- Lista czynników wpływających na aktywność enzymu
- Stężenie enzymów
- Koncentracja substratu
- pH
- Zasolenie
- Temperatura
- Koncentracja produktu
- Aktywatory enzymów
- Inhibitory enzymów
- Konkurencyjne inhibitory
- Inhibitory niekonkurencyjne
- Bibliografia
Do czynników wpływających na aktywność enzymu są te środki i warunki, które może zmienić działanie enzymów. Enzymy to klasa białek, których zadaniem jest przyspieszanie reakcji biochemicznych. Te biocząsteczki są niezbędne dla wszystkich form życia, roślin, grzybów, bakterii, protistów i zwierząt.
Enzymy są niezbędne w kilku ważnych reakcjach organizmów, takich jak usuwanie toksycznych związków, rozkładanie żywności i wytwarzanie energii.
Przedstawienie enzymu esterazy polineurydyno-aldehydowej.
W ten sposób enzymy są jak maszyny molekularne, które ułatwiają zadania komórek i w wielu przypadkach w pewnych warunkach wpływa to na ich funkcjonowanie lub je sprzyja.
Lista czynników wpływających na aktywność enzymu
Stężenie enzymów
Wraz ze wzrostem stężenia enzymu szybkość reakcji wzrasta proporcjonalnie. Jednak dzieje się tak tylko do pewnego stężenia, ponieważ w pewnym momencie prędkość staje się stała.
Ta właściwość służy do określania aktywności enzymów surowicy (z surowicy krwi) w diagnostyce chorób.
Koncentracja substratu
Zwiększenie stężenia substratu zwiększa szybkość reakcji. Dzieje się tak, ponieważ więcej cząsteczek substratu zderzy się z cząsteczkami enzymu, więc produkt uformuje się szybciej.
Jednak przekroczenie pewnego stężenia substratu nie będzie miało wpływu na szybkość reakcji, ponieważ enzymy byłyby nasycone i pracowałyby z maksymalną prędkością.
pH
Na aktywność enzymów duży wpływ mają zmiany stężenia jonów wodorowych (pH). Ponieważ jony te są naładowane, generują przyciągające i odpychające siły między wiązaniami wodorowymi i jonowymi w enzymach. Ta interferencja powoduje zmiany w kształcie enzymów, wpływając w ten sposób na ich aktywność.
Każdy enzym ma optymalne pH, przy którym szybkość reakcji jest maksymalna. Zatem optymalne pH enzymu zależy od tego, gdzie normalnie funkcjonuje.
Na przykład enzymy jelitowe mają optymalne pH około 7,5 (lekko zasadowe). Natomiast enzymy w żołądku mają optymalne pH około 2 (bardzo kwaśne).
Zasolenie
Stężenie soli wpływa również na potencjał jonowy, a co za tym idzie, mogą one zakłócać pewne wiązania enzymów, które mogą być częścią ich aktywnego miejsca. W takich przypadkach, podobnie jak w przypadku pH, wpłynie to na aktywność enzymu.
Temperatura
Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta aktywność enzymu, a co za tym idzie, szybkość reakcji. Jednak bardzo wysokie temperatury powodują denaturację enzymów, co oznacza, że nadmiar energii zrywa wiązania, które utrzymują ich strukturę, powodując, że nie działają one optymalnie.
Tak więc, szybkość reakcji gwałtownie spada, gdy energia cieplna denaturuje enzymy. Efekt ten można zaobserwować graficznie na krzywej w kształcie dzwonu, gdzie szybkość reakcji jest powiązana z temperaturą.
Temperatura, w której zachodzi maksymalna szybkość reakcji, nazywana jest optymalną temperaturą enzymu, którą obserwuje się w najwyższym punkcie krzywej.
Ta wartość jest różna dla różnych enzymów. Jednak większość enzymów w ludzkim ciele ma optymalną temperaturę około 37,0 ° C.
Krótko mówiąc, wraz ze wzrostem temperatury początkowo szybkość reakcji wzrośnie ze względu na wzrost energii kinetycznej. Jednak efekt rozpadu związku będzie coraz większy, a szybkość reakcji zacznie spadać.
Koncentracja produktu
Nagromadzenie produktów reakcji na ogół spowalnia enzym. W przypadku niektórych enzymów produkty łączą się ze swoim miejscem aktywnym, tworząc luźny kompleks, hamując w ten sposób aktywność enzymu.
W żywych układach temu typowi hamowania na ogół zapobiega się przez szybkie usuwanie utworzonych produktów.
Aktywatory enzymów
Niektóre enzymy do lepszego działania wymagają obecności innych pierwiastków, mogą to być nieorganiczne kationy metali, takie jak Mg 2+ , Mn 2+ , Zn 2+ , Ca 2+ , Co 2+ , Cu 2+ , Na + , K + itp.
W rzadkich przypadkach do aktywności enzymatycznej wymagane są również aniony, na przykład anion chlorkowy (CI-) dla amylazy. Te małe jony nazywane są kofaktorami enzymatycznymi.
Jest też inna grupa elementów, które promują aktywność enzymów, zwana koenzymami. Koenzymy to organiczne cząsteczki zawierające węgiel, podobnie jak witaminy znajdujące się w żywności.
Przykładem może być witamina B12, która jest koenzymem syntazy metioniny, enzymu niezbędnego do metabolizmu białek w organizmie.
Inhibitory enzymów
Inhibitory enzymów to substancje, które negatywnie wpływają na działanie enzymów iw konsekwencji spowalniają lub w niektórych przypadkach zatrzymują katalizę.
Istnieją trzy popularne typy hamowania enzymów: konkurencyjne, niekonkurencyjne i hamowanie substratów:
Konkurencyjne inhibitory
Kompetycyjny inhibitor to związek chemiczny podobny do substratu, który może reagować z miejscem aktywnym enzymu. Gdy miejsce aktywne enzymu wiąże się z kompetycyjnym inhibitorem, substrat nie może związać się z enzymem.
Inhibitory niekonkurencyjne
Inhibitor niekonkurencyjny jest również związkiem chemicznym, który wiąże się z innym miejscem w aktywnym miejscu enzymu, zwanym miejscem allosterycznym. W konsekwencji enzym zmienia kształt i nie może już łatwo wiązać się ze swoim substratem, przez co enzym nie może prawidłowo funkcjonować.
Bibliografia
- Alters, S. (2000). Biology: Understanding Life (3rd ed.). Jones i Bartlett Learning.
- Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (8th ed.). WH Freeman and Company.
- Russell, P .; Wolfe, S.; Hertz, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biology: The dynamic science (1st ed.). Thomson Brooks / Cole.
- Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chemistry for Today: General, Organic, and Biochemistry (9th ed.). Cengage Learning.
- Stoker, H. (2013). Organic and Biological Chemistry (6th ed.). Brooks / Cole Cengage Learning.
- Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Podstawy biochemii: Życie na poziomie molekularnym (wyd. 5). Wiley.