APOENZYM: CHARAKTERYSTYKA, FUNKCJE I PRZYKŁADY - BIOLOGIA - 2026

Apoenzyme jest częścią białka enzymem, i dlatego jest on znany również jako apoproteiny. Apoenzym jest nieaktywny, to znaczy nie może pełnić swojej funkcji przeprowadzania określonej reakcji biochemicznej i jest niekompletny, dopóki nie zwiąże się z innymi cząsteczkami zwanymi kofaktorami.

Część białkowa (apoenzym) razem z kofaktorem tworzą kompletny enzym (holoenzym). Enzymy to białka, które mogą przyspieszyć procesy biochemiczne. Niektóre enzymy potrzebują swoich kofaktorów do przeprowadzenia katalizy, podczas gdy inne nie.

Główne cechy

To struktury białkowe

Apoenzymy odpowiadają białkowej części enzymu, która jest cząsteczką, której funkcją jest działanie jako katalizator pewnych reakcji chemicznych zachodzących w organizmie.

Są częścią sprzężonych enzymów

Enzymy, które nie wymagają kofaktorów, są znane jako proste, takie jak pepsyna, trypsyna i ureaza. Zamiast tego enzymy, które wymagają określonego kofaktora, są znane jako enzymy sprzężone. Składają się one z dwóch głównych składników: kofaktora, który jest strukturą niebiałkową; a apoenzym - strukturę białka.

Kofaktorem może być związek organiczny (np. Witamina) lub związek nieorganiczny (np. Jon metalu). Organiczny kofaktor może być koenzymem lub grupą prostetyczną. Koenzym jest kofaktorem, który jest luźno związany z enzymem i dlatego może być łatwo uwalniany z miejsca aktywnego enzymu.

Przyznają różne kofaktory

Istnieje wiele kofaktorów, które wiążą się z apoenzymami, tworząc holoenzymy. Typowe koenzymy to NAD +, FAD, koenzym A, witamina B i witamina C. Jony metali powszechnych, które wiążą się z apoenzymami, to między innymi żelazo, miedź, wapń, cynk i magnez.

Kofaktory wiążą się ciasno lub luźno z apoenzymem, przekształcając apoenzym w holoenzym. Po usunięciu kofaktora z holoenzymu jest on ponownie przekształcany w apoenzym, który jest nieaktywny i niekompletny.

Funkcje apoenzymów

Twórz holoenzymy

Główną funkcją apoenzymów jest tworzenie holoenzymów: apoenzymy wiążą się z kofaktorem iz tego połączenia powstaje holoenzym.

Prowadzi do działania katalitycznego

Kataliza odnosi się do procesu, dzięki któremu można przyspieszyć niektóre reakcje chemiczne. Dzięki apoenzymom holoenzymy są kompletne i mogą aktywować swoje działanie katalityczne.

Przykłady

Anhydraza węglanowa

Anhydraza węglanowa jest kluczowym enzymem w komórkach zwierzęcych, roślinnych iw środowisku, który stabilizuje stężenie dwutlenku węgla.

Bez tego enzymu konwersja dwutlenku węgla do wodorowęglanu - i odwrotnie - byłaby niezwykle powolna, co prawie uniemożliwiłoby przeprowadzenie niezbędnych procesów, takich jak fotosynteza u roślin i wydech podczas oddychania.

Hemoglobina

Hemoglobina to białko globularne obecne w krwinkach czerwonych kręgowców oraz w osoczu wielu bezkręgowców, którego zadaniem jest transport tlenu i dwutlenku węgla.

Wiązanie tlenu i dwutlenku węgla z enzymem następuje w miejscu zwanym grupą hemu, która jest odpowiedzialna za nadawanie krwi kręgowców jej czerwonego koloru.

Hemoglobina kulista

Oksydaza cytochromowa

Oksydaza cytochromowa jest enzymem obecnym w większości komórek. Zawiera żelazo i porfirynę.

Ten utleniający enzym jest bardzo ważny dla procesów produkcji energii. Występuje w błonie mitochondrialnej, gdzie katalizuje przenoszenie elektronów z cytochromu do tlenu, co ostatecznie prowadzi do powstania wody i ATP (cząsteczki energii).

Dehydrogenaza alkoholowa

Dehydrogenaza alkoholowa jest enzymem występującym głównie w wątrobie i żołądku. Ten apoenzym katalizuje pierwszy krok w metabolizmie alkoholu; to znaczy utlenianie etanolu i innych alkoholi. W ten sposób przekształca je w aldehyd octowy.

Jego nazwa wskazuje na mechanizm działania w tym procesie: przedrostek „des” oznacza „nie”, a „hydro” oznacza atom wodoru. Zatem funkcją dehydrogenazy alkoholowej jest usuwanie atomu wodoru z alkoholu.

Kinaza pirogronianowa

Kinaza pirogronianowa jest apoenzymem, który katalizuje ostatni etap komórkowego procesu rozkładu glukozy (glikolizy).

Jego funkcją jest przyspieszenie transferu grupy fosforanowej z fosfoenolopirogronianu do difosforanu adenozyny, w wyniku czego powstaje jedna cząsteczka pirogronianu i jedna ATP.

Kinaza pirogronianowa występuje w 4 różnych formach (izoenzymach) w różnych tkankach zwierząt, z których każda posiada szczególne właściwości kinetyczne niezbędne do dopasowania do wymagań metabolicznych tych tkanek.

Karboksylaza pirogronianowa

Karboksylaza pirogronianowa jest enzymem katalizującym karboksylację; to znaczy przeniesienie grupy karboksylowej do cząsteczki pirogronianu z utworzeniem szczawiooctanu.

Katalizuje specyficznie w różnych tkankach, np .: w wątrobie i nerkach przyspiesza początkowe reakcje syntezy glukozy, natomiast w tkance tłuszczowej i mózgu sprzyja syntezie lipidów z pirogronianu.

Bierze również udział w innych reakcjach, które są częścią biosyntezy węglowodanów.

Karboksylaza acetylo-koenzymu A.

Karboksylaza acetylo-CoA jest ważnym enzymem w metabolizmie kwasów tłuszczowych. Jest to białko występujące zarówno u zwierząt, jak iu roślin, składające się z kilku podjednostek, które katalizują różne reakcje.

Jego funkcją jest w zasadzie przeniesienie grupy karboksylowej do acetylo-CoA w celu przekształcenia jej w malonylo-koenzym A (malonylo-CoA).

Ma 2 izoformy, zwane ACC1 i ACC2, które różnią się funkcją i rozmieszczeniem w tkankach ssaków.

Oksydaza monoaminowa

Oksydaza monoaminowa jest enzymem obecnym w tkankach nerwowych, gdzie pełni ważne funkcje inaktywacji niektórych neuroprzekaźników, takich jak serotonina, melatonina i epinefryna.

Uczestniczy w reakcjach biochemicznej degradacji różnych monoamin w mózgu. W tych reakcjach utleniania enzym wykorzystuje tlen do usunięcia grupy aminowej z cząsteczki i wytworzenia aldehydu (lub ketonu) oraz odpowiadającego mu amoniaku.

Dehydrogenaza mleczanowa

Dehydrogenaza mleczanowa to enzym występujący w komórkach zwierząt, roślin i prokariotów. Jego funkcją jest promowanie konwersji mleczanu do kwasu pirogronowego i odwrotnie.

Enzym ten jest ważny w oddychaniu komórkowym, podczas którego glukoza z pożywienia jest rozkładana w celu uzyskania użytecznej energii dla komórek.

Chociaż dehydrogenaza mleczanowa występuje w dużych ilościach w tkankach, poziom tego enzymu we krwi jest niski. Jednak w przypadku urazu lub choroby wiele cząsteczek zostaje uwolnionych do krwiobiegu. Zatem dehydrogenaza mleczanowa jest wskaźnikiem niektórych urazów i chorób, takich jak między innymi zawał serca, anemia, rak, HIV.

Catalase

Katalaza znajduje się we wszystkich organizmach żyjących w obecności tlenu. Jest to enzym przyspieszający reakcję, w wyniku której nadtlenek wodoru rozkłada się na wodę i tlen. W ten sposób zapobiega gromadzeniu się toksycznych związków.

W ten sposób pomaga chronić narządy i tkanki przed uszkodzeniami spowodowanymi przez nadtlenek, związek, który jest stale wytwarzany w licznych reakcjach metabolicznych. U ssaków występuje głównie w wątrobie.

Bibliografia

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D. i Reddy, M. (2016). Wstępne badanie dotyczące dehydrogenazy mleczanowej w surowicy (LDH) - biomarkera prognostycznego w raku piersi. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8.
2. Athappilly, FK i Hendrickson, WA (1995). Struktura domeny biotynylowej karboksylazy acetylo-koenzymu A określona przez fazowanie MAD. Struktura, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (8th ed.). WH Freeman and Company.
4. Butt, AA, Michaels, S. i Kissinger, P. (2002). Związek między poziomem dehydrogenazy mleczanowej w surowicy a wybranymi zakażeniami oportunistycznymi i progresją HIV. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Funkcja anhydrazy węglanowej we krwi. Nature, 137–38.
6. Gaweska, H. i Fitzpatrick, PF (2011). Struktury i mechanizm rodziny oksydaz monoaminowych. Biomolecular Concepts, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V. i Bamezai, RNK (2010). Ludzka kinaza pirogronianowa M2: wielofunkcyjne białko. Protein Science, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktura, mechanizm i regulacja karboksylazy pirogronianowej. Biochemical Journal, 413 (3), 369–387.
9. Muirhead, H. (1990). Izoenzymy kinazy pirogronianowej. Biochemical Society Transactions, 18, 193–196.
10. Solomon, E., Berg, L. i Martin, D. (2004). Biology (7th ed.) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Struktura i funkcja anhydraz węglanowych. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Oksydazy monoaminowe: pewne i niepewne. Current Medicinal Chemistry, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Podstawy biochemii: Życie na poziomie molekularnym (wyd. 5). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Czy wyższy mleczan jest wskaźnikiem ryzyka przerzutów nowotworowych? Pilotażowe badanie MRS z użyciem pirogronianu 13C Hyperpolarized. Academic Radiology, 21 (2), 223–231.