AMYLAZA: CHARAKTERYSTYKA, KLASYFIKACJA, BUDOWA, FUNKCJE - BIOLOGIA - 2026

Amylaza to termin używany do identyfikacji ważnej grupy enzymów odpowiedzialnych za hydrolizę wiązań glikozydowych między cząsteczkami glukozy obecnymi w węglowodanach, takich jak skrobia i inne pokrewne, które są wchłaniane w pożywieniu wielu żywych organizmów.

Ten typ enzymu jest produkowany przez bakterie, grzyby, zwierzęta i rośliny, gdzie katalizują w zasadzie te same reakcje i pełnią różne funkcje, głównie związane z metabolizmem energetycznym.

Graficzne przedstawienie alfa-amylazy pochodzenia zwierzęcego (źródło: Jawahar Swaminathan i pracownicy MSD w Europejskim Instytucie Bioinformatyki za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Produkty reakcji hydrolizy wiązań glikozydowych można uznać za charakterystyczne dla każdego typu enzymu amylolitycznego, dlatego często jest to ważny parametr ich klasyfikacji.

Znaczenie tych enzymów, w ujęciu antropocentrycznym, jest nie tylko fizjologiczne, ponieważ obecnie ten typ enzymów ma duże znaczenie biotechnologiczne w przemysłowej produkcji żywności, papieru, tekstyliów, cukrów i innych.

Termin „amylaza” pochodzi od greckiego „amylonu”, co oznacza skrobię i został wymyślony w 1833 roku przez naukowców Payena i Persoza, którzy badali reakcje hydrolityczne tego enzymu na skrobi.

cechy

Niektóre amylazy są z natury multimeryczne, takie jak β-amylaza ze słodkich ziemniaków, która zachowuje się jak tetramer. Jednak przybliżona masa cząsteczkowa monomerów amylazy mieści się w zakresie 50 kDa.

Ogólnie, zarówno enzymy roślinne, jak i zwierzęce mają stosunkowo „powszechny” skład aminokwasów i mają optymalną aktywność przy pH między 5,5 a 8 jednostek (przy czym amylazy zwierzęce są bardziej aktywne przy bardziej obojętnym pH).

Amylazy to enzymy zdolne do hydrolizowania wiązań glikozydowych dużej liczby polisacharydów, generalnie wytwarzające disacharydy, ale nie są one zdolne do hydrolizy kompleksów, takich jak celuloza.

Charakterystyka podłoża

Powodem, dla którego amylazy są tak ważne w przyrodzie, zwłaszcza w trawieniu węglowodanów, jest wszechobecność ich naturalnego substratu (skrobi) w tkankach „wyższych” warzyw, które są źródłem pożywienia dla wielu rodzajów zwierząt i mikroorganizmów.

Ten polisacharyd składa się z kolei z dwóch makrocząsteczkowych kompleksów znanych jako amyloza (nierozpuszczalna) i amylopektyna (rozpuszczalna). Reszty amylozy składają się z liniowych łańcuchów reszt glukozy połączonych wiązaniami α-1,4 i są rozkładane przez α-amylazy.

Amylopektyna jest związkiem o dużej masie cząsteczkowej, składa się z rozgałęzionych łańcuchów reszt glukozy połączonych wiązaniami α-1,4, których rozgałęzienia wsparte są wiązaniami α-1,6.

Klasyfikacja

Enzymy amylazy są klasyfikowane według miejsca, w którym są zdolne do rozrywania wiązań glikozydowych, jako endoamylazy lub egzoamylazy. Te pierwsze hydrolizują wiązania w wewnętrznych obszarach węglowodanów, podczas gdy te drugie mogą katalizować jedynie hydrolizę reszt na końcach polisacharydów.

Ponadto tradycyjna klasyfikacja jest związana ze stereochemią ich produktów reakcji, więc te białka o aktywności enzymatycznej są również klasyfikowane jako α-amylazy, β-amylazy lub γ-amylazy.

-Amylazy (hydrolazy α-1,4-glukanowo-4-glukanowe) to endoamylazy działające na wewnętrzne wiązania substratów o konformacji liniowej, których produkty mają konfigurację α i są mieszaninami oligosacharydów.

- β-Amylazy (maltohydrolazy α-1,4-glukanowe) to egzoamylazy roślinne, które działają na wiązania na nieredukujących końcach polisacharydów, takich jak skrobia, i których produktami hydrolitycznymi są pozostałości β-maltozy.

- Wreszcie γ-amylazy są trzecią klasą amylaz, zwanych również glukoamylazami (glukohydrolazy α-1,4-glukanowe), które podobnie jak β-amylazy są egzoamylazami zdolnymi do usuwania prostych jednostek glukozy z końców nieredukujących polisacharydów i odwrócić ich konfigurację.

Ta ostatnia klasa enzymów może hydrolizować zarówno wiązania α-1,4, jak i α, 1-6, przekształcając substraty, takie jak skrobia, w D-glukozę. U zwierząt występują głównie w tkance wątroby.

Aktualny ranking

Wraz z pojawieniem się nowych technik analizy biochemicznej obu enzymów oraz ich substratów i produktów, niektórzy autorzy ustalili, że istnieje co najmniej sześć klas enzymów amylazy:

1-endoamylazy, które hydrolizują wiązania α-1,4-glukozydowe i mogą „ominąć” (ominąć) wiązania α-1,6. Przykładami tej grupy są α-amylazy.

2-egzoamylazy zdolne do hydrolizy α-1,4, których głównymi produktami są pozostałości maltozy i wiązania α-1,6 nie można „pominąć”. Przykładem grupy są β-amylazy.

3-egzoamylazy zdolne do hydrolizy wiązań α-1,4 i α-1,6, takie jak amyloglukozydazy (glukoamylazy) i inne egzoamylazy.

4-amylazy, które hydrolizują tylko wiązania α-1,6 glukozydowe. W tej grupie znajdują się enzymy „usuwające rozgałęzienia” i inne znane jako pullulanazy.

5-amylazy, takie jak α-glukozydazy, które preferencyjnie hydrolizują wiązania α-1,4 krótkich oligosacharydów wytwarzanych przez działanie innych enzymów na substraty, takie jak amyloza lub amylopektyna.

6-enzymy, które hydrolizują skrobię do nieredukujących cyklicznych polimerów reszt D-glukozydowych, znanych jako cyklodekstryny, takich jak niektóre bakteryjne amylazy.

cechy

Wiele funkcji przypisuje się enzymom o aktywności amylazy, nie tylko z naturalnego czy fizjologicznego punktu widzenia, ale także z handlowego i przemysłowego punktu widzenia, bezpośrednio związanych z człowiekiem.

U zwierząt

Amylazy u zwierząt występują głównie w ślinie, wątrobie i trzustce, gdzie pośredniczą w degradacji różnych polisacharydów spożywanych w pożywieniu (pochodzenia zwierzęcego (glikogeny) lub roślinnego (skrobia)).

Obecna w ślinie α-amylaza służy jako wskaźnik stanu fizjologicznego gruczołów ślinowych, ponieważ stanowi ponad 40% produkcji białek tych gruczołów.

W jamie ustnej enzym ten jest odpowiedzialny za „wstępne trawienie” skrobi, wytwarzając pozostałości maltozy, maltotriozy i dekstryny.

W roślinach

W roślinach skrobia jest rezerwowym polisacharydem, a jej hydroliza, w której pośredniczą enzymy amylazy, pełni wiele ważnych funkcji. Wśród nich możemy wyróżnić:

• Kiełkowanie nasion zbóż przez trawienie warstwy aleuronowej.
• Degradacja substancji rezerwowych do pozyskiwania energii w postaci ATP.

W mikroorganizmach

Wiele mikroorganizmów wykorzystuje amylazy do pozyskiwania węgla i energii z różnych źródeł polisacharydów. W przemyśle te mikroorganizmy są wykorzystywane do produkcji tych enzymów na dużą skalę, które służą zaspokojeniu różnych wymagań handlowych człowieka.

Zastosowania przemysłowe

W przemyśle amylazy są wykorzystywane do różnych celów, w tym do produkcji maltozy, syropów wysokofruktozowych, mieszanin oligosacharydów, dekstryn itp.

Są również wykorzystywane do bezpośredniej fermentacji alkoholowej skrobi do etanolu w przemyśle browarniczym oraz do wykorzystania ścieków powstałych podczas przetwarzania żywności pochodzenia roślinnego, jako źródło pożywienia np. Dla wzrostu mikroorganizmów.

Bibliografia

1. Aiyer, PV (2005). Amylazy i ich zastosowania. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Azcón-Bieto, J. i Talón, M. (2008). Fundamentals of Plant Physiology (wyd. 2). Madryt: Hiszpański McGraw-Hill Interamericana.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A. i Reis, L. (2008). Skład i funkcje śliny: obszerny przegląd. The Journal of Contemporary Dental Practice, 9 (3), 72–80.
4. Naidu, MA i Saranraj, P. (2013). Bacterial Amylase: A Review. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W. i Schenker, S. (1976). Amylaza - jej znaczenie kliniczne: przegląd literatury. Medicine, 55 (4), 269–289.
6. Saranraj, P. i Stella, D. (2013). Amylaza grzybowa - recenzja. International Journal of Microbiological Research, 4 (2), 203–211.
7. Solomon, E., Berg, L. i Martin, D. (1999). Biology (5 wyd.). Filadelfia, Pensylwania: Saunders College Publishing.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE i Dygert, S. (1925). Amylazy roślinne i zwierzęce. Ann. Chem., 1, 115-189.