20 AMINOKWASÓW BIAŁEK I ICH FUNKCJE - BIOLOGIA - 2026

Te aminokwasy są związki organiczne, białka, które tworzą łańcuchy aminokwasów z kwasami. Jak sama nazwa wskazuje, zawierają one zarówno grupy zasadowe (aminowe, NH2), jak i kwasowe (karboksylowe, COOH).

Te podjednostki są kluczem do tworzenia setek tysięcy różnych białek w organizmach tak różnych, jak bakteria i słoń czy grzyb i drzewo.

Diagram Ven dla aminokwasów (źródło: Amino_Acids_Venn_Diagram.png: Klaus Hoffmeier praca pochodna: solde9 / domena publiczna, za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Opisano ponad 200 różnych aminokwasów, ale naukowcy ustalili, że białka wszystkich istot żywych (prostych lub złożonych) zawsze składają się z tych samych 20, które są połączone ze sobą, tworząc charakterystyczne sekwencje liniowe.

Ponieważ wszystkie aminokwasy mają ten sam główny „szkielet”, to ich łańcuchy boczne je różnicują; dlatego te cząsteczki można traktować jako „alfabet”, w którym „zapisany jest” język struktury białek.

Wspólny szkielet dla 20 aminokwasów składa się z grupy karboksylowej (COOH) i grupy aminowej (NH2) połączonej atomem węgla, znanym jako węgiel α (20 popularnych aminokwasów to α-aminokwasy).

20 aminokwasów i ich struktury

Węgiel α jest również połączony atomem wodoru (H) i łańcuchem bocznym. Ten łańcuch boczny, znany również jako grupa R, różni się rozmiarem, strukturą, ładunkiem elektrycznym i rozpuszczalnością w zależności od każdego rozpatrywanego aminokwasu.

Jak klasyfikowane są aminokwasy?

20 najczęściej występujących aminokwasów, czyli aminokwasów białkowych, można podzielić na dwie grupy: niezbędne i nieistotne. Te ostatnie są syntetyzowane przez organizm ludzki, ale te pierwsze muszą być pozyskiwane wraz z pożywieniem i są niezbędne do funkcjonowania komórek.

Niezbędne aminokwasy dla ludzi i innych zwierząt to 9:

- histydyna (H, His)

- izoleucyna (I, Ile)

- leucyna (L, Leu)

- lizyna (K, Lys)

- metionina (M, Met)

- fenyloalanina (F, Phe)

- treonina (T, Thr)

- tryptofan (W, Trp) i

- walina (V, Val)

Niezbędne aminokwasy to 11:

- Alanina (A, Ala)

- arginina (R, Arg)

- asparagina (N, Asn)

- kwas asparaginowy (D, Asp)

- cysteina (C, Cys)

- kwas glutaminowy (E, Glu)

- glutamina (Q, Gln)

- glicyna (G, Gly)

- prolina (P, Pro)

- seryna (S, Ser) i

- tyrozyna (Y, Tyr)

Oprócz tej klasyfikacji, 20 aminokwasów białkowych (z których tworzą białka) można rozdzielić zgodnie z charakterystyką ich grup R w:

- Aminokwasy niepolarne lub alifatyczne : glicyna, alanina, prolina, walina, leucyna, izoleucyna i metionina.

- Aminokwasy z aromatycznymi grupami R : fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan.

- Nienaładowane aminokwasy polarne : seryna, treonina, cysteina, asparagina i glutamina.

- dodatnio naładowane aminokwasy polarne : lizyna, histydyna i arginina.

- Ujemnie naładowane aminokwasy polarne : kwas asparaginowy i kwas glutaminowy.

20 aminokwasów białkowych

Oto krótki opis głównych cech i funkcji każdego z tych ważnych związków:

1. Glicyna (Gly, G)

Jest to aminokwas o najprostszej budowie, ponieważ jego grupa R składa się z atomu wodoru (H), więc jest również niewielkich rozmiarów. Po raz pierwszy został wyizolowany w 1820 roku z żelatyny, ale jest również bardzo bogaty w białko, z którego składa się jedwab: fibroina .

Glicyna (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Nie jest niezbędnym aminokwasem dla ssaków, ponieważ może być syntetyzowany przez komórki tych zwierząt z innych aminokwasów, takich jak seryna i treonina.

Uczestniczy bezpośrednio w niektórych „kanałach” w błonach komórkowych, które kontrolują przepływ jonów wapnia z jednej strony na drugą. Ma to również związek z syntezą puryn, porfiryn i niektórych hamujących neuroprzekaźników w ośrodkowym układzie nerwowym.

1. Alanina (Ala, A)

Aminokwas ten, zwany również kwasem 2-aminopropanowym , ma stosunkowo prostą budowę, ponieważ jego grupa R składa się z grupy metylowej (-CH3), więc jego rozmiar jest również dość mały.

Alanina (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Jest częścią wielu białek, a ponieważ może być syntetyzowany przez komórki organizmu, nie jest uważany za niezbędny, ale jest ważny metabolicznie. Jest bardzo bogaty w fibroinę jedwabiu, skąd został po raz pierwszy wyizolowany w 1879 roku.

Alaninę można syntetyzować z pirogronianu, związku wytwarzanego na szlaku metabolicznym znanym jako glikoliza , który obejmuje rozpad glukozy w celu uzyskania energii w postaci ATP.

Bierze udział w cyklu glukozowo-alaninowym, który zachodzi między wątrobą a innymi tkankami zwierząt, a który jest szlakiem katabolicznym zależnym od białka do tworzenia węglowodanów i do produkcji energii.

Jest również częścią reakcji transaminacji, w glukoneogenezie i hamowaniu glikolitycznego enzymu kinazy pirogronianowej, a także w autofagii wątrobowej.

1. Proline (Pro, P)

Prolina ( kwas pirolidyno-2-karboksylowy ) to aminokwas o szczególnej budowie, ponieważ jego grupa R składa się z pierścienia pirolidyny, utworzonego przez pięć połączonych ze sobą atomów węgla, w tym atom węgla α.

Proline (źródło: pierwotnym przesyłającym był Paginazero z włoskiej Wikipedii. / Domena publiczna, za pośrednictwem Wikimedia Commons)

W wielu białkach sztywna struktura tego aminokwasu jest bardzo przydatna do wprowadzania „skrętów” lub „fałdów”. Tak jest w przypadku włókien kolagenowych u większości kręgowców, które składają się z wielu reszt proliny i glicyny.

U roślin wykazano, że uczestniczy w utrzymaniu homeostazy komórkowej, w tym równowagi redoks i stanów energetycznych. Może działać jako cząsteczka sygnalizacyjna i modulować różne funkcje mitochondriów, wpływać na proliferację lub śmierć komórek itp.

1. Walina (Val, V)

To kolejny aminokwas z alifatyczną grupą R, która składa się z trzech atomów węgla (CH3-CH-CH3). Jego nazwa IUPAC to kwas 2-3-amino-3-butanowy , chociaż można go również znaleźć w literaturze jako kwas α-aminowalerianowy .

Valine (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Walina została po raz pierwszy oczyszczona w 1856 roku z wodnego ekstraktu z trzustki człowieka, ale jej nazwa została ukuta w 1906 roku ze względu na jej strukturalne podobieństwo do kwasu walerianowego ekstrahowanego z niektórych roślin.

Jest niezbędnym aminokwasem, ponieważ nie może być syntetyzowany przez organizm, chociaż nie wydaje się, aby spełniał wiele innych funkcji poza tym, że jest częścią struktury wielu białek globularnych.

Z jego degradacji można syntetyzować inne aminokwasy, takie jak na przykład glutamina i alanina.

1. Leucyna (Leu, L)

Leucyna jest kolejnym aminokwasem egzogennym i należy do grupy aminokwasów rozgałęzionych, obok waliny i izoleucyny. Grupa R charakteryzująca ten związek to grupa izobutylowa ( CH2-CH-CH3-CH3 ), dzięki czemu jest bardzo hydrofobowa (odpycha wodę).

Leucine (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Został odkryty w 1819 roku jako część białek zwierzęcych włókien mięśniowych i owczej wełny.

Jest bardzo bogata w białka, takie jak hemoglobina, i bezpośrednio uczestniczy w regulacji obrotu i syntezy białek, ponieważ jest aminokwasem aktywnym z punktu widzenia sygnalizacji wewnątrzkomórkowej i ekspresji genetycznej. W wielu przypadkach wzmacnia smak niektórych potraw.

1. Izoleucyna (Ile, I)

Również aminokwas o rozgałęzionym łańcuchu, izoleucyna, został odkryty w 1904 roku z fibryny, białka biorącego udział w krzepnięciu krwi.

Izoleucyna (źródło: Taekyubabo, za Wikimedia Commons)

Podobnie jak leucyna jest aminokwasem egzogennym, którego łańcuch boczny składa się z rozgałęzionego łańcucha 4 atomów węgla (CH3-CH-CH2-CH3).

Występuje niezwykle często w białkach komórkowych i może stanowić ponad 10% ich wagi. Działa również w syntezie glutaminy i alaniny, a także w równowadze aminokwasów rozgałęzionych.

1. Metionina (Met, M)

Metionina, zwana również kwasem γ-metylotiol-α-aminomasłowym , jest aminokwasem odkrytym w pierwszej dekadzie XX wieku, wyizolowanym z kazeiny, białka obecnego w mleku krowim.

Metionina (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Jest aminokwasem egzogennym, jest hydrofobowy, gdyż jego grupa R składa się z łańcucha alifatycznego z atomem siarki (-CH2-CH2-S-CH3).

Jest niezbędna do syntezy wielu białek, w tym hormonów, białek skóry, sierści i paznokci zwierząt. Sprzedawany jest w postaci tabletek, które działają jako naturalne środki zwiotczające, przydatne do spania, a ponadto do utrzymania dobrej kondycji włosów i paznokci.

1. Fenyloalanina (Phe, F)

Fenyloalanina lub kwas β-fenylo-α-aminopropionowy jest aminokwasem aromatycznym, w którym grupa R jest pierścieniem benzenowym. Został odkryty w 1879 roku w roślinie z rodziny bobowatych (Fabaceae) i dziś jest znany jako składnik wielu naturalnych żywic, takich jak polistyren.

Fenyloalanina (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Jako aminokwas hydrofobowy, fenyloalanina występuje praktycznie we wszystkich hydrofobowych domenach białek. W wielu roślinach ten aminokwas jest niezbędny do syntezy wtórnych metabolitów znanych jako fenylopropanoidy i flawonoidy.

U zwierząt fenyloalanina znajduje się również w bardzo ważnych peptydach, takich jak wazopresyna, melanotropina i enkefalina, które są niezbędne do funkcjonowania neuronów.

1. Tyrozyna (Tyr, Y)

Tyrozyna ( kwas β-parahydroksyfenylo-α-aminopropionowy ) to kolejny aminokwas aromatyczny, którego grupa R jest pierścieniem aromatycznym związanym z grupą hydroksylową (-OH), dzięki czemu jest zdolna do interakcji z różnymi pierwiastkami. Został odkryty w 1846 roku i jest generalnie otrzymywany z fenyloalaniny.

Tyrozyna (źródło: NEUROtiker / domena publiczna, za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Nie jest niezbędnym aminokwasem, ale może nim być, jeśli zawiodą jego szlaki biosyntezy. Pełni wiele funkcji w organizmie człowieka, wśród których wyróżnia się jej udział jako substratu do syntezy neuroprzekaźników i hormonów, takich jak adrenalina i hormon tarczycy.

Jest niezbędna do syntezy melaniny, cząsteczki, która zapewnia nam ochronę przed promieniami ultrafioletowymi słońca. Przyczynia się również do produkcji endorfin (endogennych leków przeciwbólowych) i przeciwutleniaczy, takich jak witamina E.

Działa bezpośrednio przy fosforylacji białek, a także przy dodatkach grup azotowych i siarkowych.

1. Tryptofan (Trp, W)

Aminokwas ten, znany również jako kwas 2-amino-3-indolilopropionowy , należy do grupy aminokwasów egzogennych i jest również aminokwasem aromatycznym, ponieważ jego grupa R składa się z grupy indolowej.

Tryptophan (źródło: pierwotnym przesyłającym był Paginazero z włoskiej Wikipedii. / Domena publiczna, za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Jego główne funkcje u zwierząt, oprócz syntezy białek, wiążą się z syntezą serotoniny , neuroprzekaźnika i melatoniny , przeciwutleniacza, który działa również w cyklach snu i czuwania.

Aminokwas ten jest również wykorzystywany przez komórki jako prekursor do tworzenia kofaktora NAD, który bierze udział w wielu enzymatycznych reakcjach utleniania-redukcji.

U roślin tryptofan jest jednym z głównych prekursorów syntezy auksyny hormonu roślinnego , który uczestniczy w regulacji wzrostu, rozwoju i innych funkcji fizjologicznych tych organizmów.

1. Seryna (Ser, S)

Seryna lub kwas 2-amino-3-hydroksypropanowy to nieistotny aminokwas, który można wyprodukować z glicyny. Jego grupa R jest alkoholem o wzorze -CH2OH, a więc jest aminokwasem polarnym bez ładunku.

Serina (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Jest funkcjonalnie ważna w wielu niezbędnych białkach i jest wymagana w metabolizmie tłuszczów, kwasów tłuszczowych i błon komórkowych. Uczestniczy we wzroście mięśni i zdrowiu układu odpornościowego ssaków.

Ich funkcje są również związane z syntezą cysteiny, puryn i pirymidyn (zasad azotowych), ceramidu i fosfatydyloseryny (fosfolipid błonowy). U bakterii bierze udział w syntezie tryptofanu, au przeżuwaczy w glukoneogenezie.

Wchodzi w skład centrum aktywnego enzymów o aktywności hydrolitycznej, zwanych proteazami serynowymi, a także uczestniczy w fosforylacji innych białek.

1. Treonina (Thr, T)

Treonina lub kwas treo-Ls-α-amino-β-masłowy to kolejny niezbędny aminokwas, który jest częścią dużej liczby białek komórkowych u zwierząt i roślin. Był to jeden z ostatnich odkrytych aminokwasów (1936) i pełni wiele ważnych funkcji w komórkach, w tym:

- Jest miejscem wiązania dla łańcuchów węglowodanowych glikoprotein

- Jest miejscem rozpoznawania kinaz białkowych o określonych funkcjach

- Wchodzi w skład ważnych białek, takich jak te, które tworzą szkliwo zębów, elastynę i kolagen, a także inne z układu nerwowego

- Farmakologicznie jest stosowany jako suplement diety, środek przeciwlękowy i przeciwdepresyjny

Treonine (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Grupa R treoniny, podobnie jak seryny, zawiera grupę -OH, a więc jest to alkohol o strukturze -CH-OH-CH3.

1. Cysteina (Cys, C)

Ten nieistotny aminokwas został odkryty w 1810 roku jako główny składnik białka występującego w rogach różnych zwierząt.

Cysteine ​​(źródło: pierwotnym przesyłającym był Paginazero z włoskiej Wikipedii. / Domena publiczna, za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Jego grupa R składa się z grupy tiolowej lub sulfhydrylowej (-CH2-SH), dlatego jest niezbędna do tworzenia wewnątrz- i międzycząsteczkowych mostków dwusiarczkowych w białkach, w których się znajduje, co jest bardzo ważne dla ustalenia struktury. trójwymiarowe z nich.

Aminokwas ten bierze również udział w syntezie glutationu, metioniny, kwasu liponowego, tiaminy, koenzymu A i wielu innych biologicznie ważnych cząsteczek. Ponadto jest częścią keratyn, białek strukturalnych, które są bardzo obfite u zwierząt.

1. Asparagina (Asn, N)

Asparagina to aminokwas nieistotny, należący do grupy nienaładowanych aminokwasów polarnych. Był to pierwszy odkryty aminokwas (1806), wyizolowany z soku ze szparagów.

Asparagina (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Charakteryzuje się grupą R to karboksyamid (-CH2-CO-NH2), dzięki czemu może łatwo tworzyć wiązania wodorowe.

Jest aktywny w metabolizmie komórkowym i fizjologii organizmu zwierząt. Działa w regulacji ekspresji genów i układu odpornościowego, oprócz udziału w układzie nerwowym i detoksykacji amoniaku.

1. Glutamina (Gln, G)

Grupa R glutaminy jest opisywana przez niektórych autorów jako amid łańcucha bocznego kwasu glutaminowego (-CH2-CH2-CO-NH2). Nie jest to aminokwas niezbędny, ponieważ istnieją drogi jego biosyntezy w komórkach zwierzęcych.

Glutamina (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Bierze bezpośredni udział w obrocie białek i sygnalizacji komórkowej, w ekspresji genów oraz w układzie odpornościowym ssaków. Jest uważany za „paliwo” do proliferacji komórek i działa jako inhibitor śmierci komórki.

Glutamina bierze również udział w syntezie puryn, pirymidyn, ornityny, cytruliny, argininy, proliny i asparaginy.

1. Lizyna (Lys, K)

Lizyna lub kwas ε-aminokapronowy jest niezbędnym aminokwasem dla ludzi i innych zwierząt. Został odkryty w 1889 roku jako część kazeiny, żelatyny, albuminy jaja i innych białek zwierzęcych.

Lizyna (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

W swojej grupie R lizyna ma dodatnio naładowaną grupę aminową (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +) charakteryzującą się hydrofobowością.

Działa nie tylko jako mikroelement dla komórek w organizmie, ale jest również metabolitem dla różnych typów organizmów. Jest niezbędna do wzrostu i przebudowy mięśni, a także wydaje się mieć działanie przeciwwirusowe, w metylacji białek i innych modyfikacjach.

1. Histydyna (His, H)

Jest to aminokwas „pół-niezbędny”, ponieważ istnieją drogi jego syntezy u dorosłych ludzi, ale nie zawsze spełniają one wymagania organizmu.

Histydyna (źródło: NEUROtiker / domena publiczna, za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Jest to aminokwas polarny, który ma grupę R znaną jako imidazolium, która ma strukturę cykliczną z dwoma atomami azotu, których właściwości pozwalają mu uczestniczyć w różnych reakcjach enzymatycznych, w których zachodzą transfery protonów.

Histydyna bierze udział w metylacji białek, jest częścią struktury hemoglobiny (białka przenoszącego tlen we krwi zwierząt), występuje w niektórych dipeptydach przeciwutleniających i jest prekursorem innych ważnych cząsteczek, takich jak histamina.

1. Arginina (Arg, R)

Ten dodatnio naładowany aminokwas został po raz pierwszy wyizolowany w 1895 roku z białek poroża niektórych zwierząt. Nie jest niezbędnym aminokwasem, ale jest bardzo ważny dla syntezy mocznika, jednego ze sposobów wydalania azotu u zwierząt.

Arginina (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Jego grupa R to -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 i działa jako przeciwutleniacz, regulator wydzielania hormonów, detoksykator amonu, regulator ekspresji genów, rezerwuar azotu, w metylacji białek itp. .

1. Kwas asparaginowy (Asp, D)

Kwas asparaginowy ma jedną grupę R z drugą grupą karboksylową (-CH2-COOH) i jest częścią grupy aminokwasów z ładunkiem ujemnym.

Kwas asparaginowy (źródło: pierwotnym przesyłającym był Paginazero z włoskiej Wikipedii. / Domena publiczna, za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Jego główne funkcje związane są z syntezą puryn, pirymidyn, asparaginy i argininy. Bierze udział w reakcjach transaminacji, w cyklu mocznikowym oraz w syntezie inozytolu.

1. Kwas glutaminowy (Glu, E)

Należy również do grupy aminokwasów naładowanych ujemnie, z grupą R o strukturze -CH2-CH2-COOH, bardzo podobnej do kwasu asparaginowego. Został odkryty w 1866 roku z hydrolizowanego glutenu pszennego i jest znany jako część wielu typowych białek wielu żywych istot.

Kwas glutaminowy (źródło: Borb, za Wikimedia Commons)

Ten nieistotny aminokwas pełni wiele ważnych funkcji w komórkach zwierzęcych, zwłaszcza w syntezie glutaminy i argininy, dwóch innych aminokwasów białkowych.

Ponadto jest ważnym mediatorem przekazywania sygnałów pobudzających w ośrodkowym układzie nerwowym kręgowców, dlatego jego obecność w niektórych białkach ma kluczowe znaczenie dla funkcjonowania mózgu, rozwoju poznawczego, pamięci i uczenia się.

Bibliografia

1. Fonnum, F. (1984). Glutaminian: neuroprzekaźnik w mózgu ssaków. Journal of Neurochemistry, 18 (1), 27–33.
2. Nelson, DL, Lehninger, AL i Cox, MM (2008). Zasady Lehningera biochemii. Macmillan.
3. Szabados, L. i Savoure, A. (2010). Proline: wielofunkcyjny aminokwas. Trends in plant science, 15 (2), 89-97.
4. Wu, G. (2009). Aminokwasy: metabolizm, funkcje i odżywianie. Aminokwasy, 37 (1), 1-17.
5. Wu, G. (2013). Aminokwasy: biochemia i odżywianie. CRC Press.