MIOFIBRYLE: CHARAKTERYSTYKA, BUDOWA, SKŁAD, FUNKCJE - BIOLOGIA - 2025

W miofibryle są jednostki strukturalne komórek mięśni, znane również jako włókna mięśniowe. Są bardzo obfite, ułożone równolegle i osadzone w cytozolu tych komórek.

Komórki mięśni prążkowanych lub włókna są bardzo długimi komórkami, mierzącymi do 15 cm długości i 10 do 100 μm średnicy. Jego błona komórkowa jest znana jako sarkolemma, a cytozol jako sarkoplazma.

Schemat budowy mięśni człowieka (źródło: Deglr6328 ~ commonswiki, za Wikimedia Commons)

W tych komórkach, oprócz miofibryli, znajdują się liczne jądra i mitochondria, które są znane jako sarkosomy, a także wyraźna retikulum endoplazmatyczne znane jako retikulum sarkoplazmatyczne.

Miofibryle są rozpoznawane jako „kurczliwe elementy” mięśni u kręgowców. Składają się z kilku rodzajów białek, które nadają im właściwości sprężyste i chowane. Ponadto zajmują ważną część sarkoplazmy włókien mięśniowych.

Różnice między włóknami mięśniowymi

Istnieją dwa rodzaje włókien mięśniowych: prążkowane i gładkie, z których każdy ma anatomiczny rozkład i określoną funkcję. Miofibryle są szczególnie ważne i widoczne we włóknach mięśni poprzecznie prążkowanych, które tworzą mięśnie szkieletowe.

Włókna prążkowane przedstawiają powtarzalny wzór poprzecznych pasm, gdy są oglądane pod mikroskopem i są związane z mięśniami szkieletowymi i częścią mięśnia sercowego.

Z drugiej strony, włókna gładkie nie wykazują tego samego wzoru pod mikroskopem i znajdują się w charakterystycznych mięśniach układu naczyniowego i pokarmowego (oraz we wszystkich wnętrznościach).

Charakterystyka ogólna

Miofibryle składają się z dwóch rodzajów kurczliwych włókien (zwanych również miofilamentami), które z kolei składają się z włókienkowych białek miozyny i aktyny, które zostaną opisane później.

Graficzne przedstawienie miofibryli w mięśniach szkieletowych (źródło: zmodyfikowane z BruceBlaus za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Różni badacze ustalili, że okres półtrwania białek kurczliwych miofibryli waha się od 5 dni do 2 tygodni, dzięki czemu mięsień jest bardzo dynamiczną tkanką nie tylko z punktu widzenia kurczliwości, ale także z punktu widzenia syntezy i odnowy jego elementów konstrukcyjnych.

Funkcjonalna jednostka każdej miofibryli w komórkach mięśniowych lub włóknach nazywana jest sarkomerem i jest ograniczona regionem znanym jako „pasmo lub linia Z”, skąd miofilamenty aktyny rozciągają się w równoległej kolejności.

Ponieważ miofibryle zajmują znaczną część sarkoplazmy, te struktury włókniste ograniczają położenie jąder komórek, do których należą, w kierunku obrzeża komórek, w pobliżu sarkolemmy.

Niektóre patologie ludzkie są związane z przemieszczeniem jąder w kierunku wnętrza wiązek miofibrylarnych i są one znane jako miopatie środkowo-jądrowe.

Tworzenie miofibryli lub „miofibrylogeneza”

Pierwsze miofibryle powstają w trakcie rozwoju zarodkowego mięśnia szkieletowego.

Białka tworzące sarkomery (jednostki funkcjonalne miofibryli) są początkowo wyrównane od końców i boków „premiofibryli”, które składają się z włókien aktyny i małych części niemięśniowej miozyny II i aktyny specyficznej dla α mięśni.

Gdy to się dzieje, geny kodujące sercową i szkieletową izoformę α-aktyny ulegają ekspresji w różnych proporcjach we włóknach mięśniowych. Najpierw ilość wyrażanej izoformy sercowej jest większa, a następnie zmienia się w kierunku szkieletowej.

Po utworzeniu się premiofibryli powstające miofibryle gromadzą się za strefą tworzenia się premiofibryli, w których wykrywa się postać miozyny II w mięśniach.

W tym momencie włókna miozyny dopasowują się i tworzą kompleksy z innymi specyficznymi białkami wiążącymi miozynę, co ma również miejsce w przypadku filamentów aktyny.

Struktura i skład

Jak wspomniano przed chwilą, miofibryle składają się z kurczliwych miofilamentów białkowych: aktyny i miozyny, które są również znane jako odpowiednio cienkie i grube miofilamenty. Są one widoczne pod mikroskopem świetlnym.

- Cienkie miofilamenty

Cienkie włókna miofibryli zbudowane są z białka aktyny w postaci nitkowatej (aktyna F), która jest polimerem w postaci kulistej (aktyna G), która ma mniejszy rozmiar.

Włókniste pasma G-aktyny (F-aktyny) tworzą podwójną nić, która zwija się w helisę. Każdy z tych monomerów waży mniej więcej 40 kDa i jest zdolny do wiązania miozyny w określonych miejscach.

Włókna te mają około 7 nm średnicy i biegną między dwoma obszarami znanymi jako pasmo I i pasmo A. W paśmie A włókna te są rozmieszczone wokół grubych włókien we wtórnym układzie sześciokątnym.

W szczególności każde cienkie włókno jest symetrycznie oddzielone od trzech grubych włókien, a każde grube włókno jest otoczone sześcioma cienkimi włóknami.

Cienkie i grube włókna oddziałują ze sobą za pośrednictwem „mostków krzyżowych”, które wystają z grubych włókien i pojawiają się w strukturze miofibryli w regularnych odstępach czasu bliskich 14 nm.

Schematyczne przedstawienie miofilamentów tworzących miofibryle i ich przekroje (Źródło: Kamran Maqsood 93 za Wikimedia Commons)

Włókna aktyny i inne powiązane białka wystają poza „krawędzie” linii Z i zachodzą na włókna miozyny w kierunku środka każdego sarkomeru.

- Grube miofilamenty

Grube włókna są polimerami białka miozyny II (po 510 kDa każde) i są ograniczone regionami znanymi jako „prążki A”.

Miofilamenty miozyny mają około 16 nm długości i są ułożone w układy heksagonalne (jeśli obserwuje się przekrój miofibryli).

Każde włókno miozyny II składa się z wielu upakowanych cząsteczek miozyny, z których każda składa się z dwóch łańcuchów polipeptydowych, które mają region w kształcie pałki lub „głowę” i które są ułożone w „wiązki”, aby utworzyć włókna.

Obie wiązki są trzymane na końcach w środku każdego sarkomeru, tak że „głowy” każdej miozyny są skierowane w stronę linii Z, do której przyczepione są cienkie włókna.

Głowice miozyny spełniają bardzo ważne funkcje, ponieważ mają miejsca wiązania dla cząsteczek ATP, a ponadto podczas skurczu mięśni są w stanie tworzyć mostki krzyżowe, aby oddziaływać z cienkimi filamentami aktyny.

- Powiązane białka

Włókna aktynowe są „zakotwiczone” lub „przytwierdzone” do błony plazmatycznej włókien mięśniowych (sarkolemmy) dzięki ich interakcji z innym białkiem znanym jako dystrofina.

Ponadto istnieją dwa ważne białka wiążące aktynę, znane jako troponina i tropomiozyna, które razem z filamentami aktyny tworzą kompleks białkowy. Oba białka są niezbędne do regulacji interakcji zachodzących między cienkimi i grubymi włóknami.

Tropomiozyna jest również dwuniciową cząsteczką włókienkową, która wiąże się z helisami aktyny, szczególnie w obszarze rowków, które występują między dwiema niciami. Troponina to trójdzielny globularny kompleks białkowy, który jest ułożony w odstępach na filamentach aktyny.

Ten ostatni kompleks działa jako zależny od wapnia „przełącznik”, który reguluje procesy skurczu włókien mięśniowych, dlatego ma ogromne znaczenie.

W mięśniu prążkowanym kręgowców znajdują się ponadto dwa inne białka, które oddziałują z grubymi i cienkimi włóknami, znane odpowiednio jako tytyna i nebulina.

Nebulina pełni ważne funkcje w regulacji długości włókien aktynowych, podczas gdy tyna uczestniczy w podtrzymywaniu i zakotwiczaniu włókien miozyny w obszarze sarkomeru znanym jako linia M.

Inne białka

Istnieją inne białka, które wiążą się z grubymi miofilamentami, znane jako białko C wiążące miozynę i miomesyna, które są odpowiedzialne za wiązanie włókien miozyny w linii M.

cechy

Miofibryle mają elementarne implikacje dla zdolności ruchu kręgowców.

Ponieważ składają się one z włóknistych i kurczliwych kompleksów białkowych aparatu mięśniowego, są one niezbędne do wywołania odpowiedzi na bodźce nerwowe prowadzące do ruchu i przemieszczenia (w mięśniach poprzecznie prążkowanych szkieletowych).

Niezaprzeczalne właściwości dynamiczne mięśni szkieletowych, które stanowią ponad 40% masy ciała, nadają miofibryle, które jednocześnie zawierają od 50 do 70% białek w organizmie człowieka.

Miofibryle, jako część tych mięśni, uczestniczą we wszystkich ich funkcjach:

- Mechaniczne : przekształcanie energii chemicznej w energię mechaniczną w celu wytworzenia siły, utrzymania postawy, wykonywania ruchów itp.

- Metaboliczne : ponieważ mięsień uczestniczy w podstawowym metabolizmie energii i służy jako magazyn podstawowych substancji, takich jak aminokwasy i węglowodany; przyczynia się również do produkcji ciepła oraz do zużycia energii i tlenu zużywanych podczas aktywności fizycznej lub ćwiczeń sportowych.

Ponieważ miofibryle składają się głównie z białek, stanowią one miejsce przechowywania i uwalniania aminokwasów, które przyczyniają się do utrzymania poziomu glukozy we krwi podczas postu lub głodu.

Również uwalnianie aminokwasów z tych struktur mięśniowych jest ważne z punktu widzenia biosyntetycznych potrzeb innych tkanek, takich jak skóra, mózg, serce i inne narządy.

Bibliografia

1. Despopoulos, A. i Silbernagl, S. (2003). Color Atlas of Physiology (wyd. 5). Nowy Jork: Thieme.
2. Friedman, AL i Goldman, YE (1996). Charakterystyka mechaniczna miofibryli mięśni szkieletowych. Biophysical Journal, 71 (5), 2774–2785.
3. Frontera, WR i Ochala, J. (2014). Mięśnie szkieletowe: krótki przegląd struktury i funkcji. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
4. Goldspink, G. (1970). Proliferacja miofibryli podczas wzrostu włókien mięśniowych. J. Cell Sct. , 6, 593-603.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (wyd. 28). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, JN i Baylies, MK (2017). Miofibryle wyciskają jądra. Nature Cell Biology, 19 (10).
7. Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D.,… Pruyne, D. (2016). Budowa i utrzymanie miofibryli w mięśniu prążkowanym. W Handbook of Experimental Pharmacology (str. 37). Nowy Jork, USA: Springer International Publishing Switzerland.
8. Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J. i Sanger, JM (2010). Montaż i dynamika miofibryli. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Przygotowanie i właściwości gładkich kręgowców - miofibryle mięśniowe i aktyomiozyna. European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49–60.
10. Villee, C., Walker, W. i Smith, F. (1963). General Zoology (2nd ed.). Londyn: WB Saunders Company.