznych, w tym tyrozyny.

U tych organizmów regulacja zachodzi na wielu poziomach, ponieważ mechanizmy kontrolujące szlak szikimowy kontrolują również produkcję tyrozyny, szlaku, dla którego istnieją również własne mechanizmy regulacyjne.

Jednak wymagania wobec tyrozyny, a co za tym idzie, sztywność regulacji jej biosyntezy, są specyficzne dla każdego gatunku rośliny.

Degradacja

Degradacja lub katabolizm tyrozyny prowadzi do powstania fumaranu i acetooctanu. Pierwszym krokiem na tym szlaku jest konwersja aminokwasu do 4-hydroksyfenylopirogronianu przez enzym cytozolowy znany jako aminotransferaza tyrozynowa.

Aminokwas ten może być również transaminowany w mitochondriach hepatocytów przez enzym aminotransferazę asparaginianową, chociaż enzym ten nie jest bardzo ważny w normalnych warunkach fizjologicznych.

W wyniku degradacji tyrozyny można wytworzyć acetooctan sukcynylu, który można dekarboksylować do octanu sukcynylu. Octan sukcynylu jest najsilniejszym inhibitorem enzymu odpowiedzialnego za syntezę grupy hemu, enzymu dehydratazy kwasu 5-aminolewulinowego.

Synteza epinefryny i noradrenaliny

Jak wspomniano, tyrozyna jest jednym z głównych substratów do syntezy dwóch bardzo ważnych dla ludzkiego organizmu neuroprzekaźników: adrenaliny i norepinefryny.

Jest to początkowo wykorzystywane przez enzym znany jako hydroksylaza tyrozynowa, zdolny do dodawania dodatkowej grupy hydroksylowej do pierścienia aromatycznego grupy R tyrozyny, tworząc w ten sposób związek znany jako dopa.

Dopa powoduje powstanie dopaminy, gdy jest enzymatycznie przetwarzana przez enzym dekarboksylazę dopa, który usuwa grupę karboksylową z wyjściowego aminokwasu i zasługuje na cząsteczkę fosforanu pirydoksalu (FDP).

Dopamina jest następnie przekształcana w norepinefrynę przez działanie enzymu β-oksydazy dopaminy, który katalizuje addycję grupy hydroksylowej do -CH, która była częścią grupy R tyrozyny i działała jako „most” między pierścieniem aromatycznym i węgiel α.

Epinefryna jest pochodną noradrenaliny w wyniku działania N-metylotransferazy fenyloetanoloaminy, która jest odpowiedzialna za zależne od S-adenozylometioniny przeniesienie grupy metylowej (-CH3) do wolnej grupy aminowej noradrenaliny.

Pokarmy bogate w tyrozynę

Jak omówiono powyżej, tyrozyna jest „warunkowo” niezbędnym aminokwasem, ponieważ jest syntetyzowana w ludzkim organizmie przez hydroksylację fenyloalaniny, niezbędnego aminokwasu.

Dlatego, jeśli spożycie fenyloalaniny spełnia wymagania organizmu, tyrozyna nie jest czynnikiem ograniczającym normalne funkcjonowanie komórek. Tyrozyna jest jednak również pozyskiwana z białek spożywanych z codziennym pożywieniem.

Niektóre badania podają, że minimalne dzienne spożycie tyrozyny i fenyloalaniny powinno wynosić od 25 do 30 mg na kilogram masy ciała, więc przeciętny człowiek powinien spożywać mniej więcej 875 mg tyrozyny dziennie.

Żywność o najwyższej zawartości tyrozyny to sery i soja. Należą do nich również wołowina, jagnięcina, wieprzowina, kurczak i ryby.

Niektóre nasiona i orzechy, takie jak orzechy włoskie, również dostarczają znacznych ilości tego aminokwasu, podobnie jak jajka, produkty mleczne, zboża i zboża.

Korzyści z jego spożycia

Tyrozyna jest powszechnie spożywana w postaci suplementów diety lub suplementów diety, szczególnie w leczeniu patologii znanej jako fenyloketonuria, na którą cierpią pacjenci, którzy nie są w stanie odpowiednio przetworzyć fenyloalaniny, a zatem nie wytwarzają tyrozyny.

Uważa się, że zwiększenie dziennej dawki tyrozyny może poprawić funkcje poznawcze związane z uczeniem się, pamięcią i czujnością w warunkach stresowych, gdyż jej katabolizm związany jest z syntezą neuroprzekaźników adrenaliny i noradrenaliny.

Niektórzy ludzie przyjmują tabletki bogate w tyrozynę, aby zachować czujność w ciągu dnia, jeśli stracili znaczną ilość snu.

Ponieważ aminokwas ten bierze udział w tworzeniu hormonu tarczycy, jego spożycie może mieć pozytywny wpływ na ogólnoustrojową regulację metaboliczną.

Zaburzenia niedoboru

Albinizm i alkaptonuria to dwie patologie związane z metabolizmem tyrozyny. Pierwszy warunek związany jest z wadliwą syntezą melaniny z tyrozyny, a drugi z defektami w degradacji tyrozyny.

Albinizm charakteryzuje się brakiem pigmentacji skóry, to znaczy pacjenci, którzy na nią cierpią, mają białe włosy i różowawą skórę, ponieważ melanina jest pigmentem odpowiedzialnym za nadanie koloru tym strukturom.

Ta patologia ma związek z niedoborem enzymu tyrozynazy specyficznego dla melanocytów, który jest odpowiedzialny za przekształcanie tyrozyny w DOPA-chinon, związek pośredni w syntezie melaniny.

Objawy alkaptonurii są oczywiste jako nadmierna (ciemna) pigmentacja moczu i późno rozwijające się zapalenie stawów.

Inne patologie metaboliczne

Ponadto istnieją inne zaburzenia związane z metabolizmem tyrozyny, wśród których są:

- Dziedziczna tyrozynemia typu I: charakteryzująca się postępującą degeneracją wątroby i dysfunkcją nerek

- Dziedziczna tyrozynemia typu II lub zespół Richnera-Hanharta: objawiająca się zapaleniem rogówki i zmianami w ampułkach na dłoniach i podeszwach stóp

- Tyrozynemia typu III: która może przebiegać bezobjawowo lub objawiać się upośledzeniem umysłowym

- „Hawkinsinuria”: charakteryzuje się kwasicą metaboliczną w dzieciństwie i niezdolnością do rozwoju

Istnieją również inne wrodzone defekty metabolizmu tyrozyny, które mają związek z niedoborami enzymów odpowiedzialnych za jej degradację, takich jak hydroksylaza tyrozynowa, odpowiedzialna za pierwszy etap syntezy dopaminy z tyrozyny.

Bibliografia

1. Aders Plimmer, R. (1908). Skład chemiczny białek. Część I. Londyn, Wielka Brytania: Longmans, Green i CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P. i McKiernan, P. (2012). Zaburzenia metabolizmu tyrozyny. Inborn Metabolic Diseases: Diagnosis and Treatment (str. 265–276).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., & Barnett, H. (1956). Niektóre aspekty metabolizmu tyrozyny u młodzieży. I. Rozwój układu utleniania tyrozyny w wątrobie człowieka. The Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089–1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L. i Seegmiller, E. (1958). Natura wady metabolizmu tyrozyny w alkaptonurii. Journal of Biological Chemistry, 230, 251–260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (wyd. 28). McGraw-Hill Medical.
6. Nelson, DL i Cox, MM (2009). Zasady Lehningera biochemii. Omega Editions (wyd. 5).
7. Schenck, Kalifornia i Maeda, HA (2018). Biosynteza, metabolizm i katabolizm tyrozyny u roślin. Phytochemistry, 149, 82–102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA i Pawełek, J. (2012). L-tyrozyna i L-dihydroksyfenyloalanina jako hormonopodobne regulatory funkcji melanocytów. Pigment Cell and Melanoma Research, 25 (1), 14–27.
9. Van de, G. (2018). Linia zdrowia. Pobrano 16 września 2019 r. Z www.healthline.com
10. Web MD. (nd). Pobrano 15 września 2019 r. Ze strony www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). Moje dane dotyczące żywności. Pobrano 15 września 2019 r. Z www.myfooddata.com