WALINA: CHARAKTERYSTYKA, FUNKCJE, BOGATA ŻYWNOŚĆ, KORZYŚCI - BIOLOGIA - 2026

Walina należący do 22 aminokwasów, określonych jako „podstawowe” składniki białek; jest identyfikowany akronimem „Val” i literą „V”. Aminokwas ten nie może być syntetyzowany przez organizm ludzki, dlatego zaliczany jest do grupy dziewięciu aminokwasów niezbędnych dla człowieka.

Wiele białek globularnych ma wnętrze bogate w reszty waliny i leucyny, ponieważ oba są związane przez interakcje hydrofobowe i są niezbędne do fałdowania struktury i trójwymiarowej konformacji białek.

Struktura chemiczna aminokwasu Walina (źródło: Clavecin za pośrednictwem Wikimedia Commons)

Walina została po raz pierwszy oczyszczona w 1856 r. Przez V. Grup-Besanez z wodnego ekstraktu trzustki. Jednak nazwa „walina” została wymyślona przez E. Fishera w 1906 roku, kiedy udało mu się ją sztucznie zsyntetyzować i zauważył, że jej struktura jest bardzo podobna do struktury kwasu walerianowego, występującego w roślinach powszechnie znanych jako „waleriana”.

Walina jest jednym z aminokwasów znajdujących się w konserwatywnych pozycjach w niektórych białkach wspólnych dla kręgowców, na przykład w pozycji 80 cytochromu C kręgowców leucyna, walina, izoleucyna i metionina znajdują się w tej samej kolejności.

Duże ilości waliny znajdują się w tkankach lub biomateriałach o odpornych, twardych i elastycznych właściwościach, takich jak więzadła, ścięgna, naczynia krwionośne, nici lub pajęczyny, która zapewnia elastyczność i odporność dzięki hydrofobowym oddziaływaniom z innymi aminokwasami.

Zastąpienie reszty glutaminianu resztą waliny w łańcuchu β hemoglobiny, białka odpowiedzialnego za transport tlenu przez krew, powoduje słabe tworzenie struktury białka, co prowadzi do powstania hemoglobiny „S”.

Ta mutacja powoduje anemię sierpowatą lub sierpowatokrwinkową, stan patologiczny, w którym czerwone krwinki nabierają charakterystycznego sierpowatego lub sierpowatego kształtu, co odróżnia je od normalnych krwinek, z zaokrąglonym i spłaszczonym wyglądem.

Niektóre z najczęściej stosowanych obecnie herbicydów zawierają sulfonylomocznik i metylosulfometuron jako związki czynne, które powodują uszkodzenie enzymu syntazy acetylomleczanowej, niezbędnego w pierwszym etapie syntezy waliny, leucyny i izoleucyny. Uszkodzenia spowodowane przez te pestycydy uniemożliwiają normalny rozwój traw i chwastów.

cechy

Walina jest aminokwasem o pięciowęglowym szkielecie i należy do grupy aminokwasów z alifatycznymi łańcuchami bocznymi. Jego hydrofobowy charakter jest taki, że można go porównać do fenyloalaniny, leucyny i izoleucyny.

Aminokwasy, które mają łańcuchy węglowodorowe w swoich grupach R lub łańcuchach bocznych, są powszechnie znane w literaturze jako aminokwasy rozgałęzione lub rozgałęzione. Do tej grupy zalicza się walina, fenyloalanina, leucyna i izoleucyna.

Generalnie aminokwasy z tej grupy są używane jako wewnętrzne elementy strukturalne w syntezie białek, ponieważ mogą one łączyć się ze sobą poprzez oddziaływania hydrofobowe, „ucieczkę” przed wodą i tworzenie strukturalnych fałdów charakterystycznych dla wielu białek.

Jego masa cząsteczkowa wynosi około 117 g / mol, a ponieważ jego grupa R lub łańcuch boczny jest rozgałęzionym węglowodorem, nie ma ładunku, a jego względna zawartość w strukturach białkowych wynosi niewiele ponad 6%.

Struktura

Walina ma wspólną strukturę i trzy typowe grupy chemiczne wszystkich aminokwasów: grupę karboksylową (COOH), grupę aminową (NH2) i atom wodoru (-H). W swojej grupie R lub łańcuchu bocznym ma trzy atomy węgla, które nadają mu bardzo hydrofobowe właściwości.

Podobnie jak w przypadku wszystkich związków chemicznych sklasyfikowanych jako „aminokwasy”, walina ma centralny atom węgla, który jest chiralny i jest znany jako węgiel α, do którego są przyłączone cztery wspomniane grupy chemiczne.

Nazwa IUPAC dla waliny to kwas 2-3-amino-3-butanowy, ale niektórzy chemicy nazywają go również kwasem α-aminozwalerianowym, a jego wzór chemiczny to C5H11NO2.

Wszystkie aminokwasy można znaleźć w postaci D lub L, a walina nie jest wyjątkiem. Jednak forma L-waliny występuje w znacznie większej ilości niż forma D-waliny, a ponadto jest bardziej aktywna spektroskopowo niż forma D.

L-walina jest formą używaną do tworzenia białek komórkowych i dlatego jest formą biologicznie aktywną. Pełni m.in. funkcje nutraceutyka, mikroelementu dla roślin, metabolitu dla człowieka, alg, drożdży i bakterii.

cechy

Walina, mimo że jest jednym z dziewięciu niezbędnych aminokwasów, nie odgrywa znaczącej roli oprócz swojego udziału w syntezie białek i jako metabolit we własnym szlaku degradacji.

Jednak duże aminokwasy, takie jak walina i tyrozyna, są odpowiedzialne za elastyczność fibroiny, głównego składnika białkowego nici jedwabnych wytwarzanych przez robaki z gatunku Bombyx mori, powszechnie znane jako jedwabniki lub jedwabniki. drzewo morwy.

Tkanki, takie jak więzadła i tętnicze naczynia krwionośne, składają się z włóknistego białka znanego jako elastyna. Składa się on z łańcuchów polipeptydowych z powtarzającymi się sekwencjami aminokwasów glicyny, alaniny i waliny, przy czym walina jest najważniejszą resztą pod względem wydłużenia i elastyczności białka.

Walina uczestniczy w głównych drogach syntezy związków odpowiedzialnych za charakterystyczny zapach owoców. Cząsteczki waliny przekształcane są w rozgałęzione i metylowane pochodne estrów i alkoholi.

W przemyśle spożywczym

Istnieje wiele dodatków chemicznych, które wykorzystują walinę w połączeniu z glukozą w celu uzyskania przyjemnego zapachu w niektórych preparatach kulinarnych.

W temperaturze 100 ° C dodatki te mają charakterystyczny zapach żyta, a powyżej 170 ° C pachną gorącą czekoladą, dzięki czemu są popularne w produkcji żywności w piekarnictwie i cukiernictwie.

Te dodatki chemiczne wykorzystują sztucznie zsyntetyzowaną L-walinę, ponieważ ich oczyszczanie ze źródeł biologicznych jest kłopotliwe i zwykle nie uzyskuje się wymaganego stopnia czystości.

Biosynteza

Wszystkie aminokwasy rozgałęzione, takie jak walina, leucyna i izoleucyna, są syntetyzowane głównie w roślinach i bakteriach. Oznacza to, że zwierzęta, takie jak ludzie i inne ssaki, muszą spożywać pokarmy bogate w te aminokwasy, aby spełnić swoje wymagania żywieniowe.

Biosynteza waliny zwykle rozpoczyna się od przeniesienia dwóch atomów węgla z pirofosforanu hydroksyetylotiaminy do pirogronianu przez enzym reduktazę kwasu acetohydroksyizomerowego.

Dwa atomy węgla pochodzą z drugiej cząsteczki pirogronianu w reakcji zależnej od TPP, bardzo podobnej do tej katalizowanej przez enzym dekarboksylazę pirogronianu, ale która jest katalizowana przez dehydratazę dihydroksykwasu.

Ostatecznie enzym aminotransferaza walinowa włącza grupę aminową do związku ketonowego powstałego w wyniku poprzedniej dekarboksylacji, tworząc w ten sposób L-walinę. Aminokwasy leucyna, izoleucyna i walina mają duże podobieństwo strukturalne, a to dlatego, że mają wiele wspólnych związków pośrednich i enzymów na swoich szlakach biosyntetycznych.

Ketokwas wytwarzany podczas biosyntezy L-waliny reguluje niektóre etapy enzymatyczne poprzez ujemne sprzężenie zwrotne lub regulację allosteryczną w szlaku biosyntezy leucyny i innych pokrewnych aminokwasów.

Oznacza to, że szlaki biosyntezy są hamowane przez wytwarzany w nich metabolit, który po nagromadzeniu daje komórkom specyficzny sygnał wskazujący, że pewien aminokwas występuje w nadmiarze, a zatem jego synteza może zostać zatrzymana.

Degradacja

Pierwsze trzy etapy degradacji waliny są wspólne dla szlaku degradacji wszystkich aminokwasów rozgałęzionych.

Walina może wejść w cykl kwasu cytrynowego lub cykl Krebsa, aby przekształcić się w sukcynylo-CoA. Szlak degradacji składa się z początkowej transaminacji, katalizowanej przez enzym znany jako aminotransferaza aminokwasów rozgałęzionych (BCAT).

Enzym ten katalizuje odwracalną transaminację, która przekształca aminokwasy o rozgałęzionych łańcuchach w odpowiadające im α-ketokwasy o rozgałęzionych łańcuchach.

W tej reakcji udział pary glutaminian / 2-ketoglutaran jest niezbędny, ponieważ 2-ketoglutaran otrzymuje grupę aminową, która jest usuwana z metabolizowanego aminokwasu i staje się glutaminianem.

Ten pierwszy etap reakcji katabolizmu waliny wytwarza 2-ketoizowalerianian i towarzyszy mu konwersja 5'-fosforanu pirydoksalu (PLP) do 5'-fosforanu pirydoksaminy (PMP).

Następnie 2-ketoizowalerianian jest stosowany jako substrat dla mitochondrialnego kompleksu enzymatycznego, znanego jako dehydrogenaza α-ketokwasu o rozgałęzionym łańcuchu, który dodaje część CoASH i tworzy izobutyrylo-CoA, który jest następnie odwodorniany i przekształcany w metakrylylo-CoA.

Metakrylylo-CoA jest przetwarzany dalej w 5 dodatkowych etapach enzymatycznych obejmujących uwodnienie, usunięcie części CoASH, utlenianie, dodanie kolejnej części CoASH i przegrupowanie molekularne, kończące się na produkcji sukcynylo-CoA, który natychmiast wchodzi do cyklu Krebsa.

Pokarmy bogate w walinę

Białka zawarte w sezamie lub nasionach sezamu są bogate w walinę, z prawie 60 mg aminokwasu na każdy gram białka. Z tego powodu ciastka sezamowe, ciastka i batony czy nugat polecane są dzieciom z dietą ubogą w ten aminokwas.

Generalnie soja jest bogata we wszystkie niezbędne aminokwasy, w tym walinę. Jednak są ubogie w metioninę i cysteinę. Białko sojowe lub teksturowanie ma bardzo złożone struktury czwartorzędowe, ale łatwo je rozpuścić i podzielić na mniejsze podjednostki w obecności soków żołądkowych.

Kazeina, która zwykle występuje w mleku i jego pochodnych, jest bogata w powtarzające się sekwencje waliny. Podobnie jak białko sojowe, białko to jest łatwo rozkładane i wchłaniane w przewodzie pokarmowym ssaków.

Oszacowano, że na każde 100 gramów białka sojowego spożywa się około 4,9 grama waliny; podczas gdy na każde 100 ml mleka spożywa się około 4,6 ml waliny.

Inne pokarmy bogate w ten aminokwas to wołowina, ryby oraz różne rodzaje warzyw i zieleni.

Korzyści z jego spożycia

Walina, podobnie jak duża część aminokwasów, jest aminokwasem glukogennym, to znaczy może być włączana do szlaku glukoneogennego, a wielu neurologów twierdzi, że jej spożycie pomaga w utrzymaniu zdrowia psychicznego, koordynacji mięśni i redukcji stresu.

Wielu sportowców spożywa tabletki bogate w walinę, ponieważ pomagają one w regeneracji tkanek, zwłaszcza mięśni. Będąc aminokwasem zdolnym do włączenia się do glukoneogenezy, wspomaga produkcję energii, która jest ważna nie tylko dla aktywności fizycznej, ale także dla funkcji nerwowych.

Pokarmy bogate w walinę pomagają utrzymać równowagę związków azotowych w organizmie. Ta równowaga jest niezbędna do wytwarzania energii ze spożywanych białek, do wzrostu organizmu i leczenia.

Jego spożycie zapobiega uszkodzeniom wątroby i pęcherzyka żółciowego, a także przyczynia się do optymalizacji wielu funkcji organizmu.

Jednym z najpopularniejszych wśród sportowców suplementów diety na zwiększenie objętości i regenerację mięśni są BCAA.

Ten typ tabletek składa się z tabletek z mieszaninami różnych aminokwasów, które na ogół obejmują aminokwasy rozgałęzione, takie jak L-walina, L-izoleucyna i L-leucyna; są również bogate w witaminę B12 i inne witaminy.

Niektóre eksperymenty przeprowadzone na świniach wykazały, że zapotrzebowanie na walinę jest znacznie wyższe i ogranicza matki w okresie laktacji, ponieważ ten aminokwas wspomaga wydzielanie mleka i poprawia tempo wzrostu noworodków w okresie laktacji.

Zaburzenia niedoboru

Zalecane dzienne spożycie waliny dla niemowląt to około 35 mg na każdy gram spożytego białka, natomiast dla dorosłych ilość ta jest nieco niższa (około 13 mg).

Najczęstszą chorobą związaną z waliną i innymi aminokwasami rozgałęzionymi jest „choroba syropu klonowego” lub „ketoacyduria”.

Jest to stan dziedziczny spowodowany defektem genów kodujących enzymy dehydrogenazy α-ketokwasów pochodzących z leucyny, izoleucyny i waliny, które są niezbędne do ich metabolizmu.

W tej chorobie organizm nie jest w stanie przyswoić żadnego z tych trzech aminokwasów, gdy są one pozyskiwane z pożywienia, dlatego też pochodne ketokwasy gromadzą się i są wydalane z moczem (można je również wykryć w surowicy krwi oraz w płynie mózgowo-rdzeniowym).

Z drugiej strony dieta uboga w walinę wiąże się z patologiami neurologicznymi, takimi jak padaczka. Może również powodować utratę wagi, chorobę Huntingtona, a nawet może prowadzić do rozwoju niektórych rodzajów raka, ponieważ zaburzony jest system naprawy tkanek i synteza biomolekuł.

Bibliografia

1. Abu-Baker, S. (2015). Przegląd biochemii: pojęcia i powiązania
2. Nelson, DL, Lehninger, AL i Cox, MM (2008). Zasady Lehningera biochemii. Macmillan.
3. Plimmer, RHA i Phillips, H. (1924). Analiza białek. III. Ocena histydyny i tyrozyny przez bromowanie. Biochemical Journal, 18 (2), 312
4. Plimmer, RHA (1912). Skład chemiczny białek (tom 1). Longmans, zielony.
5. Torii, KAZUO i Iitaka, Y. (1970). Struktura krystaliczna L-waliny. Acta Crystallographica Section B: Structural Crystallography and Crystal Chemistry, 26 (9), 1317-1326.
6. Tosti, V., Bertozzi, B. i Fontana, L. (2017). Korzyści zdrowotne wynikające z diety śródziemnomorskiej: mechanizmy metaboliczne i molekularne. The Journals of Gerontology: Series A, 73 (3), 318-326.