TREONINA: CHARAKTERYSTYKA, FUNKCJE, DEGRADACJA, KORZYŚCI - BIOLOGIA - 2025

Treoniny (Thr, T), kwas treo-LS-α-amino-β-masłowy, jest składnika aminokwasom białek komórkowych. Ponieważ człowiek i inne kręgowce nie mają szlaków biosyntetycznych do jej produkcji, treonina jest uważana za jeden z 9 niezbędnych aminokwasów, które muszą być pozyskiwane z pożywieniem.

Treonina była ostatnim z 20 powszechnie występujących aminokwasów odkrytych w białkach, co miało miejsce w historii ponad sto lat po odkryciu asparaginy (1806), która była pierwszym opisanym aminokwasem.

Struktura aminokwasu treoniny (źródło: Clavecin za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Został odkryty przez Williama Cumming Rose'a w 1936 roku, który ukuł termin „treonina” ze względu na strukturalne podobieństwo, jakie odkrył między tym aminokwasem a kwasem treonowym, związkiem pochodzącym z treozy cukrowej.

Jako aminokwas białkowy treonina pełni wiele funkcji w komórkach, wśród których są miejsce wiązania typowych łańcuchów węglowodanowych glikoprotein oraz miejsce rozpoznawania kinaz białkowych o określonych funkcjach (białka kinaz treoninowych / serynowych).

Podobnie treonina jest niezbędnym składnikiem białek, takich jak szkliwo zębów, elastyna i kolagen, a także pełni ważne funkcje w układzie nerwowym. Stosowany jest jako uzupełnienie diety i „łagodzenie” fizjologicznych stanów lęku i depresji.

cechy

Treonina należy do grupy aminokwasów polarnych, które posiadają grupę R lub łańcuch boczny pozbawiony ładunków dodatnich lub ujemnych (nienaładowane aminokwasy polarne).

Charakterystyka jego grupy R sprawia, że ​​jest to aminokwas o wysokiej rozpuszczalności w wodzie (hydrofilowy lub hydrofilowy), co jest również prawdziwe w przypadku innych członków tej grupy, takich jak cysteina, seryna, asparagina i glutamina.

Wraz z tryptofanem, fenyloalaniną, izoleucyną i tyrozyną, treonina jest jednym z pięciu aminokwasów, które mają zarówno funkcje glukogenne, jak i ketogenne, ponieważ w wyniku jej metabolizmu powstają odpowiednie związki pośrednie, takie jak pirogronian i sukcynylo-CoA.

Ten aminokwas ma przybliżoną masę cząsteczkową 119 g / mol; podobnie jak wiele nienaładowanych aminokwasów ma punkt izoelektryczny około 5,87, a jego częstotliwość w strukturach białkowych jest bliska 6%.

Niektórzy autorzy grupują treoninę razem z innymi aminokwasami o „słodkim” smaku, wśród których są np. Seryna, glicyna i alanina.

Struktura

Α-aminokwasy, takie jak treonina, mają ogólną strukturę, to znaczy są wspólne dla wszystkich. Wyróżnia się to obecnością atomu węgla znanego jako „węgiel α”, który jest chiralny i do którego są przyłączone cztery różne typy cząsteczek lub podstawników.

Ten węgiel łączy jedno wiązanie z atomem wodoru, drugie z grupą R, która jest charakterystyczna dla każdego aminokwasu, a pozostałe dwa są zajęte przez grupy aminowe (NH2) i karboksylowe (COOH), które są wspólne dla wszystkich aminokwasy.

Grupa R treoniny ma grupę hydroksylową, która umożliwia jej tworzenie wiązań wodorowych z innymi cząsteczkami w środowisku wodnym. Jego tożsamość można zdefiniować jako grupę alkoholową (etanol z dwoma atomami węgla), która utraciła jeden ze swoich wodorów, aby połączyć się z atomem węgla α (-CHOH-CH3).

Ta grupa -OH może służyć jako „most” lub miejsce wiązania dla wielu różnych cząsteczek (na przykład łańcuchy oligosacharydowe mogą być do niej przyłączane podczas tworzenia glikoprotein) i dlatego jest jednym z tych odpowiedzialnych za tworzenie modyfikowane pochodne treoniny.

Biologicznie aktywną formą tego aminokwasu jest L-treonina i to ona uczestniczy zarówno w konformacji struktur białkowych, jak iw różnych procesach metabolicznych, w których działa.

cechy

Jako aminokwas białkowy treonina jest częścią struktury wielu białek występujących w przyrodzie, gdzie jej znaczenie i bogactwo zależą od tożsamości i funkcji białka, do którego należy.

Oprócz funkcji strukturalnych w konformacji sekwencji peptydowej białek treonina pełni inne funkcje zarówno w układzie nerwowym, jak iw wątrobie, gdzie uczestniczy w metabolizmie tłuszczów i zapobiega ich gromadzeniu się w tym narządzie.

Treonina jest częścią sekwencji rozpoznawanych przez kinazy serynowo / treoninowe, które są odpowiedzialne za liczne procesy fosforylacji białek, niezbędne do regulacji wielu funkcji i zdarzeń sygnalizacji wewnątrzkomórkowej.

Jest również stosowany w leczeniu niektórych zaburzeń jelitowych i trawiennych i wykazano, że jest przydatny w zmniejszaniu stanów patologicznych, takich jak lęk i depresja.

Podobnie, L-treonina jest jednym z aminokwasów wymaganych do utrzymania pluripotencjalnego stanu mysich embrionalnych komórek macierzystych, co jest najwyraźniej związane z metabolizmem S-adenozylometioniny i zdarzeniami metylacji histonów. , które są bezpośrednio zaangażowane w ekspresję genów.

W przemyśle

Wspólną właściwością wielu aminokwasów jest ich zdolność do reagowania z innymi grupami chemicznymi, takimi jak aldehydy lub ketony, w celu wytworzenia charakterystycznych „aromatów” wielu związków.

Wśród tych aminokwasów znajduje się treonina, która podobnie jak seryna reaguje z sacharozą podczas prażenia niektórych potraw i daje początek „pirazynom”, typowym związkom aromatycznym produktów palonych, takich jak kawa.

Treonina jest obecna w wielu lekach pochodzenia naturalnego, a także w wielu preparatach suplementów diety, które są przepisywane pacjentom z niedożywieniem lub na diecie ubogiej w ten aminokwas.

Inną z najbardziej znanych funkcji L-treoniny, która z biegiem czasu rosła, jest dodatek do przygotowywania koncentratów paszowych dla świń i przemysłu drobiarskiego.

L-treonina jest stosowana w tych gałęziach przemysłu jako suplement diety w słabych z punktu widzenia białka preparatach, ponieważ zapewnia korzyści ekonomiczne i łagodzi niedobory surowego białka spożywanego przez te zwierzęta gospodarskie.

Główną formą produkcji tego aminokwasu jest zwykle fermentacja mikrobiologiczna, a światowa produkcja rolnicza w 2009 roku przekroczyła 75 ton.

Biosynteza

Treonina jest jednym z dziewięciu aminokwasów niezbędnych dla człowieka, co oznacza, że ​​nie może być syntetyzowana przez komórki organizmu, a zatem musi być pozyskiwana z dostarczanych z nią białek pochodzenia zwierzęcego lub roślinnego. codzienna dieta.

Rośliny, grzyby i bakterie syntetyzują treoninę na podobnych drogach, które mogą się nieco różnić od siebie. Jednak większość tych organizmów zaczyna od asparaginianu jako prekursora nie tylko treoniny, ale także metioniny i lizyny.

Szlak biosyntetyczny w drobnoustrojach

Szlak biosyntezy L-treoniny w mikroorganizmach, takich jak bakterie, składa się z pięciu różnych etapów katalizowanych enzymatycznie. Substratem wyjściowym, jak omówiono, jest asparaginian, który jest fosforylowany przez enzym kinazy asparaginianowej zależnej od ATP.

W wyniku tej reakcji powstaje metabolit L-aspartylofosforan (L-aspartylo-P), który służy jako substrat dla enzymu dehydrogenazy semialdehydu aspartylu, który katalizuje jego konwersję do semialdehydu aspartylu w sposób zależny od NADPH.

Semialdehyd aspartylowy może być stosowany zarówno do biosyntezy L-lizyny, jak i do biosyntezy L-treoniny; w tym przypadku cząsteczka jest wykorzystywana przez enzym dehydrogenazę homoseryny zależną od NADPH do wytwarzania L-homoseryny.

L-homoseryna jest fosforylowana do fosforanu L-homoseryny (L-homoseryny-P) przez zależną od ATP kinazę homoserynową, a ten produkt reakcji jest z kolei substratem dla enzymu syntazy treoniny, zdolnego do syntezy L-treoniny.

L-metioninę można syntetyzować z L-homoseryny wytworzonej w poprzednim etapie, dlatego stanowi ona „konkurencyjną” ścieżkę syntezy L-treoniny.

Zsyntetyzowana w ten sposób L-treonina może być wykorzystana do syntezy białek lub może być również użyta w dalszej części procesu do syntezy glicyny i L-leucyny, dwóch aminokwasów również istotnych z punktu widzenia białka.

Rozporządzenie

Należy podkreślić, że trzy z pięciu enzymów biorących udział w biosyntezie L-treoniny u bakterii są regulowane przez produkt reakcji poprzez ujemne sprzężenie zwrotne. Są to kinaza asparaginianowa, dehydrogenaza homoseryny i kinaza homoseryny.

Ponadto regulacja tego szlaku biosyntetycznego zależy również od wymagań komórkowych innych produktów biosyntetycznych z nim związanych, ponieważ tworzenie L-lizyny, L-metioniny, L-izoleucyny i glicyny zależy od szlaku produkcji L-treonina.

Degradacja

Treonina może być degradowana dwoma różnymi drogami w celu wytworzenia pirogronianu lub sukcynylo-CoA. Ta ostatnia jest najważniejszym produktem katabolizmu treoniny u ludzi.

Metabolizm treoniny zachodzi głównie w wątrobie, ale trzustka, choć w mniejszym stopniu, również uczestniczy w tym procesie. Szlak ten rozpoczyna się od transportu aminokwasu przez błonę plazmatyczną hepatocytów za pośrednictwem określonych transporterów.

Produkcja pirogronianu z treoniny

Konwersja treoniny do pirogronianu zachodzi dzięki jej przemianie w glicynę, która przebiega w dwóch katalitycznych etapach, które rozpoczynają się od utworzenia 2-amino-3-ketomaślanu z treoniny oraz przez działanie enzymu dehydrogenazy treoninowej.

U ludzi droga ta stanowi tylko od 10 do 30% katabolizmu treoniny, jednak jej znaczenie zależy od rozpatrywanego organizmu, ponieważ na przykład u innych ssaków ma znacznie większe znaczenie kataboliczne mówienie.

Produkcja sukcynylo-CoA z treoniny

Podobnie jak w przypadku metioniny, waliny i izoleucyny, atomy węgla treoniny są również wykorzystywane do produkcji sukcunylo-CoA. Proces ten rozpoczyna się od przekształcenia aminokwasu w α-ketomaślan, który jest następnie stosowany jako substrat dla enzymu dehydrogenazy α-ketokwasu, w celu uzyskania propionylo-CoA.

Transformacja treoniny do α-ketomaślanu jest katalizowana przez enzym dehydratazę treoninową, co wiąże się z utratą jednej cząsteczki wody (H2O), a drugiej jonu amonowego (NH4 +).

Propionylo-CoA ulega karboksylacji do metylomalonylo-CoA w dwuetapowej reakcji, która wymaga wprowadzenia atomu węgla w postaci wodorowęglanu (HCO3-). Ten produkt służy jako substrat dla zależnej mutazy metylomalonylo-CoA-koenzymu B12, która „epimeryzuje” cząsteczkę, aby wytworzyć sukcynylo-CoA.

Inne produkty kataboliczne

Dodatkowo szkielet węglowy treoniny może być wykorzystany katabolicznie do produkcji acetylo-CoA, co ma również ważne implikacje energetyczne w komórkach organizmu.

W niektórych organizmach treonina działa również jako substrat dla niektórych szlaków biosyntetycznych, takich jak na przykład izoleucyna. W tym przypadku, poprzez 5 etapów katalitycznych, α-ketomaślan pochodzący z katabolizmu treoniny może być skierowany na tworzenie izoleucyny.

Pokarmy bogate w treoninę

Chociaż większość pokarmów bogatych w białko zawiera pewien procent wszystkich aminokwasów, stwierdzono, że jaja, mleko, soja i żelatyna są szczególnie bogate w aminokwas treoninę.

Treonina znajduje się również w mięsie zwierząt, takich jak kurczak, wieprzowina, królik, jagnięcina i różne rodzaje drobiu. W żywności pochodzenia roślinnego jest bogata w kapustę, cebulę, czosnek, boćwinę i bakłażany.

Występuje również w ryżu, kukurydzy, otrębach pszennych, ziarnach roślin strączkowych i wielu owocach, takich jak truskawki, banany, winogrona, ananasy, śliwki i inne orzechy bogate w białko, takie jak orzechy włoskie lub między innymi pistacje.

Korzyści z jego spożycia

Według komitetu ekspertów Światowej Organizacji Zdrowia Żywności i Rolnictwa (WHO, FAO) dzienne zapotrzebowanie na treoninę dla przeciętnego dorosłego człowieka wynosi około 7 mg na kilogram masy ciała, co powinno być pozyskiwane z pożywienia spożywanego z dietą.

Liczby te pochodzą z danych eksperymentalnych uzyskanych z badań przeprowadzonych na mężczyznach i kobietach, w których taka ilość treoniny jest wystarczająca do uzyskania dodatniego bilansu azotowego w komórkach organizmu.

Jednak badania przeprowadzone na dzieciach w wieku od 6 miesięcy do jednego roku wykazały, że w przypadku tych dzieci minimalne zapotrzebowanie na L-treoninę wynosi od 50 do 60 mg na kilogram wagi dziennie.

Wśród głównych korzyści płynących z przyjmowania suplementów diety lub leków o specjalnych preparatach bogatych w L-treoninę jest leczenie stwardnienia zanikowego bocznego lub choroby Lou Gehriga.

Dodatkowa podaż treoniny sprzyja wchłanianiu składników odżywczych w jelicie, a także przyczynia się do poprawy funkcji wątroby. Jest również ważny dla transportu grup fosforanowych przez komórki.

Zaburzenia niedoboru

U małych dzieci występują wrodzone wady metabolizmu treoniny, które powodują opóźnienie wzrostu i inne powiązane zaburzenia metaboliczne.

Niedobory tego aminokwasu są związane z niektórymi niepowodzeniami w przybieraniu na wadze u niemowląt, a także innymi patologiami związanymi z brakiem retencji azotu i jego utratą z moczem.

Ludzie na diecie ubogiej w treoninę mogą być bardziej podatni na stłuszczenie wątroby i niektóre infekcje jelitowe związane z tym aminokwasem.

Bibliografia

1. Barret, G. i Elmore, D. (2004). Aminokwasy i peptydy. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M. i Young, VR (2002). Zapotrzebowanie na treoninę u zdrowych dorosłych, wyznaczone metodą 24-godzinnego wskaźnika równowagi aminokwasów. American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698–704.
3. Bradford, H. (1931). Historia odkrycia aminokwasów. II. Przegląd aminokwasów opisywanych od 1931 roku jako składniki rodzimych białek. Advances in Protein Chemistry, 81–171.
4. Champe, P. i Harvey, R. (2003). Aminokwasy Aminokwasy. W Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (wyd. 3, str. 1–12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM i Simpson, GJ (2001). Wpływ spożycia treoniny na odkładanie się białka w całym organizmie i wykorzystanie treoniny u tuczników karmionych oczyszczoną dietą. Journal of Animal Science, 79, 3087–3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D. i Krebs, E. (1987). Kinazy białkowo-serynowe / treoninowe. Annu. Rev., 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Aminokwasy, białka i biochemia raka (tom 241). Londyn: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN i Brosnan, JT (2001). Metabolizm treoniny w izolowanych hepatocytach szczurów. American Journal of Physiology - Endocrinology and Metabolism, 281, 1300–1307.
9. Hudson, B. (1992). Biochemia białek spożywczych. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M. i Flavin, M. (1965). Biosynteza treoniny. Na szlaku grzybów i bakterii oraz mechanizmie reakcji izomeryzacji. The Journal of Biological Chemistry, 240 (10), 3928–3933.
11. Kidd, M. i Kerr, B. (1996). L-treonina dla drobiu: przegląd. Applied Poultry Science, Inc., 358–367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P. i Holt, E. (1954). Wymagania treoninowe normalnego niemowlęcia. The Journal of Nutrition, 10 (56), 231–251.
13. Rigo, J. i Senterre, J. (1980). Optymalne spożycie treoniny dla wcześniaków karmionych doustnie lub pozajelitowo. Journal of Parenteral and Enteral Nutrition, 4 (1), 15–17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). Wpływ metabolizmu treoniny na S-adenozylometioninę i metylację histonów. Science, 339, 222–226.
15. Vickery, HB i Schmidt, CLA (1931). Historia odkrycia aminokwasów. Chemical Reviews, 9 (2), 169-318.
16. Web MD. (nd). Pobrano 10 września 2019 r.ze strony www.webmd.com/vitamins/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser, EH i Pardee, AB (1958). Regulacja biosyntezy treoniny u Escherichia coli. Archives of Biochemistry and Biophysics, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P. i Xiaoyuan, X. (2012). Research Gate. Pobrano 10 września 2019 r.ze strony www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671