ALBUMINA: FUNKCJE, SYNTEZA, NIEDOBÓR, RODZAJE - BIOLOGIA - 2026

Albumina jest białkiem syntetyzowany przez wątrobę, znajdowany w krwiobiegu, więc jest klasyfikowany jako białko osocza. Jest to główne tego rodzaju białko u ludzi, stanowiące ponad połowę krążących białek.

W przeciwieństwie do innych białek, takich jak aktyna i miozyna, które są częścią tkanek stałych, białka osocza (albuminy i globuliny) są zawieszone w osoczu, gdzie pełnią różne funkcje.

Cząsteczka albuminy

cechy

Regulacja ciśnienia onkotycznego w osoczu

Jedną z najważniejszych funkcji albuminy jest regulacja ciśnienia onkotycznego osocza; to znaczy ciśnienie, które wciąga wodę do naczyń krwionośnych (w wyniku efektu osmotycznego) w celu przeciwdziałania ciśnieniu w tętnicach włośniczkowych, które wypycha wodę na zewnątrz.

Równowaga między ciśnieniem krwi włośniczkowej (które wypycha płyny) a ciśnieniem onkotycznym wytwarzanym przez albuminę (zatrzymywanie wody w naczyniach krwionośnych) umożliwia utrzymanie stabilnej objętości krążącej osocza przestrzeń pozanaczyniowa nie otrzymuje więcej płynów niż potrzebuje.

Utrzymanie pH krwi

Oprócz funkcji regulatora ciśnienia onkotycznego albumina działa również jako bufor pomagający utrzymać pH krwi w fizjologicznym zakresie (7,35 do 7,45).

Główne środki transportu

Wreszcie to białko o masie cząsteczkowej 67 000 daltonów jest głównym środkiem transportu, który osocze musi mobilizować substancje nierozpuszczalne w wodzie (główny składnik osocza).

W tym celu albumina ma różne miejsca wiązania, w których można tymczasowo „przyczepić” różne substancje, aby mogły zostać przetransportowane do krwiobiegu bez konieczności rozpuszczania się w jej fazie wodnej.

Główne substancje transportowane przez plazmę

- Hormony tarczycy.

- Szeroka gama leków.

- Nieskoniugowana bilirubina (pośrednia).

- Związki lipofilowe nierozpuszczalne w wodzie, takie jak niektóre kwasy tłuszczowe, witaminy i hormony.

Ze względu na swoje znaczenie albumina ma różne sposoby regulacji, aby utrzymać stabilne poziomy w osoczu.

Synteza albuminy

Albumina jest syntetyzowana w wątrobie z aminokwasów otrzymywanych z białek pokarmowych. Jego produkcja zachodzi w siateczce endoplazmatycznej hepatocytów (komórek wątroby), skąd jest uwalniana do krwiobiegu, gdzie będzie krążyć przez około 21 dni.

Aby synteza albuminy była skuteczna, potrzebne są dwa podstawowe warunki: odpowiednia podaż aminokwasów oraz zdrowe hepatocyty zdolne do przekształcenia takich aminokwasów w albuminę.

Chociaż w diecie można znaleźć białka podobne do albuminy - takie jak albumina mleka (mleko) lub albumina jaja kurzego (jaja) - nie są one wykorzystywane bezpośrednio przez organizm; w rzeczywistości nie mogą zostać wchłonięte w swojej pierwotnej postaci z powodu ich dużego rozmiaru.

Białka takie jak albumina laktozy i albumina jaja kurzego, aby mogły zostać wykorzystane przez organizm, są trawione w przewodzie pokarmowym i redukowane do ich najmniejszych składników: aminokwasów. Te aminokwasy zostaną następnie przetransportowane do wątroby w celu wytworzenia albuminy, która będzie pełnić funkcje fizjologiczne.

Przyczyny niedoboru albuminy

Jak w przypadku prawie każdego związku w organizmie, istnieją dwie główne przyczyny niedoboru albuminy: niewystarczająca synteza i zwiększone straty.

Niewystarczająca synteza

Jak już wspomniano, aby albumina mogła być syntetyzowana w wystarczających ilościach i ze stałą szybkością, konieczne jest posiadanie „surowca” (aminokwasów) i „działającej fabryki” (hepatocyty). Kiedy jedna z tych części ulegnie awarii, produkcja albuminy spada, a jej poziom zaczyna spadać.

Niedożywienie jest jedną z głównych przyczyn hipoalbuminemii (ponieważ znane są niskie poziomy albuminy we krwi). Jeśli organizm przez długi czas nie będzie miał wystarczającej podaży aminokwasów, nie będzie w stanie utrzymać syntezy albuminy. Z tego powodu białko to jest uważane za biochemiczny marker stanu odżywienia.

Mechanizmy kompensacyjne

Nawet gdy podaż aminokwasów w diecie jest niewystarczająca, istnieją mechanizmy kompensacyjne, takie jak wykorzystanie aminokwasów pochodzących z lizy innych dostępnych białek.

Jednak te aminokwasy mają swoje własne ograniczenia, więc jeśli ich podaż jest ograniczona przez długi czas, synteza albuminy nieubłaganie spada.

Znaczenie hepatocytów

Hepatocyty muszą być zdrowe i zdolne do syntezy albuminy; w przeciwnym razie poziomy spadną, ponieważ tego białka nie można zsyntetyzować w innej komórce.

Wówczas pacjenci cierpiący na choroby wątroby - np. Marskość wątroby, w której obumierające hepatocyty zastępowane są tkanką włóknistą i niefunkcjonalną - zaczynają wykazywać postępujący spadek syntezy albuminy, której poziom systematycznie spada. i trwały.

Zwiększone straty

Jak już wspomniano, albumina ma pod koniec średni okres trwałości 21 dni, z czego rozkłada się na podstawowe składniki (aminokwasy) i produkty przemiany materii.

Ogólnie rzecz biorąc, okres półtrwania albuminy pozostaje niezmieniony, więc wzrostu strat nie należałoby się spodziewać, gdyby nie fakt, że istnieją punkty, w których mogłaby wydostać się z organizmu: kłębuszki nerkowe.

Filtracja przez kłębuszki

Kłębuszki nerkowe to struktura nerki, w której następuje filtracja zanieczyszczeń z krwi. Ze względu na ciśnienie krwi produkty przemiany materii są tam przetłaczane przez małe otwory, które pozwalają szkodliwym elementom wydostać się z krwiobiegu i zatrzymać białka i komórki krwi w środku.

Jednym z głównych powodów, dla których albumina nie „ucieka” w normalnych warunkach przez kłębuszki nerkowe, jest jej duży rozmiar, który utrudnia jej przechodzenie przez małe „pory”, w których zachodzi filtracja.

Działanie ujemnego ładunku albuminy

Drugim mechanizmem „chroniącym” organizm przed utratą albuminy na poziomie nerek jest jej ładunek ujemny równy ładunkowi błony podstawnej kłębuszków nerkowych.

Ponieważ mają ten sam ładunek elektryczny, błona podstawna kłębuszków nerkowych odpycha albuminę, utrzymując ją z dala od obszaru filtracji i przestrzeni naczyniowej.

Kiedy tak się nie dzieje (jak w zespole nerczycowym lub nefropatii cukrzycowej), albumina zaczyna przechodzić przez pory i wydostaje się z moczem; najpierw w małych ilościach, a następnie w większych ilościach w miarę postępu choroby.

Początkowo synteza może nadrobić straty, ale gdy się zwiększają, synteza nie jest już w stanie zastąpić utraconych białek i poziom albuminy zaczyna się zmniejszać, więc jeśli przyczyna strat nie zostanie skorygowana, ilość krążącej albuminy będzie nadal opadać bezpowrotnie.

Konsekwencje niskiej albuminy

Zmniejszone ciśnienie onkotyczne

Główną konsekwencją hipoalbuminemii jest obniżenie ciśnienia onkotycznego. Ułatwia to przepływ płynów z przestrzeni wewnątrznaczyniowej do przestrzeni śródmiąższowej (mikroskopijnej przestrzeni oddzielającej jedną komórkę od drugiej), gromadząc się tam i powodując obrzęk.

W zależności od obszaru, w którym gromadzi się płyn, u pacjenta wystąpi obrzęk kończyn dolnych (opuchnięte stopy) i obrzęk płuc (płyn w pęcherzykach płucnych), aw konsekwencji niewydolność oddechowa.

Możesz również rozwinąć wysięk osierdziowy (płyn w worku otaczającym serce), który może prowadzić do niewydolności serca i ostatecznie do śmierci.

Spadek funkcji niektórych hormonów

Ponadto funkcje hormonów i innych substancji, których transport zależy od albuminy, zmniejszają się, gdy nie ma wystarczającej ilości białka, aby przetransportować wszystkie hormony z miejsca syntezy do obszaru, w którym muszą one działać.

Zmniejszone działanie leków

To samo dzieje się z lekami i lekami, które są osłabiane przez niezdolność do transportu we krwi przez albuminy.

Aby złagodzić tę sytuację, egzogenną albuminę można podawać dożylnie, chociaż działanie tego środka jest zwykle przejściowe i ograniczone.

Ideałem, gdy tylko jest to możliwe, jest odwrócenie przyczyny hipoalbuminemii, aby uniknąć szkodliwych konsekwencji dla pacjenta.

Rodzaje albuminy

- Albumina surowicy : ważne białko w ludzkim osoczu.

- Albumina jaja kurzego: z nadrodziny białek serpin jest jednym z białek jaja kurzego.

- Laktalbumina : białko znajdujące się w serwatce. Jego celem jest synteza lub produkcja laktozy.

- Konalbumina lub owotransferyna : z dużym powinowactwem do żelaza stanowi 13% białka jaja.

Bibliografia

1. Zilg, H., Schneider, H. i Seiler, FR (1980). Molekularne aspekty funkcji albuminy: wskazania do jej stosowania w substytucji plazmy. Rozwój w normalizacji biologicznej, 48, 31–42.
2. Pardridge, WM i Mietus, LJ (1979). Transport hormonów steroidowych przez barierę krew-mózg szczura: podstawowa rola hormonu związanego z albuminą. Dziennik badań klinicznych, 64 (1), 145-154.
3. Rothschild, MA, Oratz, M. i SCHREIBER, SS (1977). Synteza albuminy. In Albumin: Structure, Function and Uses (s. 227-253).
4. Kirsch, R., Frith, L., Black, E., & Hoffenberg, R. (1968). Regulacja syntezy i katabolizmu albuminy poprzez zmianę białka w diecie. Naturę, 217 (5128), 578.
5. Candiano, G., Musante, L., Bruschi, M., Petretto, A., Santucci, L., Del Boccio, P.,… & Ghiggeri, GM (2006). Powtarzające się produkty fragmentacji albuminy i α1-antytrypsyny w chorobach kłębuszkowych związanych z zespołem nerczycowym. Journal of the American Society of Nephrology, 17 (11), 3139-3148.
6. Parving, HH, Oxenbøll, B., Svendsen, PA, Christiansen, JS i Andersen, AR (1982). Wczesne wykrycie pacjentów zagrożonych rozwojem nefropatii cukrzycowej. Podłużne badanie wydalania albuminy z moczem. Acta Endocrinologica, 100 (4), 550–555.
7. Fliser, D., Zurbrüggen, I., Mutschler, E., Bischoff, I., Nussberger, J., Franek, E., & Ritz, E. (1999). Jednoczesne podawanie albuminy i furosemidu u pacjentów z zespołem nerczycowym. Kidney international, 55 (2), 629-634.
8. McClelland, DB (1990). ABC transfuzji. Roztwory albuminy ludzkiej. BMJ: British Medical Journal, 300 (6716), 35.